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- PDB-5yja: Crystal structure of highly active BTUO mutant P287G without dehy... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5yja | ||||||
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Title | Crystal structure of highly active BTUO mutant P287G without dehydration | ||||||
![]() | Uric acid degradation bifunctional protein | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / protein engineering / enzyme / loop flexibility / entropy of activation | ||||||
Function / homology | ![]() 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase activity / 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / factor-independent urate hydroxylase / urate oxidase activity / allantoin metabolic process / urate catabolic process / purine nucleobase metabolic process / peroxisome Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hibi, T. / Itoh, T. / Nishiya, Y. | ||||||
![]() | ![]() Title: Flexibility of a Distal Interface Loop Modulates Water Network in the Active Site of Bacillus sp. TB-90 Urate Oxidase Authors: Hibi, T. / Itoh, T. / Nishiya, Y. #1: ![]() Title: Hyperstabilization of Tetrameric Bacillus sp. TB-90 Urate Oxidase by Introducing Disulfide Bonds through Structural Plasticity. Authors: Hibi, T. / Kume, A. / Kawamura, A. / Itoh, T. / Fukada, H. / Nishiya, Y. #2: ![]() Title: Intersubunit salt bridges with a sulfate anion control subunit dissociation and thermal stabilization of Bacillus sp. TB-90 urate oxidase. Authors: Hibi, T. / Hayashi, Y. / Fukada, H. / Itoh, T. / Nago, T. / Nishiya, Y. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 605.8 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 2.2 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 2.2 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 56.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 37067.594 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP RESIDUES 172-494 / Mutation: deletion of 1-7 and 318-331 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q45697, 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase, factor-independent urate hydroxylase |
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-Non-polymers , 6 types, 1093 molecules ![](data/chem/img/AZA.gif)
![](data/chem/img/OXY.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/MXE.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/OXY.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/MXE.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-AZA / #3: Chemical | ChemComp-OXY / #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.26 Å3/Da / Density % sol: 45.08 % |
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Crystal grow | Temperature: 288 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 16% PEG 8000, 0.1 M Tris-HCl, 0.07 M K2SO4, 2 mM 8-azaxanthine |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: RAYONIX MX-225 / Detector: CCD / Date: Nov 18, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.65→50 Å / Num. obs: 162624 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 26.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.093 / Χ2: 1.041 / Net I/σ(I): 22.4 |
Reflection shell | Resolution: 1.65→1.68 Å / Redundancy: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.888 / Num. unique obs: 8061 / CC1/2: 0.8 / Rpim(I) all: 0.285 / Rrim(I) all: 0.934 / Χ2: 1.032 / % possible all: 99.8 |
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Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 1.65→39.683 Å / SU ML: 0.15 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 18.36
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.172 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.65→39.683 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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