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Yorodumi- PDB-6vma: T4H2 T cell receptor bound to HLA-A2 presenting gp100 peptide (IT... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6vma | ||||||
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Title | T4H2 T cell receptor bound to HLA-A2 presenting gp100 peptide (ITDQVPFSV) | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / TCR / MHC class I / HLA A2 / melanoma | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of melanin biosynthetic process / multivesicular body, internal vesicle / melanin biosynthetic process / melanosome organization / melanosome membrane / multivesicular body membrane / cis-Golgi network membrane / antigen processing and presentation / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding ...positive regulation of melanin biosynthetic process / multivesicular body, internal vesicle / melanin biosynthetic process / melanosome organization / melanosome membrane / multivesicular body membrane / cis-Golgi network membrane / antigen processing and presentation / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / early endosome lumen / positive regulation of receptor binding / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / response to molecule of bacterial origin / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / cellular response to iron ion / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / negative regulation of neurogenesis / MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / cellular response to nicotine / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / specific granule lumen / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / melanosome / negative regulation of epithelial cell proliferation / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / T cell differentiation in thymus / positive regulation of protein binding / ER-Phagosome pathway / iron ion transport / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / learning or memory / immune response / Amyloid fiber formation / lysosomal membrane / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / Golgi membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / identical protein binding / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.75 Å | ||||||
Authors | Smith, A.R. / Baker, B.M. | ||||||
Funding support | 1items
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Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2021 Title: Structurally silent peptide anchor modifications allosterically modulate T cell recognition in a receptor-dependent manner Authors: Smith, A.R. / Alonso, J.A. / Ayres, C.M. / Singh, N.K. / Hellman, L.M. / Baker, B.M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6vma.cif.gz | 394 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6vma.ent.gz | 286.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6vma.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vm/6vma ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vm/6vma | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6vm7C 6vm9C 6vmcC 1tvhS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 31854.203 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-A / Plasmid: pHN1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): XL1-Blue / References: UniProt: A0A5B8RNS7, UniProt: A0A140T913*PLUS |
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#2: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / Plasmid: pHN1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): XL1-Blue / References: UniProt: P61769 |
-T4H2 T cell receptor ... , 2 types, 2 molecules DE
#3: Protein | Mass: 22768.986 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: 0 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TRAV12-2, TRAC / Plasmid: pGMT7 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): pLysS |
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#4: Protein | Mass: 27427.480 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: 0 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TRBV19, TRBC2 / Plasmid: pGMT7 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): pLysS |
-Protein/peptide / Non-polymers , 2 types, 38 molecules C
#5: Protein/peptide | Mass: 1005.121 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: epitope (UNP residues 209-217) / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: P40967 |
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#6: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.96 Å3/Da / Density % sol: 58.48 % |
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Crystal grow | Temperature: 296 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 18% v/v PEG10000, 16% v/v glycerol, 100 mM Tris pH 8.5, 100 mM sodium chloride |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Mar 24, 2018 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.75→20 Å / Num. obs: 28619 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 9.8 % / Biso Wilson estimate: 48.46 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.074 / Χ2: 0.967 / Net I/σ(I): 32.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.75→2.8 Å / Redundancy: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 1.334 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 1407 / CC1/2: 0.632 / CC star: 0.88 / Rpim(I) all: 0.452 / Rrim(I) all: 1.409 / Χ2: 0.882 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 1TVH Resolution: 2.75→19.95 Å / SU ML: 0.3425 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 22.3337
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 59.66 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.75→19.95 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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