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- PDB-5z2b: Crystal structure of highly active BTUO mutant P287G Improved by ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5z2b | ||||||
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Title | Crystal structure of highly active BTUO mutant P287G Improved by Humidity Control at 86% RH | ||||||
![]() | Uric acid degradation bifunctional protein | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / protein engineering / enzyme / loop flexibility / entropy of activation | ||||||
Function / homology | ![]() 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase activity / 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / factor-independent urate hydroxylase / urate oxidase activity / allantoin metabolic process / urate catabolic process / purine nucleobase metabolic process / peroxisome Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hibi, T. / Itoh, T. / Nishiya, Y. | ||||||
![]() | ![]() Title: Flexibility of a Distal Interface Loop Modulates Water Network in the Active Site of Bacillus sp. TB-90 Urate Oxidase Authors: Hibi, T. / Itoh, T. / Nishiya, Y. #1: ![]() Title: Hyperstabilization of Tetrameric Bacillus sp. TB-90 Urate Oxidase by Introducing Disulfide Bonds through Structural Plasticity. Authors: Hibi, T. / Kume, A. / Kawamura, A. / Itoh, T. / Fukada, H. / Nishiya, Y. #2: ![]() Title: Intersubunit salt bridges with a sulfate anion control subunit dissociation and thermal stabilization of Bacillus sp. TB-90 urate oxidase. Authors: Hibi, T. / Hayashi, Y. / Fukada, H. / Itoh, T. / Nago, T. / Nishiya, Y. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 290.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 476 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 26.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 39.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5yjaC ![]() 5z27C ![]() 7cmnC ![]() 7cmqC ![]() 4xfpS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 37019.594 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: P287G Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q45697, factor-independent urate hydroxylase |
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-Non-polymers , 6 types, 447 molecules ![](data/chem/img/AZA.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/OXY.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/OXY.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-SO4 / | #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-CL / | #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.38 Å3/Da / Density % sol: 47.85 % |
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Crystal grow | Temperature: 288 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 16% PEG 8000, 0.1 M Tris-HCl, 0.08 M K2SO4, 2 mM 8-azaxthantine |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 19, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→50 Å / Num. obs: 50914 / % possible obs: 93.3 % / Redundancy: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 31.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.076 / Net I/σ(I): 17.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.93 Å / Redundancy: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.642 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2456 / CC1/2: 0.82 / Rpim(I) all: 0.324 / Rrim(I) all: 0.722 / Χ2: 0.991 / % possible all: 91.3 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4XFP Resolution: 1.901→40.043 Å / SU ML: 0.22 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 22.56
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.22 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.901→40.043 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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