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- PDB-2vnk: X-RAY STRUCTURE OF THE FERREDOXIN-NADP(H) REDUCTASE FROM RHODOBAC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vnk
タイトルX-RAY STRUCTURE OF THE FERREDOXIN-NADP(H) REDUCTASE FROM RHODOBACTER CAPSULATUS IN COMPLEX WITH NADP. FORM III AT 1.93 ANGSTROMS RESOLUTION
要素NADPH\:FERREDOXIN REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / ELECTRON TRANSFER / RHODOBACTER CAPSULATUS / FERREDOXIN(FLAVODOXIN)-NADP(H) REDUCTASE / NADP / FLAVOPROTEINS
機能・相同性
機能・相同性情報


flavodoxin-NADP+ reductase / ferredoxin-NADP+ reductase / ferredoxin-NADP+ reductase activity / heme catabolic process / cellular response to oxidative stress / nucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ferredoxin--NADP reductase, bacteria / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain ...: / Ferredoxin--NADP reductase, bacteria / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Flavodoxin/ferredoxin--NADP reductase
類似検索 - 構成要素
生物種RHODOBACTER CAPSULATUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Perez-Dorado, I. / Hermoso, J.A.
引用
ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2009
タイトル: Coenzyme Binding and Hydride Transfer in Rhodobacter Capsulatus Ferredoxin/Flavodoxin Nadp(H) Oxidoreductase.
著者: Bortolotti, A. / Perez-Dorado, I. / Goni, G. / Medina, M. / Hermoso, J.A. / Carrillo, N. / Cortez, N.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: The Feredoxin-Nadp(H) Reductase from Rhodobacter Capsulatus: Molecular Structure and Catalytic Mechanism
著者: Nogues, I. / Perez-Dorado, I. / Frago, S. / Bittel, C. / Mayhew, S. / Gomez-Moreno, C. / Hermoso, J.A. / Medina, M. / Cortez, N. / Carrillo, N.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of Ferredoxin-Nadp(H) Reductase from Rhodobacter Capsulatus
著者: Perez-Dorado, I. / Bittel, C. / Cortez, N. / Hermoso, J.A.
#3: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2003
タイトル: The Oxidant-Responsive Diaphorase of Rhodobacter Capsulatus is a Ferredoxin (Flavodoxin)-Nadp(H) Reductase
著者: Bittel, C. / Tabares, L.C. / Armesto, M. / Carrillo, N. / Cortez, N.
履歴
登録2008年2月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADPH\:FERREDOXIN REDUCTASE
B: NADPH\:FERREDOXIN REDUCTASE
C: NADPH\:FERREDOXIN REDUCTASE
D: NADPH\:FERREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,86312
ポリマ－121,7484
非ポリマー6,1168
水15,889882
1
A: NADPH\:FERREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9663
ポリマ－30,4371
非ポリマー1,5292
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: NADPH\:FERREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9663
ポリマ－30,4371
非ポリマー1,5292
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: NADPH\:FERREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9663
ポリマ－30,4371
非ポリマー1,5292
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
D: NADPH\:FERREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9663
ポリマ－30,4371
非ポリマー1,5292
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.382, 93.446, 104.936
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.97, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-1, -0.0025, 0.0021), (-0.0025, 1, -0.0024), (-0.0021, -0.0024, -1)34.7007, 0.0947, 57.5357
2given(1, -0.0007), (-1, 0.0007), (-0.0007, -0.0007, -1)0.0352, 34.8117, 52.5018
3given(-1, 0.0026, -0.0014), (-0.0026, -1, 0.0019), (-0.0014, 0.0019, 1)34.7051, 34.8118, 4.9828

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要素

#1: タンパク質
NADPH\:FERREDOXIN REDUCTASE / FERREDOXIN-NADP REDUCTASE


分子量: 30436.889 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) RHODOBACTER CAPSULATUS (バクテリア)
株: 37B4 / Variant: DSM938 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9L6V3, ferredoxin-NADP+ reductase
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 882 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.6 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→49.21 Å / Num. obs: 122712 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 1.93→2.12 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / % possible all: 89

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BGI

2bgi


解像度: 1.93→49.21 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT
詳細: THE FIRST 15 RESIDUES OF THE POLYPEPTIDE CHAIN AND THE NMN MOIETY OF THE NADP ARE NOT INCLUDED IN THE CHAINS A, B, C AND D OF THE MODEL DUE TO THEY ARE NOT OBSERVED IN THE ELECTRON DENSITY ...詳細: THE FIRST 15 RESIDUES OF THE POLYPEPTIDE CHAIN AND THE NMN MOIETY OF THE NADP ARE NOT INCLUDED IN THE CHAINS A, B, C AND D OF THE MODEL DUE TO THEY ARE NOT OBSERVED IN THE ELECTRON DENSITY MAP. RESIDUES 270-272 OF CHAINS B AND D ARE NOT INCLUDED IN THE MODEL DUE TO POOR QUALITY OF THE ELECTRON DENSITY MAP IN THESE POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22615 4766 5 %RANDOM
Rwork0.20008 ---
obs0.20008 90099 94.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.772 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.72 Å20 Å20.02 Å2
2---0.15 Å20 Å2
3---0.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→49.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8080 0 336 882 9298
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.791.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.52
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.123
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.64.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 1.93→1.98 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.272 290
Rwork0.249 5751

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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