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- PDB-5zdz: Hairpin Forming Complex, RAG1/2-Nicked 12RSS/23RSS complex in Ca2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zdz
タイトルHairpin Forming Complex, RAG1/2-Nicked 12RSS/23RSS complex in Ca2+
要素
  • DNA (30-MER)
  • DNA (39-MER)
  • DNA (5'-D(*TP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')
  • DNA (54-MER)
  • DNA chain L
  • DNA chain M
  • HMGB1 A-B box
  • mouse RAG1
  • mouse RAG2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / V(D)J recombination / RAG1-2-12RSS-23RSS complex / Hairpin forming complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptosis induced DNA fragmentation / open form four-way junction DNA binding / calcium-dependent protein kinase regulator activity / positive regulation of myeloid progenitor cell differentiation / crossed form four-way junction DNA binding / Pyroptosis / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / plasmacytoid dendritic cell activation / regulation of tolerance induction / Regulation of TLR by endogenous ligand ...Apoptosis induced DNA fragmentation / open form four-way junction DNA binding / calcium-dependent protein kinase regulator activity / positive regulation of myeloid progenitor cell differentiation / crossed form four-way junction DNA binding / Pyroptosis / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / plasmacytoid dendritic cell activation / regulation of tolerance induction / Regulation of TLR by endogenous ligand / regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / positive regulation of myeloid cell differentiation / myeloid dendritic cell activation / positive regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / mature B cell differentiation involved in immune response / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / B cell homeostatic proliferation / bent DNA binding / negative regulation of T cell differentiation in thymus / positive regulation of glycogen catabolic process / neutrophil clearance / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / DN2 thymocyte differentiation / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / DNA geometric change / pre-B cell allelic exclusion / endothelial cell chemotaxis / eye development / positive regulation of organ growth / regulation of behavioral fear response / bubble DNA binding / induction of positive chemotaxis / V(D)J recombination / myeloid cell differentiation / negative regulation of T cell apoptotic process / myeloid progenitor cell differentiation / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / regulation of nucleotide-excision repair / macrophage activation involved in immune response / negative regulation of thymocyte apoptotic process / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / positive regulation of innate immune response / cellular response to interleukin-7 / endothelial cell proliferation / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / glycogen catabolic process / apoptotic cell clearance / supercoiled DNA binding / DNA binding, bending / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / positive regulation of T cell differentiation / regulation of T cell differentiation / organ growth / T cell lineage commitment / positive regulation of wound healing / B cell lineage commitment / phosphatidylserine binding / positive regulation of sprouting angiogenesis / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / T cell homeostasis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / positive regulation of interferon-alpha production / protein kinase activator activity / T cell differentiation / response to glucocorticoid / four-way junction DNA binding / protein autoubiquitination / positive regulation of autophagy / : / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Neutrophil degranulation / phosphatidylinositol binding / positive regulation of mitotic cell cycle / B cell differentiation / positive regulation of interferon-beta production / thymus development / positive regulation of interleukin-1 beta production / cytokine activity / lung development / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / visual learning / base-excision repair / RING-type E3 ubiquitin transferase / autophagy / positive regulation of interleukin-6 production / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of tumor necrosis factor production / ubiquitin protein ligase activity / double-strand break repair / heparin binding / double-stranded RNA binding / chromatin organization / chromosome / T cell differentiation in thymus / cellular response to lipopolysaccharide / double-stranded DNA binding / endonuclease activity / DNA recombination / adaptive immune response
類似検索 - 分子機能
HMG box A DNA-binding domain, conserved site / Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / HMG box A DNA-binding domain signature. / : / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / RAG nonamer-binding domain / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding ...HMG box A DNA-binding domain, conserved site / Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / HMG box A DNA-binding domain signature. / : / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / RAG nonamer-binding domain / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding / RAG1 importin binding / Recombination-activation protein 1 (RAG1), recombinase / Recombination activating protein 2 / RAG2 PHD domain / V-D-J recombination activating protein 2 / Recombination activating protein 2, PHD domain / Galactose oxidase/kelch, beta-propeller / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Kelch-type beta propeller / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger C2H2 superfamily / Ring finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / V(D)J recombination-activating protein 1 / V(D)J recombination-activating protein 2 / High mobility group protein B1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kim, M.S. / Chuenchor, W. / Chen, X. / Gellert, M. / Yang, W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
NIH 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2018
タイトル: Cracking the DNA Code for V(D)J Recombination.
著者: Min-Sung Kim / Watchalee Chuenchor / Xuemin Chen / Yanxiang Cui / Xing Zhang / Z Hong Zhou / Martin Gellert / Wei Yang /
要旨: To initiate V(D)J recombination for generating the adaptive immune response of vertebrates, RAG1/2 recombinase cleaves DNA at a pair of recombination signal sequences, the 12- and 23-RSS. We have ...To initiate V(D)J recombination for generating the adaptive immune response of vertebrates, RAG1/2 recombinase cleaves DNA at a pair of recombination signal sequences, the 12- and 23-RSS. We have determined crystal and cryo-EM structures of RAG1/2 with DNA in the pre-reaction and hairpin-forming complexes up to 2.75 Å resolution. Both protein and DNA exhibit structural plasticity and undergo dramatic conformational changes. Coding-flank DNAs extensively rotate, shift, and deform for nicking and hairpin formation. Two intertwined RAG1 subunits crisscross four times between the asymmetric pair of severely bent 12/23-RSS DNAs. Location-sensitive bending of 60° and 150° in 12- and 23-RSS spacers, respectively, must occur for RAG1/2 to capture the nonamers and pair the heptamers for symmetric double-strand breakage. DNA pairing is thus sequence-context dependent and structure specific, which partly explains the "beyond 12/23" restriction. Finally, catalysis in crystallo reveals the process of DNA hairpin formation and its stabilization by interleaved base stacking.
履歴
登録2018年2月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mouse RAG1
B: mouse RAG2
C: mouse RAG1
D: mouse RAG2
N: HMGB1 A-B box
F: DNA (5'-D(*TP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')
I: DNA (54-MER)
J: DNA (30-MER)
G: DNA (39-MER)
L: DNA chain L
M: DNA chain M
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,08220
ポリマ－310,60711
非ポリマー4759
水2,306128
1
A: mouse RAG1
B: mouse RAG2
N: HMGB1 A-B box
J: DNA (30-MER)
G: DNA (39-MER)
M: DNA chain M
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,79611
ポリマ－167,5286
非ポリマー2695
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15210 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area67490 Å2
手法PISA
2
C: mouse RAG1
D: mouse RAG2
F: DNA (5'-D(*TP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')
I: DNA (54-MER)
L: DNA chain L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,2869
ポリマ－143,0795
非ポリマー2074
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12200 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area57380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.450, 109.000, 156.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 3種, 5分子 ACBDN

#1: タンパク質 mouse RAG1 / RAG-1


分子量: 71871.305 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 384-1008 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rag1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P15919, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 mouse RAG2 / RAG-2


分子量: 43225.711 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-387 / Mutation: M1V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rag2, Rag-2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21784
#3: タンパク質 HMGB1 A-B box / High mobility group protein 1 / HMG-1


分子量: 18897.885 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-163 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Hmgb1, Hmg-1, Hmg1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63158

-
DNA鎖 , 6種, 6分子 FIJGLM

#4: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')


分子量: 13978.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#5: DNA鎖 DNA (54-MER)


分子量: 4864.165 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#6: DNA鎖 DNA (30-MER)


分子量: 4855.150 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#7: DNA鎖 DNA (39-MER)


分子量: 16640.654 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#8: DNA鎖 DNA chain L


分子量: 9138.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#9: DNA鎖 DNA chain M


分子量: 12036.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 5種, 137分子

#10: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#11: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#12: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#13: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: K
#14: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.79 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100mM MES (pH 6.8), 15% PEG 3350, 200mM Potassium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年8月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 198942 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.1 % / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→43.719 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.76
詳細: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I/F_MINUS AND I/F_PLUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2419 9495 5 %
Rwork0.2017 --
obs0.2037 190011 97.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→43.719 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16111 4093 18 128 20350
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01321095
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.15529327
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.37511954
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0613212
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0083083
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.83190.34853300.35026085X-RAY DIFFRACTION98
2.8319-2.86520.36693190.34196168X-RAY DIFFRACTION99
2.8652-2.90010.38623170.33046012X-RAY DIFFRACTION98
2.9001-2.93680.383030.32466127X-RAY DIFFRACTION98
2.9368-2.97540.32163300.30166077X-RAY DIFFRACTION99
2.9754-3.01620.34043430.29096156X-RAY DIFFRACTION98
3.0162-3.05930.37023030.30796068X-RAY DIFFRACTION98
3.0593-3.10490.31913260.29836089X-RAY DIFFRACTION98
3.1049-3.15340.33973320.28236144X-RAY DIFFRACTION98
3.1534-3.20510.30073250.25826077X-RAY DIFFRACTION98
3.2051-3.26040.28223150.23045994X-RAY DIFFRACTION98
3.2604-3.31960.27643290.22586107X-RAY DIFFRACTION98
3.3196-3.38350.2933110.22265974X-RAY DIFFRACTION97
3.3835-3.45250.25813110.22796032X-RAY DIFFRACTION97
3.4525-3.52750.26833080.2215992X-RAY DIFFRACTION96
3.5275-3.60960.25473220.22035944X-RAY DIFFRACTION97
3.6096-3.69980.26023030.21956000X-RAY DIFFRACTION96
3.6998-3.79980.26533260.21875965X-RAY DIFFRACTION96
3.7998-3.91150.24343140.20745942X-RAY DIFFRACTION96
3.9115-4.03770.23993070.19725913X-RAY DIFFRACTION96
4.0377-4.18190.23253110.18055919X-RAY DIFFRACTION95
4.1819-4.34920.22362980.18295936X-RAY DIFFRACTION96
4.3492-4.54690.22633080.17415906X-RAY DIFFRACTION95
4.5469-4.78630.24663060.16895907X-RAY DIFFRACTION95
4.7863-5.08580.18573160.16375974X-RAY DIFFRACTION96
5.0858-5.47780.18513280.16055999X-RAY DIFFRACTION97
5.4778-6.02780.22253200.17146042X-RAY DIFFRACTION97
6.0278-6.89710.23673200.18046056X-RAY DIFFRACTION98
6.8971-8.67840.18373200.16376082X-RAY DIFFRACTION98
8.6784-43.72480.20022940.17835829X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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