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Yorodumi- PDB-5ysh: Diol dehydratase - alpha/T172A mutant complexed with AdoCbl, aero... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ysh | ||||||
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Title | Diol dehydratase - alpha/T172A mutant complexed with AdoCbl, aerobically-prepared crystal | ||||||
Components | (Diol dehydrase ...) x 3 | ||||||
Keywords | LYASE / Adenosylcobalamin / Radical enzyme | ||||||
Function / homology | Function and homology information propanediol dehydratase / propanediol dehydratase activity / cobalamin binding / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Klebsiella oxytoca (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Shibata, N. | ||||||
Citation | Journal: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. / Year: 2018 Title: Direct Participation of a Peripheral Side Chain of a Corrin Ring in Coenzyme B12Catalysis. Authors: Shibata, N. / Sueyoshi, Y. / Higuchi, Y. / Toraya, T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ysh.cif.gz | 1.4 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5ysh.ent.gz | 1.1 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ysh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ys/5ysh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ys/5ysh | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5yrtC 5yrvC 5ysnC 5ysrC 1iwbS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Diol dehydrase ... , 3 types, 12 molecules ADGJBEHKCFIL
#1: Protein | Mass: 60378.102 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: T172A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Klebsiella oxytoca (bacteria) / Gene: pddA, pduC, AB185_12495, SAMEA2273575_05741 / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: Q59470, propanediol dehydratase #2: Protein | Mass: 21721.887 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Klebsiella oxytoca (bacteria) / Gene: pddB / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: Q59471, propanediol dehydratase #3: Protein | Mass: 15611.735 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Klebsiella oxytoca (bacteria) Gene: pddC, pduE, pduE_1, AB185_12485, SAMEA2273639_01293, SAMEA2273697_01477 Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: Q59472, propanediol dehydratase |
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-Non-polymers , 6 types, 1324 molecules
#4: Chemical | ChemComp-CA / #5: Chemical | ChemComp-K / #6: Chemical | ChemComp-PGO / #7: Chemical | ChemComp-5AD / #8: Chemical | ChemComp-B12 / #9: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.19 Å3/Da / Density % sol: 43.95 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.6 Details: 10.7% (w/v) PEG 3000, 8.6% (w/v) PEG 2000 MME, 50mM Tris pH 7.6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL41XU / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 3, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→49 Å / Num. obs: 260267 / % possible obs: 98.7 % / Redundancy: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rrim(I) all: 0.116 / Net I/σ(I): 11 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.95 Å / Redundancy: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.882 / Mean I/σ(I) obs: 2.38 / Num. unique obs: 18289 / CC1/2: 0.721 / Rrim(I) all: 0.963 / % possible all: 93.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1IWB Resolution: 1.9→49 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / Phase error: 20.8
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→49 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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