[日本語] English
万見
- PDB-4idn: Human atlastin-1 1-446, C-his6, GppNHp -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4idn
タイトルHuman atlastin-1 1-446, C-his6, GppNHp
要素Atlastin-1
キーワードHYDROLASE / GTPase / GTP/GDP binding
機能・相同性
機能・相同性情報


endoplasmic reticulum tubular network membrane organization / endoplasmic reticulum tubular network membrane / Golgi cis cisterna / endoplasmic reticulum tubular network / endoplasmic reticulum organization / axonogenesis / protein homooligomerization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / axon / Golgi membrane ...endoplasmic reticulum tubular network membrane organization / endoplasmic reticulum tubular network membrane / Golgi cis cisterna / endoplasmic reticulum tubular network / endoplasmic reticulum organization / axonogenesis / protein homooligomerization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / axon / Golgi membrane / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
AHSP / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold ...AHSP / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Atlastin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.252 Å
データ登録者Byrnes, L.J. / Singh, A. / Szeto, K. / Benvin, N.M. / O'Donnell, J.P. / Zipfel, W.R. / Sondermann, H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2013
タイトル: Structural basis for conformational switching and GTP loading of the large G protein atlastin.
著者: Byrnes, L.J. / Singh, A. / Szeto, K. / Benvin, N.M. / O'Donnell, J.P. / Zipfel, W.R. / Sondermann, H.
履歴
登録2012年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月6日Group: Database references
改定 1.22013年2月20日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Atlastin-1
B: Atlastin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,0966
ポリマ－105,0032
非ポリマー1,0934
水6,557364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9740 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area34370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.688, 115.780, 181.127
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Atlastin-1 / Brain-specific GTP-binding protein / GTP-binding protein 3 / GBP-3 / hGBP3 / Guanine nucleotide- ...Brain-specific GTP-binding protein / GTP-binding protein 3 / GBP-3 / hGBP3 / Guanine nucleotide-binding protein 3 / Spastic paraplegia 3 protein A


分子量: 52501.383 Da / 分子数: 2 / 断片: cytoplasmic domain (UNP residues 1-446) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATL1, GBP3, SPG3A / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q8WXF7, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 364 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M imidazole, pH 7.0, 20% v/v Jeffamine ED-2001, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月3日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 53078 / Num. obs: 47929 / % possible obs: 90.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7 % / Rsym value: 0.101 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.593 / % possible all: 41.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4IDQ

4idq


解像度: 2.252→47.918 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2176 1998 4.18 %RANDOM
Rwork0.1729 ---
all0.1748 53078 --
obs0.1748 47830 94.78 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.252→47.918 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6752 0 66 364 7182
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066975
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9799428
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7832612
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0671023
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031207
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.252-2.30860.30291230.23852831X-RAY DIFFRACTION84
2.3086-2.3710.29371360.21573109X-RAY DIFFRACTION90
2.371-2.44080.26931340.213082X-RAY DIFFRACTION92
2.4408-2.51950.25361370.20223138X-RAY DIFFRACTION91
2.5195-2.60960.25981370.19823158X-RAY DIFFRACTION93
2.6096-2.71410.22741380.20043146X-RAY DIFFRACTION93
2.7141-2.83760.25521400.20063212X-RAY DIFFRACTION94
2.8376-2.98710.25871430.19873295X-RAY DIFFRACTION96
2.9871-3.17430.26391460.19613351X-RAY DIFFRACTION98
3.1743-3.41930.24421490.17393398X-RAY DIFFRACTION98
3.4193-3.76330.18971500.16263454X-RAY DIFFRACTION99
3.7633-4.30750.18471510.13693466X-RAY DIFFRACTION99
4.3075-5.42580.17551540.13853519X-RAY DIFFRACTION100
5.4258-47.92850.1791600.16343673X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.36790.35570.70331.3432-0.00481.1127-0.03750.051-0.2221-0.15490.1152-0.13220.03030.0007-0.06430.21050.00420.06940.1989-0.03740.285826.5765-13.4809-50.9567
21.49880.4688-0.67761.26980.00042.1210.0407-0.13350.19010.02910.12520.3034-0.0142-0.0533-0.12830.286-0.01410.00780.40450.11350.37822.8034-25.5662-7.6986
31.03850.0984-0.12361.2368-0.08251.46920.0141-0.1465-0.090.18770.0345-0.1206-0.06590.0257-0.04050.16870.0109-0.02740.15660.01710.17431.12586.4461-23.0047
40.46740.6356-0.14521.3691-0.82480.7091-0.20790.0499-0.0629-0.34910.1604-0.06620.4957-0.04860.03690.4605-0.05450.0190.36820.0660.30657.1383-41.33-16.9516
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 30:345)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 346:446)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 31:347)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 348:453)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る