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- PDB-5zbq: The Crystal Structure of human neuropeptide Y Y1 receptor with UR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zbq
タイトルThe Crystal Structure of human neuropeptide Y Y1 receptor with UR-MK299
要素Neuropeptide Y receptor type 1,T4 Lysozyme
キーワードSIGNALING PROTEIN / G Protein-Coupled Receptor / Receptor Inhibitor / Complex structure
機能・相同性
機能・相同性情報


pancreatic polypeptide receptor activity / peptide YY receptor activity / neuropeptide Y receptor activity / neuropeptide receptor activity / neuropeptide binding / feeding behavior / outflow tract morphogenesis / regulation of multicellular organism growth / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / viral release from host cell by cytolysis ...pancreatic polypeptide receptor activity / peptide YY receptor activity / neuropeptide Y receptor activity / neuropeptide receptor activity / neuropeptide binding / feeding behavior / outflow tract morphogenesis / regulation of multicellular organism growth / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / sensory perception of pain / Peptide ligand-binding receptors / locomotory behavior / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of blood pressure / glucose metabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / G alpha (i) signalling events / host cell cytoplasm / neuron projection / defense response to bacterium / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neuropeptide Y1 receptor / Neuropeptide Y receptor family / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme ...Neuropeptide Y1 receptor / Neuropeptide Y receptor family / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / G-protein coupled receptors family 1 signature. / Lysozyme-like domain superfamily / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9AO / Endolysin / Neuropeptide Y receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Enterobacteria phage RB55 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Yang, Z. / Han, S. / Zhao, Q. / Wu, B.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Structural basis of ligand binding modes at the neuropeptide Y Y1receptor
著者: Yang, Z. / Han, S. / Keller, M. / Kaiser, A. / Bender, B.J. / Bosse, M. / Burkert, K. / Kogler, L.M. / Wifling, D. / Bernhardt, G. / Plank, N. / Littmann, T. / Schmidt, P. / Yi, C. / Li, B. / ...著者: Yang, Z. / Han, S. / Keller, M. / Kaiser, A. / Bender, B.J. / Bosse, M. / Burkert, K. / Kogler, L.M. / Wifling, D. / Bernhardt, G. / Plank, N. / Littmann, T. / Schmidt, P. / Yi, C. / Li, B. / Ye, S. / Zhang, R. / Xu, B. / Larhammar, D. / Stevens, R.C. / Huster, D. / Meiler, J. / Zhao, Q. / Beck-Sickinger, A.G. / Buschauer, A. / Wu, B.
履歴
登録2018年2月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年5月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuropeptide Y receptor type 1,T4 Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,2112
ポリマ－60,5951
非ポリマー6161
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.840, 100.680, 83.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL UNIT IS NUKNOWN

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要素

#1: タンパク質 Neuropeptide Y receptor type 1,T4 Lysozyme / NPY1-R / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase


分子量: 60595.223 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-358,UNP residues 2-161 / 変異: F129W,C1053T, C1096A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Enterobacteria phage RB55 (ファージ)
遺伝子: NPY1R, NPYR, NPYY1, e, RB55_p125
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P25929, UniProt: A0A097J792, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-9AO / N~2~-(diphenylacetyl)-N-[(4-hydroxyphenyl)methyl]-N~5~-(N'-{[2-(propanoylamino)ethyl]carbamoyl}carbamimidoyl)-D-ornithinamide / UR-MK-299


分子量: 615.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H41N7O5
Has protein modificationY
配列の詳細Authors state that the site (359-366) is the prescission protease site connected to the C terminal ...Authors state that the site (359-366) is the prescission protease site connected to the C terminal of the receptor.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 7.4
詳細: 0.1 M Tris, pH 7.4-8.0, 30-40% (v/v) PEG400, 50-150 mM sodium tartrate and 100 uM UR-MK299
PH範囲: 7.4-8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 16689 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3.97 % / Biso Wilson estimate: 78.39 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.166 / Net I/σ(I): 4.78
反射 シェル解像度: 2.7→2.83 Å / 冗長度: 3.64 % / Rmerge(I) obs: 0.937 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 2119 / CC1/2: 0.633 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GRV, 1C5P

4grv

1c5p


解像度: 2.7→29.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.974 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.745 / SU Rfree Blow DPI: 0.306 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.32
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 790 4.78 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.226 16520 97.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 87.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.1321 Å20 Å2-1.1398 Å2
2---31.8253 Å20 Å2
3---17.6932 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.47 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.7→29.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3715 0 45 0 3760
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013850HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.045229HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1308SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes78HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes557HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3850HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.25
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion512SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4577SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.89 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 131 4.44 %
Rwork0.224 2818 -
all0.226 2949 -
obs--96.4 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -50.2552 Å / Origin y: -14.9395 Å / Origin z: 95.5975 Å
111213212223313233
T0 Å20 Å20 Å2-0 Å20 Å2--0 Å2
L0 °20 °20 °2-0 °20 °2--0 °2
S0 Å °0 Å °0 Å °0 Å °0 Å °0 Å °0 Å °0 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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