PDB-5zju: Crystal structure of in vitro expressed and assembled PCV2 Virus-...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 5zju

タイトル

Crystal structure of in vitro expressed and assembled PCV2 Virus-like Particle

要素

Capsid protein

キーワード

VIRUS / PCV2 capsid protein

機能・相同性

機能・相同性情報

viral capsid assembly / T=1 icosahedral viral capsid / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能

生物種

Porcine circovirus 2 (ウイルス)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.8 Å

データ登録者

Yuan, Y.A. / Mo, X.

引用

ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2019
タイトル: Structural roles of PCV2 capsid protein N-terminus in PCV2 particle assembly and identification of PCV2 type-specific neutralizing epitope.
著者: Xiaobing Mo / Xiangdong Li / Bo Yin / Junhua Deng / Kegong Tian / Adam Yuan /

要旨: Postweaning multisystemic wasting disease (PMWS) in piglets caused by porcine circovirus type 2 (PCV2) is one of the major threats to most pig farms worldwide. Among all the PCV types, PCV2 is the ...Postweaning multisystemic wasting disease (PMWS) in piglets caused by porcine circovirus type 2 (PCV2) is one of the major threats to most pig farms worldwide. Among all the PCV types, PCV2 is the dominant genotype causing PMWS and associated diseases. Considerable efforts were made to study the virus-like-particle (VLP) assembly and the specific PCV2-associated epitope(s) in order to establish the solid foundation for engineered PCV2 vaccine development. Although the N-terminal fragment including Nuclear Localization Signal (NLS) sequence seems important for recombinant PCV2 capsid protein expression and VLP assembly, the detailed structural and functional information regarding this important fragment are largely unknown. In this study, we report crystal structure of PCV2 VLP assembled from N-terminal NLS truncated PCV2 capsid protein at 2.8 Å resolution and cryo-EM structure of PCV2 VLP assembled from full-length PCV2 capsid protein at 4.1Å resolution. Our in vitro PCV2 VLP assembly results show that NLS-truncated PCV2 capsid protein only forms instable VLPs which were easily disassembled in solution, whereas full-length PCV2 capsid protein forms stable VLPs due to interaction between 15PRSHLGQILRRRP27 (α-helix) and 33RHRYRWRRKN42 (NLS-B) in a repeated manner. In addition, our results also showed that N-terminal truncation of PCV2 capsid protein up to 27 residues still forms PCV2 particles in solution with similar size and immunogenicity, while N-terminal truncation of PCV2 capsid protein with more than 30 residues is not able to form stable PCV2 particles in solution, demonstrating the importance of interaction between the α-helix at N-terminal and NLS-B in PCV2 VLP formation. Moreover, we also report the cryo-EM structure of PCV2 VLP in complex with 3H11-Fab, a PCV2 type-specific neutralizing antibody, at 15 Å resolution. MAb-3H11 specifically recognizes one exposed epitope located on the VLP surface EF-loop (residues 128-143), which is further confirmed by PCV1-PCV2 epitope swapping assay. Hence, our results have revealed the structural roles of N-terminal fragment of PCV2 capsid protein in PCV2 particle assembly and pinpointed one PCV2 type-specific neutralizing epitope for the first time, which could provide clear clue for next generation PCV2 vaccine and diagnostic kits development.

履歴

登録	2018年3月22日	登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.0	2019年2月20日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2019年3月13日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.2	2023年11月22日	Group: Data collection / Database references / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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PDB形式	pdb5zju.ent.gz	3.7 MB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	5zju.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

文書・要旨	5zju_validation.pdf.gz	896.8 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	5zju_full_validation.pdf.gz	1003.5 KB	表示
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CIF形式データ	5zju_validation.cif.gz	579.7 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zj/5zju ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zj/5zju	HTTPS FTP

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関連構造データ

関連構造データ	6746C 6961C 5zboC 3r0rS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	6e2r-d 3r0r-2 6e2x-d 3jci-1 6rpk-1 6ola-d 6dzu-d 6rpo-1 6e30-d 5j36-1 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

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「今月の分子」の関連する項目	#200 - 2016年8月正二十面体型ウイルスの準対称性 (Quasisymmetry in Icosahedral Viruses) 類似性 (1)

登録構造単位

A: Capsid protein

B: Capsid protein

C: Capsid protein

D: Capsid protein

E: Capsid protein

F: Capsid protein

G: Capsid protein

H: Capsid protein

I: Capsid protein

J: Capsid protein

K: Capsid protein

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v: Capsid protein

w: Capsid protein

x: Capsid protein

y: Capsid protein

1.45 MDa, 60 ポリマー
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1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体
根拠: scanning transmission electron microscopy, The cryo-EM structure is also determined, together with DLS.

単位格子

Length a, b, c (Å)	194.116, 201.877, 231.281
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.72, 90.00
Int Tables number	4
Space group name H-M	P12₁1

#1: タンパク質	... Capsid protein 分子量: 24126.051 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Porcine circovirus 2 (ウイルス) / 遺伝子: cap / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G0Y2B2
#2: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 4846 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

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実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶	マシュー密度: 3.13 Å³/Da / 溶媒含有率: 60.71 %
結晶化	温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Ammonium sulfate, Citrate

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL17A / 波長: 1 Å
検出器	タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月26日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 432268 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.8 % / Net I/σ(I): 13.5
反射シェル	解像度: 2.8→2.85 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.31

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.8.0158	精密化
HKL-2000		データ削減
HKL-2000		データスケーリング
MoRDa		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: 3r0r

3r0r

解像度: 2.8→50 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.954 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.912 / SU B: 26.017 / SU ML: 0.223 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.035 / ESU R Free: 0.312 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.22408	21255	4.9 %	RANDOM
R_work	0.16267	-	-	-
obs	0.1657	410467	99.05 %	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å

原子変位パラメータ

B_iso mean: 42.029 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	1.96 Å²	-0 Å²	-0.92 Å²
2-	-	-0.71 Å²	-0 Å²
3-	-	-	-1.23 Å²

精密化ステップ

サイクル: 1 / 解像度: 2.8→50 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	92840	0	0	4846	97686

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.019	0.02	95720
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d	0.002	0.02	84410
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	2.028	1.931	130310
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg	1.13	3	195610
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	9.074	5	11230
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	36.052	22.683	4920
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	19.99	15	14840
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	13.991	15	840
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.113	0.2	13700
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.009	0.021	106510
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other	0.002	0.02	22090
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	2.513	3.544	45100
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other	2.513	3.544	45099
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	4.244	5.305	56270
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_other	4.244	5.305	56271
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	2.529	3.712	50620
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_other	2.529	3.712	50621
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_other	4.171	5.473	74041
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_refined	6.996	38.971	104407
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_other	6.943	39.023	103445
X-RAY DIFFRACTION	r_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_bonded

LS精密化シェル

解像度: 2.802→2.875 Å / Total num. of bins used: 20

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.319	1465	-
R_work	0.246	29533	-
obs	-	-	96.5 %

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	0.1078	0.1625	0.0593	0.5087	0.0496	0.0636	0.0082	-0.0415	0.0072	0.0151	-0.0276	0.0068	0.0054	-0.0087	0.0195	0.0858	0.0036	0.0172	0.059	0.0064	0.0597	21.682	-20.1979	131.2692
2	0.1725	0.0596	-0.1384	0.1101	-0.0063	0.131	0.0308	-0.0559	-0.0033	0.0139	-0.0401	0.0094	-0.0163	0.035	0.0093	0.0805	-0.0114	-0.0111	0.0931	-0.0171	0.0402	50.9204	15.2326	136.8773
3	0.202	-0.0342	0.0052	0.104	0.001	0.0003	-0.0215	-0.0343	0.0057	0.0086	0.0196	0.0039	0.0013	-0.0022	0.0019	0.093	-0.0036	0.0234	0.0526	-0.0162	0.0698	17.1052	17.7645	130.0327
4	0.1373	0.073	0.1787	0.1025	0.0925	0.2413	0.0119	0.0029	-0.0024	0.0092	0.0022	-0.0054	-0.0106	-0.0069	-0.0141	0.0987	0.013	0.0285	0.0444	-0.0087	0.066	-16.6575	24.8806	98.8846
5	0.2656	-0.1592	0.0505	0.1405	-0.094	0.1223	-0.0168	-0.0044	0.0001	0.0173	-0.0017	0.0147	-0.0098	0.0129	0.0185	0.0905	-0.0071	0.0165	0.0438	0.0116	0.073	11.0175	-46.7125	111.6199
6	0.1523	-0.1227	0.0402	0.2869	-0.0987	0.0343	0.0008	-0.0114	-0.0221	0.0117	0.0024	0.0136	-0.0099	-0.0011	-0.0032	0.1016	0.0083	0.0156	0.0504	-0.0047	0.0622	-9.2208	-5.1308	114.1888
7	0.369	0.1405	0.0189	0.2312	0.0439	0.0182	-0.0131	-0.0098	-0.0071	0.0271	0.0031	0.0097	0.001	0.0302	0.01	0.0602	0.0091	-0.0122	0.1004	0.0128	0.0508	56.0161	-22.7194	134.8101
8	0.3373	0.2245	-0.186	0.1565	-0.1044	0.4209	-0.0384	-0.0437	0.0383	-0.0186	0.0071	0.0354	0.0716	0.1131	0.0313	0.0304	0.0474	-0.0034	0.1619	0.0402	0.0341	97.2769	-28.0047	114.4534
9	0.2981	-0.0041	-0.1446	0.1508	0.0428	0.0939	-0.0147	-0.0497	-0.0498	0.0346	-0.0104	-0.0027	-0.0065	0.0409	0.0251	0.0473	-0.0154	-0.0101	0.1374	0.0045	0.0456	85.6242	1.0041	128.9053
10	0.2894	-0.051	0.0848	0.0122	-0.0356	0.2116	0.039	-0.0603	0.0094	0.0074	-0.004	0.0011	-0.0636	0.0545	-0.0349	0.0935	-0.0683	0.0224	0.091	-0.0412	0.0526	66.6112	42.7589	122.9112
11	0.0681	-0.0891	0.0631	0.1855	-0.0471	0.0961	0.0035	0.0112	-0.0139	0.0137	0.0195	0.0055	-0.0347	0.0288	-0.023	0.1072	-0.0094	0.032	0.04	-0.0224	0.0694	12.05	46.728	111.8685
12	0.1476	-0.0729	0.0003	0.0399	0.0214	0.2928	0.016	-0.0176	0.0252	0.0048	0.0019	-0.0038	-0.0447	-0.0084	-0.0179	0.1435	-0.032	0.0541	0.0097	-0.0169	0.0768	23.5902	74.2621	76.7461
13	0.2455	0.1562	-0.0514	0.322	-0.0723	0.0509	0.0245	-0.041	0.0428	0.0162	-0.0166	0.0475	-0.0221	-0.0078	-0.0079	0.1187	0.0094	0.0351	0.0243	-0.0247	0.0593	-5.7092	55.9428	79.1618
14	0.0242	0.0904	-0.0673	0.4636	-0.1751	0.2621	-0.0043	0.0025	0.0087	0.008	0.0162	0.0369	-0.0181	-0.0345	-0.0118	0.0747	0.03	0.0184	0.0747	-0.0125	0.0618	-30.0472	18.1621	67.7268
15	0.0664	-0.0371	-0.0101	0.3588	0.2085	0.1239	-0.0054	0.0083	-0.0032	0.015	-0.0123	0.0236	0.0153	-0.0043	0.0177	0.0953	0.0129	0.017	0.0446	0.0037	0.0719	-17.875	-30.4849	92.2879
16	0.0504	-0.0857	-0.0897	0.2026	0.1428	0.1945	-0.0259	0.022	-0.0122	0.014	0.0021	0.0184	0.0242	-0.0443	0.0238	0.084	-0.0058	0.006	0.0592	-0.0053	0.0693	-15.6003	-48.6786	49.8448
17	0.2392	0.0776	0.0817	0.0487	0.1038	0.3334	-0.0088	-0.0314	-0.0382	0.0018	-0.0007	0.0086	0.0248	0.0441	0.0095	0.0993	0.0281	0.0159	0.0504	0.0276	0.0757	38.5793	-65.743	103.2267
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19	0.1265	-0.107	-0.2272	0.184	0.1609	0.4928	-0.0154	-0.0079	-0.0023	0.033	0.0192	-0.0019	0.0298	0.0592	-0.0038	0.0564	0.0432	0.0068	0.0984	0.028	0.0514	66.4315	-50.6772	117.2978
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16	X-RAY DIFFRACTION	16	P	43 - 230
17	X-RAY DIFFRACTION	17	Q	43 - 230
18	X-RAY DIFFRACTION	18	R	43 - 230
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20	X-RAY DIFFRACTION	20	T	43 - 230
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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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幾万の構造データを、幾万の視点から

万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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