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- PDB-5zbu: Crystal Structure of PA-TM-RING E3 ligase RNF13 RING domain in co... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5zbu | ||||||
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Title | Crystal Structure of PA-TM-RING E3 ligase RNF13 RING domain in complex with E2~Ub | ||||||
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![]() | ENDOCYTOSIS / Ubiquitin E3 ligase / PA-TM-RING E3 ligase / RNF13 / E3:E2~Ub complex | ||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of stress-activated protein kinase signaling cascade / organelle localization / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / JUN kinase binding / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / nuclear inner membrane / fat pad development ...positive regulation of stress-activated protein kinase signaling cascade / organelle localization / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / JUN kinase binding / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / nuclear inner membrane / fat pad development / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / regulation of neuron apoptotic process / energy homeostasis / regulation of proteasomal protein catabolic process / ubiquitin ligase complex / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Regulation of pyruvate metabolism / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / neuron projection morphogenesis / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Josephin domain DUBs / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / regulation of mitochondrial membrane potential / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / positive regulation of protein ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Datta, A.B. / Sarkar, S. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Crystal Structure of PA-TM-RING E3 ligase RNF13 RING domain in complex with E2~Ub Authors: Sarkar, S. / Datta, A.B. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 230.9 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 186.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 16838.316 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: C85K Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P62837, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme #2: Protein | Mass: 8840.479 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: O43567, RING-type E3 ubiquitin transferase #3: Protein | | Mass: 8576.831 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Chemical | ChemComp-ZN / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.74 Å3/Da / Density % sol: 55.07 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 / Details: 0.1M MES monohydrate, 14% PEG 4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 18, 2016 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97947 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.2→48.71 Å / Num. obs: 10704 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 3.7 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rpim(I) all: 0.054 / Net I/σ(I): 8.9 |
Reflection shell | Resolution: 3.2→3.42 Å / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.702 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 1931 / CC1/2: 0.704 / Rpim(I) all: 0.422 / % possible all: 99.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2ESK, 1UBQ Resolution: 3.2→28.258 Å / SU ML: 0.36 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 29.3
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.2→28.258 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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