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万見
- PDB-1ot7: Structural Basis for 3-deoxy-CDCA Binding and Activation of FXR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ot7
タイトルStructural Basis for 3-deoxy-CDCA Binding and Activation of FXR
要素
  • Bile Acid Receptor
  • dodecamer peptide fragment of RPGR-interacting protein 1
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR RECEPTOR / BILE ACID / NUCLEAR RECEPTOR / COACTIVATOR / LIGAND BINDING DOMAIN / FXR / HORMONE-GROWTH FACTOR RECEPTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


response to norepinephrine / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Recycling of bile acids and salts / negative regulation of triglyceride biosynthetic process / regulation of carbohydrate metabolic process / regulation of lipid storage / regulation of urea metabolic process ...response to norepinephrine / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Recycling of bile acids and salts / negative regulation of triglyceride biosynthetic process / regulation of carbohydrate metabolic process / regulation of lipid storage / regulation of urea metabolic process / chenodeoxycholic acid binding / positive regulation of phosphatidic acid biosynthetic process / positive regulation of glutamate metabolic process / positive regulation of ammonia assimilation cycle / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / intracellular triglyceride homeostasis / cellular response to bile acid / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / Nuclear Receptor transcription pathway / negative regulation of interleukin-1 production / negative regulation of collagen biosynthetic process / leukocyte migration involved in inflammatory response / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / toll-like receptor 9 signaling pathway / nuclear receptor-mediated bile acid signaling pathway / bile acid nuclear receptor activity / bile acid metabolic process / response to cholesterol / cell-cell junction assembly / bile acid binding / triglyceride homeostasis / digestive tract development / cellular response to fatty acid / negative regulation of interleukin-2 production / bile acid and bile salt transport / positive regulation of interleukin-17 production / intracellular glucose homeostasis / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of tumor necrosis factor production / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / fatty acid homeostasis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nuclear retinoid X receptor binding / response to glucose / intracellular receptor signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of adipose tissue development / Notch signaling pathway / peptide binding / cholesterol homeostasis / transcription coregulator binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / response to nutrient levels / euchromatin / : / negative regulation of inflammatory response / RNA polymerase II transcription regulator complex / response to estrogen / nuclear receptor activity / glucose homeostasis / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to lipopolysaccharide / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / response to lipopolysaccharide / sequence-specific DNA binding / response to ethanol / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / receptor complex / defense response to bacterium / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / DNA-binding transcription factor activity / innate immune response / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bile acid receptor, ligand binding domain / Thyroid hormone receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. ...Bile acid receptor, ligand binding domain / Thyroid hormone receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
6-ETHYL-CHENODEOXYCHOLIC ACID / ISO-URSODEOXYCHOLIC ACID / Bile acid receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Mi, L.Z. / Devarakonda, S. / Harp, J.M. / Han, Q. / Pellicciari, R. / Willson, T.M. / Khorasanizadeh, S. / Rastinejad, F.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: Structural Basis for Bile Acid Binding and Activation of the Nuclear Receptor FXR
著者: Mi, L.Z. / Devarakonda, S. / Harp, J.M. / Han, Q. / Pellicciari, R. / Willson, T.M. / Khorasanizadeh, S. / Rastinejad, F.
履歴
登録2003年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月2日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bile Acid Receptor
B: Bile Acid Receptor
C: dodecamer peptide fragment of RPGR-interacting protein 1
D: dodecamer peptide fragment of RPGR-interacting protein 1
E: dodecamer peptide fragment of RPGR-interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,7137
ポリマ－57,9005
非ポリマー8132
水50428
1
A: Bile Acid Receptor
C: dodecamer peptide fragment of RPGR-interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6383
ポリマ－28,2172
非ポリマー4211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Bile Acid Receptor
D: dodecamer peptide fragment of RPGR-interacting protein 1
E: dodecamer peptide fragment of RPGR-interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0754
ポリマ－29,6823
非ポリマー3931
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.536, 107.129, 69.203
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP21212
詳細The biological assembly is one of the subunits(A or B).

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要素

#1: タンパク質 Bile Acid Receptor / FXR / Farnesoid X-activated receptor / Farnesol receptor HRR-1 / Retinoid X receptor-interacting ...FXR / Farnesoid X-activated receptor / Farnesol receptor HRR-1 / Retinoid X receptor-interacting protein 14 / RXR-interacting protein 14


分子量: 26752.787 Da / 分子数: 2 / 断片: ligand binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: NR1H4 / プラスミド: pET-16b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q62735
#2: タンパク質・ペプチド dodecamer peptide fragment of RPGR-interacting protein 1


分子量: 1464.664 Da / 分子数: 3 / 断片: GRIP1 NID3 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans
#3: 化合物 ChemComp-CHC / 6-ETHYL-CHENODEOXYCHOLIC ACID / オベチコ-ル酸


分子量: 420.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H44O4 / コメント: 薬剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-IU5 / ISO-URSODEOXYCHOLIC ACID / イソウルソデオキシコ-ル酸


分子量: 392.572 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H40O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化温度: 282 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: PEG 8000, Ethylene glycol, PIPES, Ammonium Sulfate, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 282K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
1400 mM1dropNaCl
210 mMimidazole1drop
310 %glycerol1drop
420 mMTris1droppH8.0
54-5 mg/mlprotein1drop
70.1 MPIPES1reservoirpH6.4
6ethylene gylcol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1.067 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月25日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.067 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 17120 / Num. obs: 16726 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 44.5 Å2 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 14.41
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 4.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1612 / Rsym value: 0.458 / % possible all: 96.5
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Num. obs: 12668 / % possible obs: 98.9 % / Num. measured all: 99535 / Rmerge(I) obs: 0.071
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 3 Å / % possible obs: 99.6 % / Rmerge(I) obs: 0.458

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: RAR LBD

解像度: 2.9→19.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 880 6.9 %RANDOM
Rwork0.233 ---
all0.236 16938 --
obs0.2331 12771 75.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 18.1809 Å2 / ksol: 0.244014 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 82.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.9 Å20 Å20 Å2
2--21.86 Å20 Å2
3----11.96 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.55 Å / Luzzati sigma a free: 0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4055 0 57 28 4140
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.052 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 55 6 %
Rwork0.371 862 -
obs-862 43.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION36ECDCA.PAR6ECDCA.TOP
X-RAY DIFFRACTION47ACDCA.PAR7ACDCA.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.29 / Rfactor Rwork: 0.254
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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