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- PDB-6at0: Chromodomain HP1 with a p-nitro-L-phenylalanine mutation at posit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6at0
タイトルChromodomain HP1 with a p-nitro-L-phenylalanine mutation at position 24 bound to histone H3 peptide containing trimethyl lysine
要素
  • Heterochromatin protein 1
  • trimethyl lysine histone H3 tail peptide
キーワードTRANSCRIPTION / histone reader
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to euchromatin / positive regulation of FACT complex assembly / polytene chromosome chromocenter / siRNA-mediated heterochromatin formation / polytene chromosome puff / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RCAF complex / SIRT1 negatively regulates rRNA expression ...protein localization to euchromatin / positive regulation of FACT complex assembly / polytene chromosome chromocenter / siRNA-mediated heterochromatin formation / polytene chromosome puff / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RCAF complex / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / satellite DNA binding / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Transcriptional regulation by small RNAs / Estrogen-dependent gene expression / HATs acetylate histones / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Oxidative Stress Induced Senescence / transposable element silencing by piRNA-mediated heterochromatin formation / polytene chromosome / chromocenter / rDNA binding / condensed chromosome, centromeric region / pericentric heterochromatin formation / regulation of protein localization to chromatin / RNA polymerase binding / nucleosomal DNA binding / RNA polymerase II C-terminal domain binding / chromosome, centromeric region / chromosome organization / heterochromatin / pericentric heterochromatin / condensed chromosome / : / Hsp70 protein binding / telomere maintenance / euchromatin / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / mitotic cell cycle / chromosome / protein-macromolecule adaptor activity / histone binding / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. ...Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / Heterochromatin protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.285 Å
データ登録者Brustad, E.M. / Baril, S.A. / Waters, M.L.
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2017
タイトル: Investigation of Trimethyllysine Binding by the HP1 Chromodomain via Unnatural Amino Acid Mutagenesis.
著者: Baril, S.A. / Koenig, A.L. / Krone, M.W. / Albanese, K.I. / He, C.Q. / Lee, G.Y. / Houk, K.N. / Waters, M.L. / Brustad, E.M.
履歴
登録2017年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heterochromatin protein 1
P: trimethyl lysine histone H3 tail peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3492
ポリマ－9,3492
非ポリマー00
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area4170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.417, 76.857, 76.479
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-135-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Heterochromatin protein 1 / HP1 / Non-histone chromosomal protein C1A9 antigen


分子量: 8615.466 Da / 分子数: 1 / 断片: Chromo 1 domain, residues 17-76 / 変異: K38M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Su(var)205, HP1, CG8409 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P05205
#2: タンパク質・ペプチド trimethyl lysine histone H3 tail peptide


分子量: 733.857 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P02299*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.52 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8 / 詳細: 0.1M MES, 3.0M (NH4)2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.285→11.224 Å / Num. obs: 25429 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 5.36 % / Net I/σ(I): 12.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KNE

1kne


解像度: 1.285→11.224 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.42 / 位相誤差: 39.01
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2597 1291 5.08 %
Rwork0.241 --
obs0.2418 25429 96.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 95.3 Å2 / Biso mean: 28.7653 Å2 / Biso min: 13.75 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.285→11.224 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数511 0 0 40 551
Biso mean---37.51 -
残基数----59
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004551
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.751747
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07474
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00498
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.256217
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.2845-1.33590.4871350.51292562269794
1.3359-1.39660.41771360.4592591272795
1.3966-1.470.39041430.40862609275296
1.47-1.56190.3111550.35662686284197
1.5619-1.68210.26681380.28392684282298
1.6821-1.85070.25261650.2272704286999
1.8507-2.1170.20321410.19872732287398
2.117-2.66130.23631490.2182752290198
2.6613-11.22420.24031290.20452818294796

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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