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万見
- PDB-6a9c: Crystal Structure c-terminal SH3 domain of Myosin IB from Entamoe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a9c
タイトルCrystal Structure c-terminal SH3 domain of Myosin IB from Entamoeba histolytica bound to EhFP10(GEF) peptide.
要素
  • Peptide from Rho guanine nucleotide exchange factor
  • Unconventional myosin IB
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / SH3 / MyosinI / Entamoeba histolytica / EhMySH3
機能・相同性
機能・相同性情報


phagosome reneutralization / lateral pseudopodium retraction / phagocytic cup lip / regulation of post-lysosomal vacuole size / actin wave / macropinocytic cup cytoskeleton / myosin I complex / chemotaxis to cAMP / pinocytosis / leading edge of lamellipodium ...phagosome reneutralization / lateral pseudopodium retraction / phagocytic cup lip / regulation of post-lysosomal vacuole size / actin wave / macropinocytic cup cytoskeleton / myosin I complex / chemotaxis to cAMP / pinocytosis / leading edge of lamellipodium / myosin light chain binding / actin-myosin filament sliding / actomyosin / filopodium assembly / endosomal transport / microfilament motor activity / exocytosis / phagocytosis / guanyl-nucleotide exchange factor activity / actin filament organization / filopodium / cell motility / phospholipid binding / phagocytic vesicle membrane / endocytosis / actin filament binding / cell-cell junction / actin cytoskeleton / cytoskeleton / early endosome / intracellular signal transduction / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / FYVE zinc finger / FYVE zinc finger / Protein present in Fab1, YOTB, Vac1, and EEA1 / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. ...: / Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / FYVE zinc finger / FYVE zinc finger / Protein present in Fab1, YOTB, Vac1, and EEA1 / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / SH3 Domains / PH domain / Kinesin motor domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Unconventional myosin IB / Rho guanine nucleotide exchange factor, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Gautam, G. / Gourinath, S.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2019
タイトル: EhFP10: A FYVE family GEF interacts with myosin IB to regulate cytoskeletal dynamics during endocytosis in Entamoeba histolytica.
著者: Gautam, G. / Ali, M.S. / Bhattacharya, A. / Gourinath, S.
履歴
登録2018年7月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Unconventional myosin IB
A: Unconventional myosin IB
E: Peptide from Rho guanine nucleotide exchange factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7055
ポリマ－16,5133
非ポリマー1922
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area8530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.008, 60.013, 95.305
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Unconventional myosin IB


分子量: 7747.666 Da / 分子数: 2 / 断片: SH3 domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ)
遺伝子: EHI_110810 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C4LUC7
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Rho guanine nucleotide exchange factor / FP10(GEF) peptide


分子量: 1017.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ) / 参照: UniProt: C4M4E9
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.83 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2M Ammonium sulphate, 30% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→50.78 Å / Num. obs: 12177 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14 % / CC1/2: 0.9 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 27.76
反射 シェル解像度: 1.98→2.01 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique obs: 1153 / CC1/2: 0.98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5xgg

5xgg


解像度: 1.98→50.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 4.188 / SU ML: 0.116 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.166 / ESU R Free: 0.153 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24009 596 4.9 %RANDOM
Rwork0.20126 ---
obs0.20307 11543 99.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 38.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.67 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.78 Å2-0 Å2
3----2.44 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.98→50.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1090 0 10 54 1154
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0191131
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.021046
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.871.9471539
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.03532423
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1015131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.65625.81855
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.52615187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg36.996151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2159
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0211255
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02248
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.883.439533
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.8513.427532
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.4875.104661
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.4825.119662
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it10.0684.11598
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other10.0614.12599
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other14.0735.942879
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined12.74227.9351221
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other12.73727.9951222
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.981→2.032 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 44 -
Rwork0.255 807 -
obs--96.38 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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