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- PDB-4grv: The crystal structure of the neurotensin receptor NTS1 in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4grv
タイトルThe crystal structure of the neurotensin receptor NTS1 in complex with neurotensin (8-13)
要素
  • Neurotensin 8-13
  • Neurotensin receptor type 1, lysozyme chimera
キーワードSIGNALING PROTEIN/AGONIST / G-protein coupled receptor / neurotensin receptor / G-protein / SIGNALING PROTEIN-AGONIST complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to antipsychotic drug / Peptide ligand-binding receptors / neuropeptide receptor binding / G protein-coupled neurotensin receptor activity / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / response to mineralocorticoid / D-aspartate import across plasma membrane / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / regulation of membrane depolarization ...response to antipsychotic drug / Peptide ligand-binding receptors / neuropeptide receptor binding / G protein-coupled neurotensin receptor activity / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / response to mineralocorticoid / D-aspartate import across plasma membrane / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / regulation of membrane depolarization / positive regulation of arachidonate secretion / neuron spine / L-glutamate import across plasma membrane / regulation of respiratory gaseous exchange / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / neuropeptide hormone activity / hyperosmotic response / negative regulation of systemic arterial blood pressure / positive regulation of glutamate secretion / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / digestive tract development / G alpha (q) signalling events / response to corticosterone / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / response to lipid / cellular response to lithium ion / temperature homeostasis / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / response to axon injury / neuropeptide signaling pathway / viral release from host cell by cytolysis / transport vesicle / axon terminus / peptidoglycan catabolic process / response to amphetamine / cellular response to dexamethasone stimulus / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / dendritic shaft / blood vessel diameter maintenance / liver development / adult locomotory behavior / learning / response to cocaine / cellular response to nerve growth factor stimulus / terminal bouton / visual learning / cytoplasmic side of plasma membrane / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / response to estradiol / dendritic spine / perikaryon / host cell cytoplasm / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / defense response to bacterium / positive regulation of apoptotic process / receptor ligand activity / membrane raft / axon / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / dendrite / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / cell surface / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin/neuromedin N precursor / Neurotensin receptor / Neurotensin type 1 receptor / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : ...Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin/neuromedin N precursor / Neurotensin receptor / Neurotensin type 1 receptor / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / G-protein coupled receptors family 1 signature. / Lysozyme-like domain superfamily / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Endolysin / Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.802 Å
データ登録者Noinaj, N. / White, J.F. / Shibata, Y. / Love, J. / Kloss, B. / Xu, F. / Gvozdenovic-Jeremic, J. / Shah, P. / Shiloach, J. / Tate, C.G. / Grisshammer, R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: Structure of the agonist-bound neurotensin receptor.
著者: White, J.F. / Noinaj, N. / Shibata, Y. / Love, J. / Kloss, B. / Xu, F. / Gvozdenovic-Jeremic, J. / Shah, P. / Shiloach, J. / Tate, C.G. / Grisshammer, R.
履歴
登録2012年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月31日Group: Database references
改定 1.22012年11月7日Group: Database references
改定 1.32017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999CHAIN A IS AN INTERNAL FUSION OF LYSOZYME (RESIDUES 2-161 OF UNP P00720) BETWEEN RESIDUES 52-268 ...CHAIN A IS AN INTERNAL FUSION OF LYSOZYME (RESIDUES 2-161 OF UNP P00720) BETWEEN RESIDUES 52-268 AND RESIDUES 300-379 OF Neurotensin receptor type 1 (UNP P20789). AN OFFSET OF 1000 HAS BEEN ADDED TO LYSOZYME RESIDUE NUMBERS WITHIN THE COORDINATES TO DISTINGUISH THAT PORTION OF CHAIN A. LYSOZYME RESIDUES ARE THEREFORE NUMBERED 1002-1161.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neurotensin receptor type 1, lysozyme chimera
B: Neurotensin 8-13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4984
ポリマ－58,0212
非ポリマー4772
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area21330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.960, 69.619, 97.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.75, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Neurotensin receptor type 1, lysozyme chimera / NT-R-1 / NTR1 / High-affinity levocabastine-insensitive neurotensin receptor / NTRH


分子量: 57201.965 Da / 分子数: 1 / 断片: see remark 999 / 変異: A86L, E166A, G215A, L310A, F358A, V360A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: Ntsr1, Ntsr, E / プラスミド: pFastBac1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P20789, UniProt: P00720
#2: タンパク質・ペプチド Neurotensin 8-13


分子量: 819.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P20068*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 7.4
詳細: 80 mM HEPES pH 7.0, 2 mM TCEP, 43 mM NaK tartrate, 20.8% PEG400, Lipid cubic phase (LCP), temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月1日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→15 Å / Num. all: 16317 / Num. obs: 14956 / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Rsym value: 0.65 / % possible all: 86.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JBluIce-EPICSデータ収集
PHASER(PHENIX)位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1042)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NY9

3ny9


解像度: 2.802→14.958 Å / SU ML: 0.56 / σ(F): 0 / 位相誤差: 34.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2818 763 5.12 %random
Rwork0.2254 ---
obs0.2284 14895 --
all-16317 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.802→14.958 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3493 0 30 23 3546
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053602
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0144921
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2211221
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073591
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004605
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.802-3.01650.38991570.35432485X-RAY DIFFRACTION83
3.0165-3.31710.4071510.30182762X-RAY DIFFRACTION90
3.3171-3.79030.33191400.26062864X-RAY DIFFRACTION94
3.7903-4.74980.26721640.19622968X-RAY DIFFRACTION97
4.7498-14.95790.21081510.18053053X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7873-0.06560.97752.2391-1.16051.5953-0.06890.0684-0.0707-0.0429-0.0986-0.10940.07270.30360.17570.67650.01670.12160.5944-0.00670.501893.2333-14.067147.9021
23.31181.27421.39282.35050.022.148-0.1933-0.1501-0.4726-0.1550.2773-0.27520.3720.17880.04450.7330.15190.13790.50290.0760.638783.9221-9.703751.6099
33.8523-1.618-1.05167.74431.90915.4230.09230.2188-0.05710.21120.060.31750.0512-0.3552-0.26330.651-0.09590.14650.50590.04180.621168.0939-1.54147
42.01570.5601-4.07262.00351.99942.0081-0.2402-1.581-0.379-0.2753-0.4613-0.9826-1.5535-0.5750.49491.3877-0.0128-0.03651.05520.08750.517890.4572-11.761270.2388
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 52 through 301 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 302 through 373 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 374 through 1165 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 8 through 13 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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