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- PDB-5ybu: Structure of the KANK1 ankyrin domain in complex with KIF21A peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ybu
タイトルStructure of the KANK1 ankyrin domain in complex with KIF21A peptide
要素
  • KN motif and ankyrin repeat domain-containing protein 1
  • Kinesin-like protein KIF21A
キーワードCELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of microtubule depolymerization / negative regulation of lamellipodium morphogenesis / negative regulation of ruffle assembly / regulation of axon guidance / podocyte cell migration / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / negative regulation of actin filament polymerization / cortical microtubule organization / regulation of Rho protein signal transduction ...regulation of microtubule depolymerization / negative regulation of lamellipodium morphogenesis / negative regulation of ruffle assembly / regulation of axon guidance / podocyte cell migration / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / negative regulation of actin filament polymerization / cortical microtubule organization / regulation of Rho protein signal transduction / ankyrin repeat binding / anterograde axonal transport / plus-end-directed microtubule motor activity / Kinesins / kinesin complex / microtubule motor activity / regulation of establishment of cell polarity / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule-based movement / positive regulation of wound healing / negative regulation of Rho protein signal transduction / regulation of microtubule polymerization / positive regulation of Wnt signaling pathway / axonal growth cone / axon cytoplasm / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of cell migration / beta-catenin binding / ruffle membrane / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / presynapse / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / cell cortex / protein-macromolecule adaptor activity / microtubule binding / Estrogen-dependent gene expression / microtubule / cytoskeleton / cell population proliferation / dendrite / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / KIF21A-like domain / KIF21A-like domain / Kank N-terminal motif / KN motif / : / Kinesin-like protein / Ankyrin repeat-containing domain / Kinesin motor domain signature. ...: / : / KIF21A-like domain / KIF21A-like domain / Kank N-terminal motif / KN motif / : / Kinesin-like protein / Ankyrin repeat-containing domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
KN motif and ankyrin repeat domain-containing protein 1 / Kinesin-like protein KIF21A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Guo, Q. / Liao, S. / Min, J. / Xu, C. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Structural basis for the recognition of kinesin family member 21A (KIF21A) by the ankyrin domains of KANK1 and KANK2 proteins.
著者: Guo, Q. / Liao, S. / Zhu, Z. / Li, Y. / Li, F. / Xu, C.
履歴
登録2017年9月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KN motif and ankyrin repeat domain-containing protein 1
B: Kinesin-like protein KIF21A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9652
ポリマ－29,9652
非ポリマー00
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.648, 51.624, 137.609
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 KN motif and ankyrin repeat domain-containing protein 1 / Ankyrin repeat domain-containing protein 15 / Kidney ankyrin repeat-containing protein


分子量: 27310.148 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1080-1329 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KANK1, ANKRD15, KANK, KIAA0172
発現宿主: Escherichia coli-Thermus thermophilus shuttle vector pTRH1T (その他)
参照: UniProt: Q14678
#2: タンパク質・ペプチド Kinesin-like protein KIF21A / Kinesin-like protein KIF2 / Renal carcinoma antigen NY-REN-62


分子量: 2655.081 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1146-1167 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: KIF21A (1146-1167) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIF21A, KIAA1708, KIF2
発現宿主: Escherichia coli-Thermus thermophilus shuttle vector pTRH1T (その他)
参照: UniProt: Q7Z4S6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.88 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.05M magnesium formate, 21% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年1月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→48.335 Å / Num. obs: 22149 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 13.9 % / Net I/σ(I): 29.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_2722精密化
HKL-2000data processing
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HBD

4hbd


解像度: 1.89→48.335 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2529 1996 9.01 %
Rwork0.2221 --
obs0.2249 22149 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→48.335 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1952 0 0 95 2047
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011995
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2272705
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.452714
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074322
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006350
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.89-1.93730.41721390.34651405X-RAY DIFFRACTION99
1.9373-1.98970.38331410.32241424X-RAY DIFFRACTION99
1.9897-2.04820.33911380.29631376X-RAY DIFFRACTION100
2.0482-2.11430.36891390.27721419X-RAY DIFFRACTION99
2.1143-2.18990.3241420.27711416X-RAY DIFFRACTION99
2.1899-2.27760.30291390.26851416X-RAY DIFFRACTION100
2.2776-2.38120.3151430.25641436X-RAY DIFFRACTION100
2.3812-2.50680.32231410.25981433X-RAY DIFFRACTION100
2.5068-2.66380.25341430.25771442X-RAY DIFFRACTION100
2.6638-2.86940.27421430.25271442X-RAY DIFFRACTION100
2.8694-3.15820.27311430.24061443X-RAY DIFFRACTION100
3.1582-3.6150.26461440.22281464X-RAY DIFFRACTION100
3.615-4.5540.20181480.17731493X-RAY DIFFRACTION100
4.554-100.19491530.18051541X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9421-0.3857-0.37642.6844-1.58913.07420.09120.46870.0521-0.1377-0.1039-0.0098-0.06210.3458-0.01460.15960.0244-0.00040.3668-0.03340.3937-6.21493.7855-53.9464
20.20920.2146-0.4680.2457-0.5381.15070.1408-0.34150.0788-0.2523-0.17180.07110.8374-0.59260.00080.3892-0.0215-0.0530.3644-0.05820.4601-15.8584-5.8241-52.0755
31.831.5917-1.30271.4821-0.51045.66410.121-0.0309-0.16040.137-0.3639-0.1164-0.10480.9889-0.02260.1762-0.01630.00680.38310.03420.3125-3.36870.8587-41.4666
40.331-0.6981-0.0021.5646-0.63213.8581-0.1760.05320.15380.509-0.06360.1273-1.25640.85050.00830.5335-0.2709-0.09350.45920.01770.3467-3.64665.2442-28.9492
50.08460.31691.26541.25841.58169.1132-0.1126-0.2475-0.02510.4109-0.1219-0.0756-1.4712-0.3521-0.04220.62050-0.0140.32710.00770.2906-7.57373.0749-7.6541
63.78231.58980.91131.01170.92431.06520.4458-0.2305-0.9495-0.11410.0385-0.11430.8996-0.33770.13871.1119-0.2542-0.08850.46120.0370.421-10.9043-7.5917-8.1854
70.26360.1786-0.3921.2053-0.14720.60751.31880.1280.20320.3005-0.5714-0.89730.27812.0660.08720.62510.05750.02590.60750.05810.3932-3.9456-9.2728-19.9055
80.21850.00740.02770.00310.02220.17130.1967-0.2415-0.89030.506-0.63510.11910.7747-0.3874-0.00050.5586-0.0203-0.01960.23580.00320.4418-7.3084-9.4224-26.8486
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1079 through 1105 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1106 through 1119 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1120 through 1177 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1178 through 1222 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 1223 through 1326 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 1152 through 1155 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 1156 through 1161 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 1162 through 1166 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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