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万見
- PDB-6b9f: Human ATL1 mutant - F151S bound to GDPAlF4- -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b9f
タイトルHuman ATL1 mutant - F151S bound to GDPAlF4-
要素Atlastin-1
キーワードHYDROLASE / GTPase / dynamin related protein / HSP mutant / hydrolysis-deficient
機能・相同性
機能・相同性情報


endoplasmic reticulum tubular network membrane organization / endoplasmic reticulum tubular network membrane / Golgi cis cisterna / endoplasmic reticulum tubular network / endoplasmic reticulum organization / axonogenesis / protein homooligomerization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Golgi membrane / axon ...endoplasmic reticulum tubular network membrane organization / endoplasmic reticulum tubular network membrane / Golgi cis cisterna / endoplasmic reticulum tubular network / endoplasmic reticulum organization / axonogenesis / protein homooligomerization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Golgi membrane / axon / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRAFLUOROALUMINATE ION / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Atlastin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者O'Donnell, J.P. / Sondermann, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Spastic Paraplegia Foundation 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: A hereditary spastic paraplegia-associated atlastin variant exhibits defective allosteric coupling in the catalytic core.
著者: O'Donnell, J.P. / Byrnes, L.J. / Cooley, R.B. / Sondermann, H.
履歴
登録2017年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Atlastin-1
B: Atlastin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,76016
ポリマ－104,8832
非ポリマー1,87814
水10,034557
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11820 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area32980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.613, 115.721, 184.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Atlastin-1 / Brain-specific GTP-binding protein / GTP-binding protein 3 / hGBP3 / Guanine nucleotide-binding ...Brain-specific GTP-binding protein / GTP-binding protein 3 / hGBP3 / Guanine nucleotide-binding protein 3 / Spastic paraplegia 3 protein A


分子量: 52441.285 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-446 / 変異: F151S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATL1, GBP3, SPG3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8WXF7, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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非ポリマー , 5種, 571分子

#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 557 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.23 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M ammonium citrate tribasic pH 7, 0.1 M imidazole pH7, 20% PEG monomethyl ether 2,000, 1 mM GDP, 2 mM MgCl2, 2 mM AlCl2, 20 mM NaF

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→49 Å / Num. obs: 83775 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rrim(I) all: 0.129 / Net I/σ(I): 10.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4IDO

4ido


解像度: 1.9→43.684 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.75
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2223 1997 2.39 %
Rwork0.1776 --
obs0.1787 83642 98.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→43.684 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6644 0 116 557 7317
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076909
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8659330
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0894152
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0511018
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051186
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.9460.36191184834X-RAY DIFFRACTION83
1.946-1.99860.36541415814X-RAY DIFFRACTION99
1.9986-2.05740.37091435830X-RAY DIFFRACTION100
2.0574-2.12380.2631425802X-RAY DIFFRACTION100
2.1238-2.19970.27141435820X-RAY DIFFRACTION100
2.1997-2.28780.27441425842X-RAY DIFFRACTION100
2.2878-2.39190.22541445875X-RAY DIFFRACTION100
2.3919-2.5180.2321455900X-RAY DIFFRACTION100
2.518-2.67580.28161425874X-RAY DIFFRACTION100
2.6758-2.88230.23311455907X-RAY DIFFRACTION100
2.8823-3.17230.26121455912X-RAY DIFFRACTION100
3.1723-3.63110.21331465970X-RAY DIFFRACTION100
3.6311-4.57410.13811470.12856001X-RAY DIFFRACTION100
4.5741-43.6840.18311546264X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1250.64250.26291.1020.01050.844-0.07010.1041-0.0836-0.16740.08650.0216-0.0202-0.06790.00130.152-0.0060.0340.1775-0.02510.152-52.8723-11.428133.9197
20.60260.21330.281.03490.04710.6576-0.00820.0302-0.1953-0.02850.0534-0.15440.07510.0442-00.15230.01320.03470.1626-0.00450.2325-44.3517-15.761745.5952
30.27210.02310.09080.62540.46620.3821-0.0456-0.12210.02790.07870.03120.0828-0.02620.0447-00.2283-0.00680.02550.26670.07180.2248-69.7736-25.467385.6307
40.2203-0.2204-0.29310.18910.34040.60150.07950.05390.2049-0.11470.03540.404-0.1014-0.0691-0.00010.2169-0.02340.01350.29720.08630.258-73.6144-24.229481.4079
50.44950.1808-0.30920.903-0.12290.83320.0322-0.0103-0.03780.22470.0131-0.2353-0.02830.08430.00130.1746-0.0089-0.06750.1550.01120.1513-37.13486.154771.2397
60.3655-0.13040.07060.73210.14970.6199-0.00240.05440.02730.04520.0143-0.0194-0.0537-0.0985-00.1392-0.0030.00090.16250.00950.1797-49.38277.320760.511
70.63080.2145-0.44060.18160.23760.6131-0.0183-0.1309-0.07490.20320.12090.09350.04050.0325-00.4438-0.0167-0.07940.26770.05650.181-47.55071.675181.5976
8-0.17530.17940.06980.915-0.0550.5136-0.19760.0512-0.0601-0.25580.1576-0.12470.2865-0.0721-0.00040.3077-0.02970.04290.26910.05490.1994-67.3848-41.00775.1259
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 31:163)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 164:345)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 346:402)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 403:442)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 31:186)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 187:306)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 307:346)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 347:452)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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