[日本語] English
万見
- PDB-6a9u: Crystal strcture of Icp55 from Saccharomyces cerevisiae bound to ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a9u
タイトルCrystal strcture of Icp55 from Saccharomyces cerevisiae bound to apstatin inhibitor
要素
  • Intermediate cleaving peptidase 55
  • apstatin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Intermediate cleaving peptidase 55 / M24B / peptidase / Xaa-Pro aminopeptidase / mitochondrial / Apstatin / N-((2S / 3R)-3-Amino-2-hydroxy-4-phenylbutanoyl)-Pro-Pro-Ala-NH2 / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


intermediate cleaving peptidase 55 / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / protein processing / manganese ion binding / mitochondrial inner membrane / protein stabilization / mitochondrion / proteolysis / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 ...Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
APSTATIN / : / Intermediate cleaving peptidase 55
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Singh, R. / Kumar, A. / Goyal, V.D. / Makde, R.D.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2019
タイトル: Crystal structures and biochemical analyses of intermediate cleavage peptidase: role of dynamics in enzymatic function.
著者: Singh, R. / Goyal, V.D. / Kumar, A. / Sabharwal, N.S. / Makde, R.D.
履歴
登録2018年7月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 2.12023年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Intermediate cleaving peptidase 55
B: apstatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9274
ポリマ－51,8172
非ポリマー1102
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, equilibration between monomeric and dimeric form
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area19290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.089, 148.089, 124.989
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-762-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Intermediate cleaving peptidase 55 / Intermediate cleaving peptidase of 55 kDa


分子量: 51358.691 Da / 分子数: 1 / 変異: D189E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ICP55, YER078C / プラスミド: pST50STR / 詳細 (発現宿主): pET expression palsmid / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P40051, intermediate cleaving peptidase 55
#2: タンパク質・ペプチド apstatin


タイプ: Peptide-like / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 458.530 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: APSTATIN
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7
詳細: 100mM hipis pH 7 , 28% Jagffamine ED 2003 pH7, 2mM MnCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: PX-BL21 / 波長: 0.97947 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月5日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→47.76 Å / Num. obs: 27387 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 44.8 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.101 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.824 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 2843 / CC1/2: 0.71 / Rpim(I) all: 0.487 / Rrim(I) all: 0.903 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
Cootモデル構築
PHENIXモデル構築
PHASER位相決定
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A16

1a16


解像度: 2.4→47.758 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.05
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2659 1407 5.14 %
Rwork0.2247 --
obs0.2268 27365 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→47.758 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3248 0 2 88 3338
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043319
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.64488
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.9462788
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046494
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005585
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4001-2.48590.32261300.28312562X-RAY DIFFRACTION100
2.4859-2.58540.34891330.27992572X-RAY DIFFRACTION100
2.5854-2.7030.28481190.26772579X-RAY DIFFRACTION100
2.703-2.84550.34791380.26882571X-RAY DIFFRACTION100
2.8455-3.02380.34151540.26892560X-RAY DIFFRACTION100
3.0238-3.25720.36611440.27652566X-RAY DIFFRACTION100
3.2572-3.58490.28161480.23882604X-RAY DIFFRACTION100
3.5849-4.10340.27961590.20942581X-RAY DIFFRACTION100
4.1034-5.16890.18251450.16382639X-RAY DIFFRACTION100
5.1689-47.76730.21131370.21142724X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.90092.10840.67252.36660.53591.82940.3379-0.6253-0.06580.4238-0.43710.03020.2432-0.54360.09930.3859-0.0256-0.04280.4799-0.01920.3141-26.5146-46.8757-7.8225
21.95470.53830.1951.09380.25162.4559-0.17310.12130.0074-0.10690.0969-0.1342-0.24050.33510.06180.35570.0017-0.09350.27080.01510.3711-0.296-30.1294-23.6725
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 59 through 268 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 269 through 498 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る