[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-5yrt: Diol dehydratase, AdoCbl/substrate-free, anaerobically-prepared c... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5yrt | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Diol dehydratase, AdoCbl/substrate-free, anaerobically-prepared crystal | ||||||
![]() | (Diol dehydrase ...) x 3 | ||||||
![]() | LYASE / Adenosylcobalamin / Radical enzyme | ||||||
Function / homology | ![]() propanediol dehydratase / propanediol dehydratase activity / cobalamin binding / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Shibata, N. | ||||||
![]() | ![]() Title: Direct Participation of a Peripheral Side Chain of a Corrin Ring in Coenzyme B12Catalysis. Authors: Shibata, N. / Sueyoshi, Y. / Higuchi, Y. / Toraya, T. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.4 MB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 1.1 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 3.5 MB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 3.5 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 146.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 214.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5yrvC ![]() 5yshC ![]() 5ysnC ![]() 5ysrC ![]() 1iwbS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||
2 | ![]()
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
-Diol dehydrase ... , 3 types, 12 molecules ADGJBEHKCFIL
#1: Protein | Mass: 60408.133 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 21721.887 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 15611.735 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: pddC, pduE, pduE_1, AB185_12485, SAMEA2273639_01293, SAMEA2273697_01477 Production host: ![]() ![]() |
---|
-Non-polymers , 6 types, 2982 molecules ![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/5AD.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/B12.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/5AD.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/B12.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: Chemical | ChemComp-CA / #5: Chemical | ChemComp-K / #6: Chemical | ChemComp-5AD / #7: Chemical | ChemComp-CL / #8: Chemical | ChemComp-B12 / #9: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.98 Å3/Da / Density % sol: 37.96 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.6 Details: 10.7% (w/v) PEG 3000, 8.6% (w/v) PEG 2000 MME, 50mM Tris pH 7.6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jul 1, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.7→47 Å / Num. obs: 313887 / % possible obs: 94.2 % / Redundancy: 1.8 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rrim(I) all: 0.082 / Net I/σ(I): 8.33 |
Reflection shell | Resolution: 1.7→1.74 Å / Redundancy: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.648 / Mean I/σ(I) obs: 1.06 / Num. unique obs: 24404 / CC1/2: 0.539 / Rrim(I) all: 0.917 / % possible all: 90.3 |
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1IWB Resolution: 1.7→47 Å / SU ML: 0.17 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 18.83
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→47 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|