+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4idq | ||||||
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Title | human atlastin-1 1-446, N440T, GDPAlF4- | ||||||
Components | Atlastin-1 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / GTPase / GTP/GDP binding | ||||||
Function / homology | Function and homology information endoplasmic reticulum tubular network membrane organization / endoplasmic reticulum tubular network membrane / Golgi cis cisterna / endoplasmic reticulum tubular network / endoplasmic reticulum organization / axonogenesis / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein homooligomerization / Golgi membrane / axon ...endoplasmic reticulum tubular network membrane organization / endoplasmic reticulum tubular network membrane / Golgi cis cisterna / endoplasmic reticulum tubular network / endoplasmic reticulum organization / axonogenesis / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein homooligomerization / Golgi membrane / axon / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / identical protein binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.295 Å | ||||||
Authors | Byrnes, L.J. / Singh, A. / Szeto, K. / Benvin, N.M. / O'Donnell, J.P. / Zipfel, W.R. / Sondermann, H. | ||||||
Citation | Journal: Embo J. / Year: 2013 Title: Structural basis for conformational switching and GTP loading of the large G protein atlastin. Authors: Byrnes, L.J. / Singh, A. / Szeto, K. / Benvin, N.M. / O'Donnell, J.P. / Zipfel, W.R. / Sondermann, H. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4idq.cif.gz | 688.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4idq.ent.gz | 572 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4idq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4idq_validation.pdf.gz | 2.7 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4idq_full_validation.pdf.gz | 2.7 MB | Display | |
Data in XML | 4idq_validation.xml.gz | 68 KB | Display | |
Data in CIF | 4idq_validation.cif.gz | 94.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/id/4idq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/id/4idq | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4idnC 4idoC 4idpC 3q5dS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 51291.082 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: cytoplasmic domain (UNP residues 1-446) / Mutation: N440T Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ATL1, GBP3, SPG3A / Plasmid: pET28 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 References: UniProt: Q8WXF7, Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement |
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-Non-polymers , 5 types, 720 molecules
#2: Chemical | ChemComp-GDP / #3: Chemical | ChemComp-ALF / #4: Chemical | ChemComp-MG / #5: Chemical | ChemComp-P6G / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.6 Å3/Da / Density % sol: 52.78 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.4 Details: 0.2 M lithium citrate tribasic tetrahydrate, 20% PEG3350, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CHESS / Beamline: A1 / Wavelength: 0.987 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Mar 6, 2011 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.987 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.295→50 Å / Num. all: 96866 / Num. obs: 92313 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Redundancy: 14.6 % / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 35.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.295→2.38 Å / Redundancy: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 10.5 / Rsym value: 0.504 / % possible all: 81.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3Q5D Resolution: 2.295→41.139 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.33 / Phase error: 37.81 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.295→41.139 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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