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- PDB-6aq7: Structure of POM6 FAB fragment complexed with mouse PrPc -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6aq7
タイトルStructure of POM6 FAB fragment complexed with mouse PrPc
要素
  • Major prion protein
  • POM6 FAB Heavy CHAIN
  • POM6 FAB light CHAIN
キーワードIMMUNE SYSTEM / Prion / antibody / chaperone / antigen-antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / type 5 metabotropic glutamate receptor binding ...Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of interleukin-17 production / cupric ion binding / negative regulation of dendritic spine maintenance / regulation of potassium ion transmembrane transport / nucleobase-containing compound metabolic process / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of amyloid-beta formation / cuprous ion binding / response to amyloid-beta / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / response to cadmium ion / side of membrane / inclusion body / neuron projection maintenance / positive regulation of calcium-mediated signaling / cellular response to copper ion / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / protein homooligomerization / cellular response to xenobiotic stimulus / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / signaling receptor activity / regulation of protein localization / protein-folding chaperone binding / amyloid-beta binding / response to oxidative stress / protease binding / nuclear membrane / microtubule binding / molecular adaptor activity / transmembrane transporter binding / learning or memory / postsynaptic density / intracellular signal transduction / membrane raft / copper ion binding / dendrite / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / cell surface / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / metal ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein ...Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
3,3',3''-phosphanetriyltripropanoic acid / Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Baral, P.K. / Swayampakula, M. / James, M.N.G.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Alberta innovates カナダ
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2018
タイトル: Structural characterization of POM6 Fab and mouse prion protein complex identifies key regions for prions conformational conversion.
著者: Baral, P.K. / Swayampakula, M. / Aguzzi, A. / James, M.N.G.
履歴
登録2017年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22018年11月7日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.host_org_common_name ..._entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein
H: POM6 FAB Heavy CHAIN
L: POM6 FAB light CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,9076
ポリマ－61,4733
非ポリマー4343
水8,287460
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5290 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area24570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.040, 82.420, 103.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-559-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Major prion protein / PrP / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 14481.103 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 127-225 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prnp, Prn-p, Prp / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04925

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#2: 抗体 POM6 FAB Heavy CHAIN


分子量: 23203.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): hybridoma / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 抗体 POM6 FAB light CHAIN


分子量: 23788.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): hybridoma / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)

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非ポリマー , 3種, 463分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-TCE / 3,3',3''-phosphanetriyltripropanoic acid / 3-[bis(2-carboxyethyl)phosphanyl]propanoic acid / トリス(2-カルボキシエチル)ホスフィン


分子量: 250.186 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15O6P
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 460 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M Sodium malonate pH 7.0, 12% PEG8000 along with 5mM TCEP, 5mM Praseodymium acetate and ethanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→48 Å / Num. obs: 54971 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.3 % / Net I/σ(I): 9.29

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4J8R

4j8r


解像度: 1.83→48 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.97
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2299 2750 5 %
Rwork0.1967 --
obs0.1984 54971 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.83→48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4139 0 28 460 4627
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084270
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.015807
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.5712550
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054643
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005740
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.83-1.86150.40341320.3662493X-RAY DIFFRACTION96
1.8615-1.89540.36091330.33882537X-RAY DIFFRACTION99
1.8954-1.93190.34051360.33132572X-RAY DIFFRACTION100
1.9319-1.97130.36431350.28732572X-RAY DIFFRACTION100
1.9713-2.01420.29321370.25872599X-RAY DIFFRACTION100
2.0142-2.0610.28471370.23622603X-RAY DIFFRACTION100
2.061-2.11260.28311360.23312588X-RAY DIFFRACTION100
2.1126-2.16970.26191360.22172578X-RAY DIFFRACTION100
2.1697-2.23350.27921360.21392585X-RAY DIFFRACTION100
2.2335-2.30560.23591380.21352624X-RAY DIFFRACTION100
2.3056-2.3880.27221360.21112584X-RAY DIFFRACTION100
2.388-2.48360.23241380.20582614X-RAY DIFFRACTION100
2.4836-2.59660.24411380.20652620X-RAY DIFFRACTION100
2.5966-2.73350.271370.20322607X-RAY DIFFRACTION100
2.7335-2.90480.22651370.19692601X-RAY DIFFRACTION100
2.9048-3.1290.22971390.18772643X-RAY DIFFRACTION100
3.129-3.44380.21551390.18132644X-RAY DIFFRACTION100
3.4438-3.94190.17141400.16292649X-RAY DIFFRACTION100
3.9419-4.96560.17541420.14312691X-RAY DIFFRACTION100
4.9656-48.07970.20171480.18022817X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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