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- PDB-5zbu: Crystal Structure of PA-TM-RING E3 ligase RNF13 RING domain in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zbu
タイトルCrystal Structure of PA-TM-RING E3 ligase RNF13 RING domain in complex with E2~Ub
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF13
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
キーワードENDOCYTOSIS / Ubiquitin E3 ligase / PA-TM-RING E3 ligase / RNF13 / E3:E2~Ub complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of stress-activated protein kinase signaling cascade / organelle localization / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / JUN kinase binding / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / nuclear inner membrane / fat pad development ...positive regulation of stress-activated protein kinase signaling cascade / organelle localization / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / JUN kinase binding / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / nuclear inner membrane / fat pad development / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / ubiquitin ligase complex / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / neuron projection morphogenesis / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / regulation of mitochondrial membrane potential / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / positive regulation of protein ubiquitination / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling
類似検索 - 分子機能
ZNRF4 /RNF13/RNF167, PA domain / Ring finger domain / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme ...ZNRF4 /RNF13/RNF167, PA domain / Ring finger domain / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF13 / Polyubiquitin-B / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Datta, A.B. / Sarkar, S.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust-DBT India Alliance500241/Z/11/Z インド
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of PA-TM-RING E3 ligase RNF13 RING domain in complex with E2~Ub
著者: Sarkar, S. / Datta, A.B.
履歴
登録2018年2月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF13
D: E3 ubiquitin-protein ligase RNF13
E: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1969
ポリマ－59,9345
非ポリマー2624
水1629
1
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
D: E3 ubiquitin-protein ligase RNF13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8104
ポリマ－25,6792
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF13
E: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3865
ポリマ－34,2563
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.559, 105.740, 60.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.49, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 2 / Ubiquitin-protein ligase D2 / p53-regulated ubiquitin-conjugating enzyme 1


分子量: 16838.316 Da / 分子数: 2 / 変異: C85K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D2, PUBC1, UBC4, UBC5B, UBCH4, UBCH5B / プラスミド: pETSUMO2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3)
参照: UniProt: P62837, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF13 / RING finger protein 13 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF13


分子量: 8840.479 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF13, RZF / プラスミド: pETSUMO2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) / 参照: UniProt: O43567, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2(DE3) / 参照: UniProt: P0CG47
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1M MES monohydrate, 14% PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: PX-BL21 / 波長: 0.97947 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月18日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→48.71 Å / Num. obs: 10704 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rpim(I) all: 0.054 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 3.2→3.42 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.702 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 1931 / CC1/2: 0.704 / Rpim(I) all: 0.422 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ESK, 1UBQ

2esk

1ubq


解像度: 3.2→28.258 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2617 555 5.2 %
Rwork0.2142 --
obs0.2166 10678 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→28.258 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4150 0 4 9 4163
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034253
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.665760
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9682625
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045630
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005740
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2001-3.52160.32521880.28062467X-RAY DIFFRACTION100
3.5216-4.02990.3111040.22682553X-RAY DIFFRACTION100
4.0299-5.07250.2441350.20222537X-RAY DIFFRACTION100
5.0725-28.25950.23461280.19962566X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.7404-5.2655-2.23082.04652.03713.4132-1.0428-1.1673-1.16280.46890.7926-0.26510.24250.21380.2530.79870.02290.00450.6960.04350.9907-26.96114.38419.4369
28.3218-3.45-4.20364.1573-1.79217.08350.1977-0.12121.6294-0.85710.2787-1.2227-0.29870.5107-0.47350.5584-0.03350.00210.6930.14381.0755-17.14324.8936-0.5008
34.89520.5773-1.08044.5475-0.00274.45340.11071.01771.1147-0.7856-0.1548-0.5974-0.82410.0087-0.07150.91830.07440.23620.5450.22281.0163-24.960411.0753-5.0034
45.05882.71015.80123.15151.14118.90140.9392.52753.12010.14740.69011.73670.27370.7785-0.97821.44140.16610.60321.67760.37811.279-24.75169.1812-18.8851
58.723-6.02490.04458.49291.12953.68441.33011.7041-0.28980.5643-1.43940.3653-1.85882.11070.231.4994-0.08960.12721.62530.15841.1095-18.04766.4419-25.9136
60.8410.00540.79491.998-2.11768.0249-0.16190.9172-1.1431-0.8986-0.365-1.3010.92881.81670.70120.93990.01980.49981.3421-0.02991.6628-10.15780.4573-17.2846
78.11332.52750.74494.25664.73689.4357-0.3004-3.2147-2.40830.1151-0.69651.09470.3348-0.68740.66740.73210.36270.08482.44480.43881.393-24.126334.271212.2571
82.44790.107-1.20030.7623-1.59774.25270.0484-0.62570.86480.32210.06710.20120.3777-0.64190.23951.33240.3874-0.17172.4328-0.2935-0.184-16.771932.992421.2144
97.2575-1.78834.88029.4455-6.07655.77-1.0116-1.42250.47381.5624-0.1813-0.9422-0.7128-0.61730.94240.87590.3070.37261.4538-0.08871.0374-8.952234.003718.3596
105.9485-0.936-3.11.80990.84193.4036-0.4659-1.99550.13351.1874-0.07740.47160.0127-0.4443-0.79151.7550.4194-0.63842.7325-1.82771.08-2.95736.477824.6043
112.83184.59841.29789.57484.1226.46510.5034-2.50840.8339-0.0871-0.1758-2.3968-0.69550.35480.07371.12240.257-0.39982.7078-0.42651.29061.829937.996621.251
127.3478-1.80934.97784.0158-4.35826.33920.3778-0.31580.03850.95061.78950.1531.26191.1729-1.42261.14270.2798-0.24841.4907-0.47310.5785-6.451933.868710.9323
137.4235-0.72045.76172.2073-3.27897.9383-1.2603-0.73040.1488-0.3329-0.4258-1.32561.07961.15451.48561.32980.37310.17282.4234-0.00850.95311.636632.988717.4092
141.069-0.1008-0.99840.20210.22760.9995-0.36650.2787-0.59310.0371-0.66130.1388-1.35260.16180.89981.72560.4688-0.17462.39540.40791.65936.719126.737729.0285
159.57313.63245.98266.88774.91349.4107-1.14540.7087-0.4752-1.81861.2788-0.0153-1.18190.2795-0.2720.9437-0.1371-0.03380.62210.19730.6572-14.989143.4123-12.9914
163.49653.96666.06214.45176.87122.02010.8652-0.1193-1.53920.982-0.4905-1.87912.0828-0.8947-0.3571.036-0.1926-0.26490.94990.00071.9408-26.992927.8453-7.271
174.471-1.97830.22115.6513-1.31719.4504-0.2524-0.58420.2064-0.40660.12050.49460.0733-0.34980.17120.4938-0.0132-0.06980.5675-0.09310.9321-16.482437.1423-5.6266
184.16493.06080.84152.8814-0.68772.86410.76920.07270.8232-4.3521-1.2038-0.6508-0.3614-0.43940.58681.33520.44010.08930.91880.20491.0596-46.442226.4548-2.869
192.4199-2.0731-2.66982.63592.85873.3322-0.9922-1.44240.86520.6099-0.03871.6341-1.8736-2.53780.35080.97050.22090.11211.0255-0.02831.3943-52.8524.85924.2201
202.63560.85132.24452.67370.40087.3393-0.0852-0.3187-0.14910.92750.4923-0.35970.5308-1.3964-0.23040.7313-0.0323-0.02160.69050.18370.9566-51.91127.341510.7568
219.4161-1.3707-0.70444.02113.63494.44141.2308-1.4571.4723-0.2254-0.05550.0263-1.79160.8102-0.65990.7303-0.14650.13440.53730.23020.7024-38.49938.43729.6875
227.0787-3.1383-1.57591.9918.35586.9382-1.5697-1.68790.64642.07610.28961.12242.51480.6570.51821.0758-0.0013-0.02460.77240.31780.5625-46.27225.644916.5445
236.48012.10421.39597.07685.88754.8948-1.92890.4744-0.25710.1518-0.30971.8327-0.83741.63422.06080.7624-0.0616-0.10680.59490.18650.9571-50.710511.41625.5556
243.70523.368-0.22694.00492.34817.13970.96120.40280.91180.0824-0.56251.207-1.0221-0.5128-0.30160.8440.1116-0.16550.5790.14070.8673-43.873417.18186.3523
251.9115-0.1911-3.15042.15542.65237.6204-0.30671.44661.8632-0.27460.3682-0.43520.6109-0.76890.0310.94730.1305-0.1520.80520.15221.0334-45.242115.3868-4.1704
263.41760.1280.34585.20041.17382.1091-0.25080.17110.6599-0.62670.44180.09020.6653-0.03910.17220.5174-0.0418-0.11570.65270.02080.880517.947342.1571-11.8223
276.1303-1.1421.72756.08380.74872.4154-0.4339-0.0694-0.7816-0.6269-0.2173-0.24861.2721-0.29630.78080.73850.14890.07390.8618-0.06320.573414.077540.9812-11.9204
282.2693-4.17813.10327.8142-5.76074.29030.2532-0.67430.5523-1.06460.38910.49462.0251-0.4408-0.76360.7678-0.0638-0.07550.61290.02180.86457.41438.4981-9.3043
299.46094.0224.13662.10323.16037.712-0.428-1.60230.38040.2560.77930.83780.6459-0.5819-0.22460.4993-0.0009-0.02450.76930.05930.4997.076842.468-1.8819
304.15486.44484.76442.00317.42775.4619-1.1097-0.41880.4054-0.5673-0.2551.3313-2.57981.25771.04150.747-0.18950.10740.82710.0950.80688.175752.2862-10.1349
313.9851-1.33723.21392.3955-1.21426.3911-0.4021-0.7536-0.01-0.3792-0.10010.5958-0.2551-0.67740.29810.64150.011-0.04840.6604-0.12390.695812.37246.9462-7.4876
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 0 through 25 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 26 through 55 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 56 through 111 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 112 through 120 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 121 through 130 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 131 through 147 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 0 through 15 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 16 through 38 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 39 through 65 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 66 through 74 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 75 through 84 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 85 through 111 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 112 through 130 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 131 through 146 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'A' and (resid 216 through 230 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'A' and (resid 231 through 240 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'A' and (resid 241 through 289 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 215 through 219 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 220 through 224 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resid 225 through 240 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'D' and (resid 241 through 245 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'D' and (resid 246 through 250 )
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'D' and (resid 251 through 260 )
24X-RAY DIFFRACTION24chain 'D' and (resid 261 through 273 )
25X-RAY DIFFRACTION25chain 'D' and (resid 274 through 286 )
26X-RAY DIFFRACTION26chain 'E' and (resid 1 through 7 )
27X-RAY DIFFRACTION27chain 'E' and (resid 8 through 22 )
28X-RAY DIFFRACTION28chain 'E' and (resid 23 through 34 )
29X-RAY DIFFRACTION29chain 'E' and (resid 35 through 44 )
30X-RAY DIFFRACTION30chain 'E' and (resid 45 through 56 )
31X-RAY DIFFRACTION31chain 'E' and (resid 57 through 76 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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