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- PDB-5zcm: Crystal structure of Xylose reductase from Debaryomyces nepalensi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zcm
タイトルCrystal structure of Xylose reductase from Debaryomyces nepalensis in complex with NADP-DTT adduct
要素Aldose reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Carbohydrate metabolism / aldo-keto reductase / TIM barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


D-xylose reductase [NAD(P)H] / D-xylose reductase (NADPH) activity / D-xylose catabolic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Aldo-keto reductase family 2B / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel ...Aldo-keto reductase family 2B / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Chem-NDP / D-xylose reductase [NAD(P)H]
類似検索 - 構成要素
生物種Debaryomyces nepalensis (酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Manoj, N.
引用
ジャーナル: FEBS J. / 年: 2018
タイトル: Crystal structure of yeast xylose reductase in complex with a novel NADP-DTT adduct provides insights into substrate recognition and catalysis.
著者: Paidimuddala, B. / Mohapatra, S.B. / Gummadi, S.N. / Manoj, N.
#1: ジャーナル: RSC Adv. / 年: 2017
タイトル: A halotolerant aldose reductase fromDebaryomyces nepalensis: gene isolation,overexpression and biochemical characterization
著者: Paidimuddala, B. / Aradhyam, G.K. / Gummadi, S.N.
履歴
登録2018年2月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8203
ポリマ－38,9201
非ポリマー9002
水5,549308
1
A: Aldose reductase
ヘテロ分子

A: Aldose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,6406
ポリマ－77,8412
非ポリマー1,7994
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area5930 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area25960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.590, 108.220, 71.820
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-587-

HOH

21A-620-

HOH

31A-790-

HOH

41A-797-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Aldose reductase


分子量: 38920.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Debaryomyces nepalensis (酵母) / 遺伝子: AR / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: A0A0M4HL56, aldose reductase
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 35% PEG 3000, 1 M HEPES (pH 7.5), 1.5 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年1月18日
放射モノクロメーター: Double mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→36.641 Å / Num. obs: 42718 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 13.54 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.152 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.158 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.7-1.7313.10.80221920.7060.2260.83498.3
9-36.6412.20.0583360.9980.0170.06198.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.5.4データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ZCI

5zci


解像度: 1.7→36.641 Å / SU ML: 0.18 / SU R Cruickshank DPI: 0.1143 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 16.59
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1851 2106 4.93 %Random selection
Rwork0.1624 ---
obs0.1636 42699 99.3 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 49.86 Å2 / Biso mean: 16.92 Å2 / Biso min: 6.01 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.1646 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→36.641 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2627 0 81 308 3016
Biso mean--16.98 20.96 -
残基数----329
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012780
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1123787
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058410
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008485
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5511647
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.73960.29021490.25092639278898
1.7396-1.78310.2481410.21922626276798
1.7831-1.83130.24021200.20262672279298
1.8313-1.88520.23951370.18962673281098
1.8852-1.9460.2051150.19142687280299
1.946-2.01550.19151190.16332698281799
2.0155-2.09620.19461530.16182687284099
2.0962-2.19160.18991530.15972642279599
2.1916-2.30720.18181590.162227092868100
2.3072-2.45170.18231600.150626952855100
2.4517-2.64090.17171110.144527492860100
2.6409-2.90660.17391340.149927272861100
2.9066-3.32690.17791510.160427432894100
3.3269-4.19060.16791260.143327922918100
4.1906-36.64950.15091780.152428543032100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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