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- PDB-6avj: Crystal structure of human Mitochondrial inner NEET protein (MiNT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6avj
タイトルCrystal structure of human Mitochondrial inner NEET protein (MiNT)/CISD3
要素CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 3, mitochondrial
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / NEET-fold / Iron-Sulfur cluster / Mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


protein maturation by [2Fe-2S] cluster transfer / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / mitochondrion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Iron-binding zinc finger CDGSH type / Iron-binding zinc finger, CDGSH type / MitoNEET, CDGSH iron-sulfur domain / CDGSH-type zinc finger. Function unknown.
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 3, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lipper, C.H. / Karmi, O. / Sohn, Y.S. / Darash-Yahana, M. / Lammert, H. / Song, L. / Liu, A. / Mittler, R. / Nechushtai, R. / Onuchic, J.N. / Jennings, P.A.
資金援助 米国, イスラエル, 6件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM101467 米国
National Science Foundation (NSF, United States)PHY-1427654 米国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE-1614101 米国
Israel Science FoundationISF-865/13 イスラエル
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1613462 米国
United States - Israel Binational Science Foundation (BSF)2015831 イスラエル
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Structure of the human monomeric NEET protein MiNT and its role in regulating iron and reactive oxygen species in cancer cells.
著者: Lipper, C.H. / Karmi, O. / Sohn, Y.S. / Darash-Yahana, M. / Lammert, H. / Song, L. / Liu, A. / Mittler, R. / Nechushtai, R. / Onuchic, J.N. / Jennings, P.A.
履歴
登録2017年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 3, mitochondrial
B: CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 3, mitochondrial
C: CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 3, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7099
ポリマ－30,6543
非ポリマー1,0556
水4,270237
1
A: CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 3, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5703
ポリマ－10,2181
非ポリマー3522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 3, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5703
ポリマ－10,2181
非ポリマー3522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 3, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5703
ポリマ－10,2181
非ポリマー3522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.406, 52.250, 78.951
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.670, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-392-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 3, mitochondrial / MitoNEET-related protein 2 / Miner2


分子量: 10218.052 Da / 分子数: 3 / 変異: H75C H113C / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MiNT residues 36-127 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CISD3 / プラスミド: pET24a / 細胞株 (発現宿主): BL21-CodonPlus (DE3)-RIL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C7P0
#2: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM bis-tris propane, 2.5 M ammonium sulfate, 3% v/v polyethylene glycol 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2017年4月20日 / 詳細: Varimax HF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→34.24 Å / Num. obs: 27910 / % possible obs: 99.36 % / 冗長度: 7.1 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rpim(I) all: 0.042 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.05 % / Rmerge(I) obs: 0.489 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 2593 / CC1/2: 0.637 / Rpim(I) all: 0.323 / % possible all: 93.58

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.9 Å34.24 Å
Translation1.9 Å34.24 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX2.7.16モデル構築
PHENIX2.7.16精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XPREPデータ削減
APEXデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TBN

3tbn


解像度: 1.9→34.24 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.85
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1977 2002 7.18 %
Rwork0.1689 --
obs0.171 27888 99.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 86.31 Å2 / Biso mean: 25.0375 Å2 / Biso min: 6.75 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→34.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2130 0 24 237 2391
Biso mean--14.43 31.56 -
残基数----276
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0142196
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7662946
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067324
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008372
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2811380
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8982-1.94560.25371360.22381701183791
1.9456-1.99820.2311350.196418161951100
1.9982-2.0570.22491450.182118371982100
2.057-2.12340.21231440.176218562000100
2.1234-2.19930.20581430.164518702013100
2.1993-2.28730.21441450.155918461991100
2.2873-2.39140.21121490.149318532002100
2.3914-2.51740.1871470.156218481995100
2.5174-2.67510.18131290.1518561985100
2.6751-2.88160.17941520.16118652017100
2.8816-3.17140.2161410.176318652006100
3.1714-3.62980.1711470.158718652012100
3.6298-4.57150.1681420.152418862028100
4.5715-34.24520.20951470.19531922206999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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