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- PDB-6b2i: E45A mutant of the HIV-1 capsid protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b2i
タイトルE45A mutant of the HIV-1 capsid protein
要素HIV-1 capsid protein
キーワードVIRAL PROTEIN / HIV-1 capsid protein / hexamer / E45A mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / ISG15 antiviral mechanism / host multivesicular body / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / viral translational frameshifting / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity ...viral budding via host ESCRT complex / ISG15 antiviral mechanism / host multivesicular body / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / viral translational frameshifting / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Retrovirus capsid C-terminal domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Gag protein p6 / Gag protein p6 / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / : / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) ...Retrovirus capsid C-terminal domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Gag protein p6 / Gag protein p6 / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / : / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Gag polyprotein / Gag polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Gres, A.T. / Kirby, K.A. / Sarafianos, S.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI120860 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Multidisciplinary studies with mutated HIV-1 capsid proteins reveal structural mechanisms of lattice stabilization.
著者: Gres, A.T. / Kirby, K.A. / McFadden, W.M. / Du, H. / Liu, D. / Xu, C. / Bryer, A.J. / Perilla, J.R. / Shi, J. / Aiken, C. / Fu, X. / Zhang, P. / Francis, A.C. / Melikyan, G.B. / Sarafianos, S.G.
履歴
登録2017年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02022年8月17日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / database_2 / diffrn / entity / entity_src_gen / pdbx_contact_author / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / software / struct_mon_prot_cis / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] ..._atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn.pdbx_serial_crystal_experiment / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _pdbx_contact_author.email / _pdbx_contact_author.id / _pdbx_contact_author.identifier_ORCID / _pdbx_contact_author.name_salutation / _pdbx_refine_tls.L[1][1] / _pdbx_refine_tls.L[1][2] / _pdbx_refine_tls.L[1][3] / _pdbx_refine_tls.L[2][2] / _pdbx_refine_tls.L[2][3] / _pdbx_refine_tls.L[3][3] / _pdbx_refine_tls.S[1][1] / _pdbx_refine_tls.S[1][2] / _pdbx_refine_tls.S[1][3] / _pdbx_refine_tls.S[2][1] / _pdbx_refine_tls.S[2][2] / _pdbx_refine_tls.S[2][3] / _pdbx_refine_tls.S[3][1] / _pdbx_refine_tls.S[3][2] / _pdbx_refine_tls.S[3][3] / _pdbx_refine_tls.T[1][1] / _pdbx_refine_tls.T[1][2] / _pdbx_refine_tls.T[1][3] / _pdbx_refine_tls.T[2][2] / _pdbx_refine_tls.T[2][3] / _pdbx_refine_tls.T[3][3] / _pdbx_refine_tls.origin_x / _pdbx_refine_tls.origin_y / _pdbx_refine_tls.origin_z / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.d_res_high / _refine_ls_shell.d_res_low / _refine_ls_shell.number_reflns_R_free / _refine_ls_shell.number_reflns_R_work / _refine_ls_shell.number_reflns_all / _refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used / _reflns.d_resolution_high / _reflns.pdbx_number_measured_all / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle
解説: Model completeness / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 capsid protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,37916
ポリマ－25,5721
非ポリマー80615
水1,11762
1
A: HIV-1 capsid protein
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,27196
ポリマ－153,4346
非ポリマー4,83790
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
Buried area27860 Å2
ΔGint-795 kcal/mol
Surface area63940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.608, 87.608, 56.474
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number168
Space group name H-MP6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-412-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 capsid protein


分子量: 25572.391 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 133-363 / 変異: E45A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: NL4-3 / 遺伝子: gag / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: B6DRA0, UniProt: P12493*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.72 % / Mosaicity: 0.23 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG3350, NaI, Sodium cacodylate, Glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→37.94 Å / Num. obs: 8647 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 49.61 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.144 / Rpim(I) all: 0.073 / Rrim(I) all: 0.162 / Net I/σ(I): 9.1 / Num. measured all: 41810
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 4.4 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.5-2.60.80741399420.6430.4280.916295.9
9.01-37.940.0438701970.9980.0230.04925.797.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.84 Å34.61 Å
Translation5.84 Å34.61 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1精密化
Aimless0.5.27データスケーリング
Blu-Iceデータ収集
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHASER2.6.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XFX

4xfx


解像度: 2.5→34.612 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2497 422 4.89 %
Rwork0.2022 8204 -
obs0.2047 8626 99.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 156.42 Å2 / Biso mean: 71.9187 Å2 / Biso min: 29.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→34.612 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1721 0 15 62 1798
Biso mean--83.36 63.26 -
残基数----221
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021765
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4432402
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038269
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004313
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3891086
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.5-2.86160.4351440.2965269699
2.8616-3.60480.30351450.22982720100
3.6048-34.610.18871330.17012788100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1661-0.41890.45763.12522.10792.4048-0.4208-1.2690.73162.3513-0.55150.41372.0010.06830.7071.4130.08590.12530.8384-0.10210.7271-5.3144-12.360621.6833
25.0127-2.3178-3.29273.76633.25745.17450.30860.43050.2498-0.3153-0.5727-0.0724-0.4179-0.51680.25450.4326-0.01720.03220.5088-0.01170.4911.6487-16.7471-0.3908
30.7187-1.24591.48841.7524-0.39466.56350.09490.0464-0.1275-0.0569-0.18460.4580.0493-0.25880.05950.3381-0.0472-0.01920.4866-0.04880.3791-6.1036-26.66771.9939
45.1159-1.01655.32547.6972-0.27478.9406-0.7952-0.1121-0.59280.6645-0.0303-0.02081.89570.7160.64860.67720.02030.14560.4791-0.00180.5425-1.6071-40.801713.8194
54.2826-1.8209-2.82421.83663.36758.7039-1.1746-0.1474-1.010.57090.36650.04712.12670.01560.69151.180.05570.20871.06260.02490.6195-11.4257-35.375627.4743
63.8817-0.3839-1.07277.34720.81555.6210.341-0.71320.19361.2414-0.2050.26580.44990.1626-0.12050.5824-0.06680.03570.6355-0.02650.3977-6.0973-27.579719.6071
74.91520.1623-2.88433.15720.33872.7574-0.26720.13670.0931-0.11750.2481-0.34620.06350.71120.030.33070.0133-0.01030.46510.02740.43544.0151-30.45710.5209
89.57092.6121-3.50359.0953-2.71493.1474-0.17360.2717-0.1873-1.4355-0.12760.45070.01130.22380.18940.4963-0.0161-0.02660.3877-0.05090.386422.5812-25.845-16.5813
92.38342.4653-0.96375.9295-2.62594.6405-0.3740.0034-0.4669-0.45320.0196-0.61410.73910.47970.34790.44610.02930.06460.4181-0.0410.569927.3995-31.1492-10.7296
108.74150.1715-2.89247.1633.95359.9901-0.2304-0.00120.4352-0.17870.12010.52-0.96350.97020.16790.5311-0.02510.01770.5639-0.0190.67534.4123-22.4043-10.5879
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 1:15)A1 - 15
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 16:46)A16 - 46
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 47:74)A47 - 74
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 75:85)A75 - 85
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 86:98)A86 - 98
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 99:127)A99 - 127
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 128:148)A128 - 148
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 149:171)A149 - 171
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 172:206)A172 - 206
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 207:221)A207 - 221

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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