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- PDB-3s35: Structural basis for the function of two anti-VEGF receptor antibodies -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s35
タイトルStructural basis for the function of two anti-VEGF receptor antibodies
要素
  • 6.64 Fab heavy chain
  • 6.64 Fab light chain
  • Vascular endothelial growth factor receptor 2
キーワードIMMUNE SYSTEM/Transferase / antibody / KDR / VEGF receptor / cancer / IMMUNE SYSTEM-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of nitric oxide-cGMP mediated signal transduction / blood vessel endothelial cell differentiation / regulation of bone development / cellular response to hydrogen sulfide / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor binding / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / endothelium development / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization ...positive regulation of nitric oxide-cGMP mediated signal transduction / blood vessel endothelial cell differentiation / regulation of bone development / cellular response to hydrogen sulfide / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor binding / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / endothelium development / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / endocardium development / vascular wound healing / endothelial cell differentiation / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / lymph vessel development / mesenchymal cell proliferation / positive regulation of vasculogenesis / positive regulation of BMP signaling pathway / surfactant homeostasis / cell migration involved in sprouting angiogenesis / epithelial cell maturation / positive regulation of positive chemotaxis / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / anchoring junction / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / embryonic hemopoiesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / vascular endothelial growth factor signaling pathway / lung alveolus development / positive regulation of mitochondrial fission / branching involved in blood vessel morphogenesis / growth factor binding / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of stem cell proliferation / sorting endosome / semaphorin-plexin signaling pathway / regulation of MAPK cascade / positive regulation of macroautophagy / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / vascular endothelial growth factor receptor activity / cell fate commitment / positive regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Integrin cell surface interactions / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / vasculogenesis / calcium ion homeostasis / coreceptor activity / ovarian follicle development / positive regulation of endothelial cell proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of endothelial cell migration / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / VEGFR2 mediated cell proliferation / epithelial cell proliferation / stem cell proliferation / Hsp90 protein binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / receptor protein-tyrosine kinase / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of angiogenesis / integrin binding / cell junction / cell migration / regulation of cell shape / protein autophosphorylation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / early endosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / endosome / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / cadherin binding / membrane raft / negative regulation of gene expression / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. ...Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vascular endothelial growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Franklin, M.C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: The Structural Basis for the Function of Two Anti-VEGF Receptor 2 Antibodies.
著者: Franklin, M.C. / Navarro, E.C. / Wang, Y. / Patel, S. / Singh, P. / Zhang, Y. / Persaud, K. / Bari, A. / Griffith, H. / Shen, L. / Balderes, P. / Kussie, P.
履歴
登録2011年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: 6.64 Fab heavy chain
L: 6.64 Fab light chain
X: Vascular endothelial growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,93511
ポリマ－61,0493
非ポリマー8868
水6,756375
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6850 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area25030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.937, 112.130, 156.971
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11X-79-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 X

#3: タンパク質 Vascular endothelial growth factor receptor 2 / VEGFR-2 / Fetal liver kinase 1 / FLK-1 / Kinase insert domain receptor / Protein-tyrosine kinase ...VEGFR-2 / Fetal liver kinase 1 / FLK-1 / Kinase insert domain receptor / Protein-tyrosine kinase receptor flk-1


分子量: 13504.308 Da / 分子数: 1 / Fragment: domain 3 of VEGF receptor 2, UNP residues 220-338 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDR, FLK1 / 細胞株 (発現宿主): Hi5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P35968, receptor protein-tyrosine kinase

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#1: 抗体 6.64 Fab heavy chain


分子量: 23645.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus, Homo sapiens / 細胞株 (発現宿主): MAMMALIAN KIDNEY CELLS HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 6.64 Fab light chain


分子量: 23899.279 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus, Homo sapiens / 細胞株 (発現宿主): MAMMALIAN KIDNEY CELLS HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
糖 , 2種, 2分子

#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 381分子

#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 375 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.76 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 100 mM CdCl2, 100 mM Na acetate, pH 4.6, 30% PEG 400, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月12日
放射モノクロメーター: Diamond 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. all: 35617 / Num. obs: 34976 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Rsym value: 0.124 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.619 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 97.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
APS31ID control softwareデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VL5

1vl5


解像度: 2.2→33.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 10.099 / SU ML: 0.145 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.218 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25943 1790 5.1 %RANDOM
Rwork0.20338 ---
obs0.20623 33185 97.94 %-
all-35710 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.485 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.31 Å20 Å20 Å2
2--0.67 Å20 Å2
3----0.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→33.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4187 0 48 375 4610
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0224341
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4951.9625907
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9735537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.14324.368174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.5315715
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2291518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2676
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023214
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.21614
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.22816
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1810.2336
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.5420.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2510.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2350.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.0930.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6551.52779
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.02424390
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.70531805
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6144.51517
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 132 -
Rwork0.223 2380 -
obs--97.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.36980.23750.7512.2421-1.32392.4537-0.04020.2331-0.4094-0.12120.1177-0.11060.1998-0.0488-0.0775-0.1011-0.01280.0056-0.1743-0.0551-0.128924.6779-30.6593-14.4171
23.24982.4623-1.52154.8235-2.90484.0918-0.0121-0.0714-0.2033-0.1833-0.0428-0.13540.2112-0.11930.0549-0.0840.0004-0.01570.0517-0.031-0.140523.5687-6.1189-42.7301
32.08051.0567-0.97313.6118-2.11273.02090.1341-0.0302-0.02390.1264-0.1332-0.09920.0039-0.0404-0.0009-0.1547-0.0279-0.0257-0.2177-0.0134-0.20235.0318-13.2978-4.2079
44.43650.91752.92713.11820.68935.3759-0.13660.12970.1986-0.21360.02730.3575-0.3559-0.74830.1093-0.07940.10930.00880.09730.0148-0.12818.78864.7789-31.6716
54.26524.1047-0.75476.8042-1.83741.8532-0.0249-0.1079-0.2418-0.0373-0.163-0.22830.02980.14980.1879-0.0998-0.019-0.0179-0.11470.0235-0.152827.1219-42.983710.213
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1L1 - 108
2X-RAY DIFFRACTION2L109 - 217
3X-RAY DIFFRACTION3H1 - 116
4X-RAY DIFFRACTION4H117 - 217
5X-RAY DIFFRACTION5X219 - 330
6X-RAY DIFFRACTION5X1001 - 1004

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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