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- PDB-4iag: Crystal structure of ZbmA, the zorbamycin binding protein from St... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4iag
タイトルCrystal structure of ZbmA, the zorbamycin binding protein from Streptomyces flavoviridis
要素Zbm binding protein
キーワードZorbamycin Binding Protein / Structural Genomics / PSI-Biology / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis / NatPro / BLMA_like / zorbamycin / reductive isopropylation
機能・相同性Bleomycin resistance protein / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / response to antibiotic / Roll / Alpha Beta / Zbm binding protein
機能・相同性情報
生物種Streptomyces flavoviridis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Cuff, M.E. / Bigelow, L. / Bruno, C.J.P. / Clancy, S. / Babnigg, G. / Bingman, C.A. / Yennamalli, R. / Lohman, J. / Ma, M. / Shen, B. ...Cuff, M.E. / Bigelow, L. / Bruno, C.J.P. / Clancy, S. / Babnigg, G. / Bingman, C.A. / Yennamalli, R. / Lohman, J. / Ma, M. / Shen, B. / Phillips Jr., G.N. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis (NatPro)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Crystal Structure of the Zorbamycin-Binding Protein ZbmA, the Primary Self-Resistance Element in Streptomyces flavoviridis ATCC21892.
著者: Rudolf, J.D. / Bigelow, L. / Chang, C. / Cuff, M.E. / Lohman, J.R. / Chang, C.Y. / Ma, M. / Yang, D. / Clancy, S. / Babnigg, G. / Joachimiak, A. / Phillips, G.N. / Shen, B.
履歴
登録2012年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月25日Group: Structure summary
改定 1.22015年11月11日Group: Database references
改定 1.32015年12月2日Group: Database references
改定 1.42017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zbm binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,60410
ポリマ－15,0151
非ポリマー5899
水99155
1
A: Zbm binding protein
ヘテロ分子

A: Zbm binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,20820
ポリマ－30,0312
非ポリマー1,17718
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area5910 Å2
ΔGint9 kcal/mol
Surface area11590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.787, 38.787, 268.524
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細Likely forms a dimer with the crystallographic symmetry mate: x,y,z and 1-y, 1-x, 1/6-z.

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要素

#1: タンパク質 Zbm binding protein


分子量: 15015.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces flavoviridis (バクテリア)
株: ATCC 21892 / 遺伝子: zbmA / プラスミド: pMCSG57 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)magic / 参照: UniProt: B9UIZ4
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE LYSINE RESIDUES IN THIS PROTEIN WERE SUBJECT TO REDUCTIVE ISOPROPYLATION
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.45 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: protein subject to reductive isopropylation, 0.8M Ammonium Sulfate, 0.1M Sodium Sitrate: HCl pH 4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97929 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月3日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 9.7 % / Av σ(I) over netI: 33.01 / 数: 101644 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.23 / D res high: 1.9 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 10484 / % possible obs: 98.5
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.165097.110.0572.1848.9
4.095.1699.710.0471.61510.6
3.584.0910010.051.52411.1
3.253.5810010.0551.5412
3.023.2510010.0671.4211.8
2.843.0210010.0741.14712.4
2.72.8410010.091.20212.2
2.582.710010.1051.10112.4
2.482.5810010.1181.15312.4
2.392.4810010.1171.02712.4
2.322.3910010.1290.98811.7
2.252.3210010.1781.20410.6
2.192.2510010.1860.989.8
2.142.1910010.2230.8989.4
2.092.1410010.2770.8478.2
2.052.0999.810.3150.9316.6
2.012.0597.910.3480.776
1.972.0195.410.3720.8675
1.931.9793.210.3970.8464.3
1.91.9387.510.4340.914
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 10484 / Num. obs: 10484 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 28.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.225 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.9340.4344600.91187.5
1.93-1.974.30.3974630.846193.2
1.97-2.0150.3724720.867195.4
2.01-2.0560.3485180.77197.9
2.05-2.096.60.3154960.931199.8
2.09-2.148.20.2775030.8471100
2.14-2.199.40.2235120.8981100
2.19-2.259.80.1865200.981100
2.25-2.3210.60.1785091.2041100
2.32-2.3911.70.1295150.9881100
2.39-2.4812.40.1175121.0271100
2.48-2.5812.40.1185351.1531100
2.58-2.712.40.1055211.1011100
2.7-2.8412.20.095241.2021100
2.84-3.0212.40.0745361.1471100
3.02-3.2511.80.0675451.421100
3.25-3.58120.0555391.541100
3.58-4.0911.10.055531.5241100
4.09-5.1610.60.0475871.615199.7
5.16-508.90.0576642.184197.1

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing MADD res high: 2 Å / D res low: 44.75 Å / FOM : 0.172 / FOM acentric: 0.248 / FOM centric: 0 / 反射: 9000 / Reflection acentric: 6258 / Reflection centric: 2742
Phasing MAD setR cullis acentric: 2.07 / R cullis centric: 1 / 最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 44.75 Å / Loc acentric: 0 / Loc centric: 0 / Power acentric: 0 / Power centric: 0 / Reflection acentric: 6258 / Reflection centric: 2742
Phasing MAD set shell

ID: 1 / R cullis centric: 1 / Power acentric: 0 / Power centric: 0

解像度 (Å)R cullis acentricLoc acentricLoc centricReflection acentricReflection centric
12.19-44.753.950.30.1653
7.05-12.192.230.10.174134
4.96-7.052.460.10213217
3.83-4.961.30.10.1432308
3.12-3.831.490.10746391
2.63-3.122.680.101113470
2.27-2.632.78001558548
2-2.272.38002116621
Phasing MAD set siteAtom type symbol: Se / B iso: 53.9197 / Fract x: 0.914 / Fract y: 0.714 / Fract z: 0.017 / Occupancy: 4.23 / Occupancy iso: 0
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
12.19-44.750.0410.406059653
7.05-12.190.1650.463020874134
4.96-7.050.2610.5270430213217
3.83-4.960.250.4280740432308
3.12-3.830.2750.41801137746391
2.63-3.120.250.355015831113470
2.27-2.630.1560.211021061558548
2-2.270.0650.084027372116621
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 10313
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
5.58-10073.90.488506
4.35-5.5870.60.807506
3.76-4.3569.50.829506
3.39-3.7670.40.825503
3.14-3.39720.803502
2.94-3.1469.80.777507
2.78-2.9470.50.767505
2.65-2.7872.20.751509
2.54-2.6576.30.735501
2.45-2.5481.30.745506
2.37-2.4579.20.685511
2.3-2.3781.20.719502
2.23-2.384.90.747507
2.18-2.2380.80.754512
2.12-2.1891.60.777522
2.08-2.1282.50.698506
2.03-2.0885.20.71515
1.99-2.0387.20.684501
1.95-1.9991.50.633507
1.9-1.9588.70.565679

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
直接法6.1位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000SHELXD位相決定
SHELXEモデル構築
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
ARP/wARPモデル構築
CCP4位相決定
Oモデル構築
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→32.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / WRfactor Rfree: 0.2317 / WRfactor Rwork: 0.1832 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8678 / SU B: 7.7 / SU ML: 0.107 / SU R Cruickshank DPI: 0.1613 / SU Rfree: 0.1483 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.161 / ESU R Free: 0.148
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2314 492 4.8 %RANDOM
Rwork0.1893 ---
all0.1913 10243 --
obs0.1913 10243 97.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 97.97 Å2 / Biso mean: 38.2635 Å2 / Biso min: 20.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.57 Å20.57 Å20 Å2
2--0.57 Å20 Å2
3----1.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→32.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数946 0 38 55 1039
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0191021
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.02968
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8361.9671379
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3983.0112219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0925126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.80123.8347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.40315140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg29.541157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2156
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211133
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02232
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.368 36 -
Rwork0.285 639 -
all-675 -
obs--90 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 46.1737 Å / Origin y: -2.9324 Å / Origin z: 32.3225 Å
111213212223313233
T0.1502 Å2-0.1359 Å20.0278 Å2-0.1598 Å20.0037 Å2--0.062 Å2
L1.9312 °20.6523 °20.1694 °2-1.7258 °20.2261 °2--1.4975 °2
S0.2655 Å °-0.3032 Å °0.0669 Å °0.1092 Å °-0.2601 Å °0.0033 Å °0.056 Å °0.0276 Å °-0.0054 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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