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- PDB-5ybv: The structure of the KANK2 ankyrin domain with the KIF21A peptide -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ybv | ||||||
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Title | The structure of the KANK2 ankyrin domain with the KIF21A peptide | ||||||
![]() |
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![]() | CELL ADHESION | ||||||
Function / homology | ![]() negative regulation of vitamin D receptor signaling pathway / kidney epithelium development / podocyte cell migration / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / spindle elongation / negative regulation of actin filament polymerization / ankyrin repeat binding / regulation of Rho protein signal transduction / Kinesins / negative regulation of programmed cell death ...negative regulation of vitamin D receptor signaling pathway / kidney epithelium development / podocyte cell migration / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / spindle elongation / negative regulation of actin filament polymerization / ankyrin repeat binding / regulation of Rho protein signal transduction / Kinesins / negative regulation of programmed cell death / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule motor activity / kinesin complex / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / microtubule-based movement / mitotic spindle organization / microtubule binding / microtubule / negative regulation of cell population proliferation / axon / apoptotic process / dendrite / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Guo, Q. / Liao, S. / Min, J. / Xu, C. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural basis for the recognition of kinesin family member 21A (KIF21A) by the ankyrin domains of KANK1 and KANK2 proteins. Authors: Guo, Q. / Liao, S. / Zhu, Z. / Li, Y. / Li, F. / Xu, C. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 21.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 30.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5ybjC ![]() 5ybuC ![]() 4hbdS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-KN motif and ankyrin repeat domain-containing protein ... , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 28057.035 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 578-832 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Production host: ![]() References: UniProt: Q63ZY3 |
---|---|
#2: Protein | Mass: 28383.428 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 578-832 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Production host: ![]() References: UniProt: Q63ZY3 |
-Protein/peptide , 1 types, 2 molecules CD
#3: Protein/peptide | Mass: 2655.081 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 1146-1167 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() |
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-Non-polymers , 3 types, 185 molecules ![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-GOL / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2 Å3/Da / Density % sol: 38.58 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 0.1M HEPES (pH7.5), 0.15M ammonium acetate, 31 % PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jan 8, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9796 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.12→34.47 Å / Num. obs: 25270 / % possible obs: 92.9 % / Redundancy: 3.8 % / Net I/σ(I): 10.2 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4HBD Resolution: 2.12→34.467 Å / SU ML: 0.31 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.92 / Phase error: 28.05
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.12→34.467 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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