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万見
- PDB-6a8w: Crystal structure of the FHA domain of Far9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a8w
タイトルCrystal structure of the FHA domain of Far9
要素Vacuolar protein sorting-associated protein 64液胞
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / FHA domain / phosphopeptide recognition / homolog of SLMAP
機能・相同性
機能・相同性情報


re-entry into mitotic cell cycle after pheromone arrest / protein targeting to vacuole / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / MTOR / membrane => GO:0016020 / endoplasmic reticulum membrane / 小胞体 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 64
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.844 Å
データ登録者Chen, M. / Zhang, W.Q. / Zhou, Z.C.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Topological Structure and Dynamic Assembly of the STRIPAK Complex
著者: Chen, M. / Zhou, Z.C.
履歴
登録2018年7月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 64


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6771
ポリマ－15,6771
非ポリマー00
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area7310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.991, 59.414, 64.984
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-355-

HOH

21A-400-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 64 / 液胞 / Factor arrest protein 9


分子量: 15677.396 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 160-295 / 変異: L167M, T269M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VPS64, FAR9, YDR200C, YD9346.10C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): CodonPlus / 参照: UniProt: Q03944
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.43 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 6%(v/v) Tacsimate pH 6.0; 0.1M MES pH 6.0; 25%(w/v) polyethylene glycol 4,000.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 11148 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 19.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.186 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.193 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 1.85→1.88 Å / 冗長度: 11.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 550 / CC1/2: 0.759 / Rpim(I) all: 0.403 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.844→29.707 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.92 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I_MINUS AND I_PLUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2227 2045 9.97 %
Rwork0.1905 --
obs0.1937 11126 99.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.844→29.707 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数987 0 0 118 1105
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071001
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8751349
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.013613
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063156
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004176
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8443-1.88720.26841290.27391143X-RAY DIFFRACTION92
1.8872-1.93440.28071410.27281215X-RAY DIFFRACTION100
1.9344-1.98670.29111350.23991275X-RAY DIFFRACTION100
1.9867-2.04510.1961350.2091216X-RAY DIFFRACTION100
2.0451-2.11110.22451380.19551240X-RAY DIFFRACTION100
2.1111-2.18660.28111350.19281224X-RAY DIFFRACTION100
2.1866-2.27410.2321360.1931260X-RAY DIFFRACTION100
2.2741-2.37750.18351350.18121205X-RAY DIFFRACTION100
2.3775-2.50280.2521410.18491247X-RAY DIFFRACTION100
2.5028-2.65950.2631390.19881247X-RAY DIFFRACTION100
2.6595-2.86470.2281390.18591215X-RAY DIFFRACTION100
2.8647-3.15270.20521420.18561244X-RAY DIFFRACTION100
3.1527-3.60830.21891350.16651239X-RAY DIFFRACTION100
3.6083-4.54340.17871320.15731251X-RAY DIFFRACTION100
4.5434-29.71080.22591330.2031237X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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