+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6yc8 | ||||||
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Title | Crystal structure of KRED1-Pglu enzyme | ||||||
Components | Ketoreductase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / Ketoreductase / Carbonyl reductase / Pichia glucozyma / Enantioselective reduction Biocatalysis | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Ogataea glucozyma (fungus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.77 Å | ||||||
Authors | Di Pisa, F. | ||||||
Citation | Journal: Bioorg.Chem. / Year: 2021 Title: Structural insights into the desymmetrization of bulky 1,2-dicarbonyls through enzymatic monoreduction. Authors: Rabuffetti, M. / Cannazza, P. / Contente, M.L. / Pinto, A. / Romano, D. / Hoyos, P. / Alcantara, A.R. / Eberini, I. / Laurenzi, T. / Gourlay, L. / Di Pisa, F. / Molinari, F. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6yc8.cif.gz | 138.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6yc8.ent.gz | 88.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6yc8.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6yc8_validation.pdf.gz | 815.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6yc8_full_validation.pdf.gz | 819.8 KB | Display | |
Data in XML | 6yc8_validation.xml.gz | 14 KB | Display | |
Data in CIF | 6yc8_validation.cif.gz | 19.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yc/6yc8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yc/6yc8 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3kzvS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 1 molecules A
#1: Protein | Mass: 29208.229 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Ogataea glucozyma (fungus) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0A0H4SN47 |
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-Non-polymers , 7 types, 169 molecules
#2: Chemical | ChemComp-NAP / | ||||||
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#3: Chemical | ChemComp-ACT / | ||||||
#4: Chemical | ChemComp-EPE / | ||||||
#5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-PEG / #7: Chemical | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.41 Å3/Da / Density % sol: 72.09 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 45% v/vPEG 600, 0.1 M HEPES pH 7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID29 / Wavelength: 0.97625 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Jul 26, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97625 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.77→57.79 Å / Num. obs: 51848 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 38.1 % / Biso Wilson estimate: 25.71 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 14.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.77→1.87 Å / Num. unique obs: 7413 / CC1/2: 0.604 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3KZV Resolution: 1.77→51.84 Å / SU ML: 0.2253 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.58 / Phase error: 20.9076
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 36.43 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.77→51.84 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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