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- PDB-6anw: Crystal structure of anti-CRISPR protein AcrF10 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6anw
タイトルCrystal structure of anti-CRISPR protein AcrF10
要素anti-CRISPR protein AcrF10
キーワードIMMUNE SYSTEM / Type I-F CRISPR-Cas system: Csy Cascade: Structure: anti-CRISPR protein: Inhibition of Csy complex: Genome editing tool
機能・相同性Acyl carrier protein
機能・相同性情報
生物種Shewanella xiamenensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.486 Å
データ登録者Yang, H. / Patel, D.J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Drug Abuse (NIH/NIDA)GM104962 米国
Memorial Sloan-Kettering Cancer Center Core GrantP30CA008748 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Cryo-EM Structures Reveal Mechanism and Inhibition of DNA Targeting by a CRISPR-Cas Surveillance Complex.
著者: Tai Wei Guo / Alberto Bartesaghi / Hui Yang / Veronica Falconieri / Prashant Rao / Alan Merk / Edward T Eng / Ashleigh M Raczkowski / Tara Fox / Lesley A Earl / Dinshaw J Patel / Sriram Subramaniam /
要旨: Prokaryotic cells possess CRISPR-mediated adaptive immune systems that protect them from foreign genetic elements, such as invading viruses. A central element of this immune system is an RNA-guided ...Prokaryotic cells possess CRISPR-mediated adaptive immune systems that protect them from foreign genetic elements, such as invading viruses. A central element of this immune system is an RNA-guided surveillance complex capable of targeting non-self DNA or RNA for degradation in a sequence- and site-specific manner analogous to RNA interference. Although the complexes display considerable diversity in their composition and architecture, many basic mechanisms underlying target recognition and cleavage are highly conserved. Using cryoelectron microscopy (cryo-EM), we show that the binding of target double-stranded DNA (dsDNA) to a type I-F CRISPR system yersinia (Csy) surveillance complex leads to large quaternary and tertiary structural changes in the complex that are likely necessary in the pathway leading to target dsDNA degradation by a trans-acting helicase-nuclease. Comparison of the structure of the surveillance complex before and after dsDNA binding, or in complex with three virally encoded anti-CRISPR suppressors that inhibit dsDNA binding, reveals mechanistic details underlying target recognition and inhibition.
履歴
登録2017年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: anti-CRISPR protein AcrF10
B: anti-CRISPR protein AcrF10
C: anti-CRISPR protein AcrF10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1393
ポリマ－34,1393
非ポリマー00
水23413
1
A: anti-CRISPR protein AcrF10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3801
ポリマ－11,3801
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: anti-CRISPR protein AcrF10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3801
ポリマ－11,3801
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: anti-CRISPR protein AcrF10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3801
ポリマ－11,3801
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.774, 106.618, 95.349
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 anti-CRISPR protein AcrF10


分子量: 11379.665 Da / 分子数: 3 / 断片: anti-CRISPR AcrF10 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella xiamenensis (バクテリア)
遺伝子: SXM_1276 / プラスミド: pRSFDuet-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A073KP86
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES (pH 7.5) and 1.4 M tri-sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月25日 / 詳細: LR-Design detector positioner
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 13323 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 52.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rpim(I) all: 0.06 / Rrim(I) all: 0.128 / Χ2: 1.779 / Net I/σ(I): 7.6 / Num. measured all: 57879
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.5-2.594.20.45812990.8550.2460.5230.55899.2
2.59-2.694.30.36913260.8970.1940.4190.63399
2.69-2.8240.26613110.930.1460.3050.71898.5
2.82-2.964.50.21513110.950.1110.2431.04399.7
2.96-3.154.60.16813120.9630.0870.191.35199.5
3.15-3.394.50.13613440.9780.070.1541.98998.8
3.39-3.734.10.1213190.9690.0670.1382.76399.2
3.73-4.274.60.10613440.9850.0540.122.91899.3
4.27-5.384.30.09213500.9880.0480.1052.57298
5.38-504.20.09614070.990.0520.113.04297.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.486→47.675 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 31.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2691 671 5.04 %
Rwork0.2176 --
obs0.2202 13306 98.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.486→47.675 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2292 0 0 13 2305
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052325
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6423146
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d31.7856
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055366
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003410
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4864-2.67830.39371320.30422403X-RAY DIFFRACTION95
2.6783-2.94780.35591270.29392529X-RAY DIFFRACTION99
2.9478-3.37430.32061230.25312525X-RAY DIFFRACTION99
3.3743-4.25090.24731500.20582547X-RAY DIFFRACTION99
4.2509-47.68320.22811390.18182631X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.1266 Å / Origin y: 17.5287 Å / Origin z: -10.556 Å
111213212223313233
T0.4218 Å2-0.0788 Å20.0343 Å2-0.4166 Å20.0723 Å2--0.3446 Å2
L1.8254 °21.5336 °20.1914 °2-2.0373 °20.25 °2---0.1403 °2
S-0.0787 Å °0.0474 Å °-0.187 Å °-0.2523 Å °0.0771 Å °-0.2298 Å °-0.0202 Å °-0.0729 Å °-0.002 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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