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Yorodumi- PDB-5ayj: Hyperthermostable mutant of Bacillus sp. TB-90 Urate Oxidase - R298C -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5ayj | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Hyperthermostable mutant of Bacillus sp. TB-90 Urate Oxidase - R298C | ||||||
Components | Uric acid degradation bifunctional protein | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / Disulfide bond / Thermostability / Protein engineering / Oxidase / Subunit-subunit interaction | ||||||
| Function / homology | Function and homology information2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase activity / urate oxidase activity / factor-independent urate hydroxylase / urate catabolic process / allantoin metabolic process / purine nucleobase metabolic process Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.05 Å | ||||||
Authors | Hibi, T. / Kume, A. / Kawamura, A. / Itoh, T. / Nishiya, Y. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2016Title: Hyperstabilization of Tetrameric Bacillus sp. TB-90 Urate Oxidase by Introducing Disulfide Bonds through Structural Plasticity Authors: Hibi, T. / Kume, A. / Kawamura, A. / Itoh, T. / Fukada, H. / Nishiya, Y. #1: Journal: Biochemistry / Year: 2014Title: Intersubunit salt bridges with a sulfate anion control subunit dissociation and thermal stabilization of Bacillus sp. TB-90 urate oxidase. Authors: Hibi, T. / Hayashi, Y. / Fukada, H. / Itoh, T. / Nago, T. / Nishiya, Y. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5ayj.cif.gz | 677.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5ayj.ent.gz | 571.9 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5ayj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5ayj_validation.pdf.gz | 1.9 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5ayj_full_validation.pdf.gz | 1.9 MB | Display | |
| Data in XML | 5ayj_validation.xml.gz | 46.4 KB | Display | |
| Data in CIF | 5ayj_validation.cif.gz | 65.1 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ay/5ayj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ay/5ayj | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 3wlvS S: Starting model for refinement |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
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| Components on special symmetry positions |
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Components
| #1: Protein | Mass: 37855.594 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 172-502 / Mutation: R298C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() References: UniProt: Q45697, factor-independent urate hydroxylase #2: Chemical | ChemComp-MUA / #3: Chemical | ChemComp-P6G / #4: Chemical | ChemComp-SO4 / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.18 Å3/Da / Density % sol: 43.73 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 16% (w/v) polyethylene glycol 8000, 100mM Tris-HCl pH 8.0, 0.08M Li2SO4, 1mM 9-methyluric acid |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: BL-5A / Wavelength: 1 Å |
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 8, 2008 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.05→50 Å / Num. obs: 83842 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 20.3 |
| Reflection shell | Resolution: 2.05→2.09 Å / Redundancy: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.715 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99.9 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 3WLV Resolution: 2.05→32.269 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 20.77 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.05→32.269 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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