PDB-3h6n: Crystal Structure of the ubiquitin-like domain of plexin D1

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 3h6n

タイトル

Crystal Structure of the ubiquitin-like domain of plexin D1

要素

Plexin-D1

キーワード

SIGNALING PROTEIN / structural genomics consortium / SGC / MEMBRANE / transmembrane / receptor / Alternative splicing / Cell membrane / Glycoprotein / Polymorphism

機能・相同性

機能・相同性情報

dichotomous subdivision of terminal units involved in salivary gland branching / Other semaphorin interactions / cardiac septum development / synaptic target recognition / semaphorin receptor complex / negative regulation of cell adhesion / semaphorin receptor activity / coronary vasculature development / positive regulation of axonogenesis / aorta development ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

単波長異常分散 / 解像度: 2.004 Å

データ登録者

Tong, Y. / Nedyalkova, L. / Tempel, W. / MacKenzie, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Buck, M. ...

引用

ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the ubiquitin-like domain of plexin D1
著者: Tong, Y. / Nedyalkova, L. / Tempel, W. / MacKenzie, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Buck, M. / Park, H.

履歴

登録	2009年4月23日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2009年5月19日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2017年11月1日	Group: Refinement description / カテゴリ: software Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.3	2024年10月30日	Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	3h6n.cif.gz	55.5 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb3h6n.ent.gz	38.4 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	3h6n.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h6/3h6n ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h6/3h6n	HTTPS FTP

-
関連構造データ

類似構造データ	2p4a-1 4nof-d 5i7k-1 5i7k-2 2p47-d 5i7l-2 5i7j-2 2y9m-d 1wg0-d 2p45-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#134 - 2011年2月インテグリン (Integrin) 類似性 (2) #122 - 2010年2月エンハンセオソーム (Enhanceosome) 類似性 (3) #35 - 2002年11月フェリチンとトランスフェリン (Ferritin and Transferrin) 類似性 (1) #148 - 2012年4月 Rasタンパク質 (Ras Protein) 類似性 (1)

登録構造単位

A: Plexin-D1

ヘテロ分子

14.7 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: Plexin-D1

ヘテロ分子

A: Plexin-D1

ヘテロ分子

ソフトウェアが定義した集合体
29.3 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	81.777, 27.051, 52.653
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 114.06, 90.00
Int Tables number	5
Space group name H-M	C121

#1: タンパク質	Plexin-D1 分子量: 14516.962 Da / 分子数: 1 / 断片: ubiquitin-like domain (UNP residues 1553-1678) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLXND1, KIAA0620 / プラスミド: pET28-mhl / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q9Y4D7
#2: 化合物	ChemComp-ARS / ARSENIC / ひ素分子量: 74.922 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: As
#3: 化合物	ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
Has protein modification	Y
非ポリマーの詳細	THE ELECTRON DENSITY SUGGESTS THE MODIFICATION OF THE SULFHYDRYL GROUPS OF CYS-1565 AND CYS-1592, ...THE ELECTRON DENSITY SUGGESTS THE MODIFICATION OF THE SULFHYDRYL GROUPS OF CYS-1565 AND CYS-1592, POSSIBLY BY A REACTION INVOLVING CACODYLATE, SIMILAR TO SCOTT ET AL (1993, CHEM RES TOXICOL 6:102) AND GOLDGUR ET AL (1998, PROC NATL ACAD SCI USA 95:9150). ONLY THE PUTATIVE ARSENIC ATOMS OF THE MODIFICATION HAVE BEEN MODELED.
配列の詳細	SOLVENT CONTENT AND MATTHEWS COEFFICIENT WERE CALCULATED BASED ON THE PURIFIED PROTEIN CONSTRUCT. ...SOLVENT CONTENT AND MATTHEWS COEFFICIENT WERE CALCULATED BASED ON THE PURIFIED PROTEIN CONSTRUCT. HOWEVER, THE PROTEASE ADDED FOR CRYSTALLIZATION MAY HAVE REDUCED THE CHAIN LENGTH OF THE TARGET PROTEIN.

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.3 Å³/Da / 溶媒含有率: 46.3 %
結晶化	温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.2 詳細: 1.39M sodium citrate, 0.1M sodium cacodylate. The protein stock solution was adjusted to contain 15 mM TCEP, supplemented with 1:100 (w/w) chymotrypsin, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

APS

/ ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97942 Å

検出器

タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月18日

放射

プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 0.97942 Å / 相対比: 1

反射

解像度: 2→30 Å / Num. obs: 7245 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.4 % / R_merge(I) obs: 0.086 / Χ²: 2.407 / Net I/σ(I): 9.6

反射シェル

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	Num. unique all	Χ²	% possible all
2-2.03	3.6	0.499	381	1.34	99.7
2.03-2.07	3.6	0.553	343	2.671	99.4
2.07-2.11	4.1	0.446	357	1.21	100
2.11-2.15	4.2	0.416	356	1.252	99.7
2.15-2.2	4.4	0.329	365	1.173	100
2.2-2.25	4.4	0.383	355	1.44	98.3
2.25-2.31	4.6	0.3	333	1.597	100
2.31-2.37	4.7	0.281	378	1.247	100
2.37-2.44	4.7	0.208	363	1.173	100
2.44-2.52	4.7	0.191	360	1.466	99.7
2.52-2.61	4.8	0.173	353	1.411	100
2.61-2.71	4.7	0.144	376	1.524	99.7
2.71-2.84	4.8	0.119	348	1.824	100
2.84-2.99	4.7	0.102	364	2.051	99.7
2.99-3.17	4.6	0.094	353	2.362	100
3.17-3.42	4.6	0.069	371	2.534	99.2
3.42-3.76	4.6	0.068	366	3.242	98.7
3.76-4.31	4.4	0.063	356	4.2	98.1
4.31-5.42	4.2	0.055	383	4.443	99.2
5.42-30	3.9	0.069	384	10.945	98.5

-
位相決定

位相決定	手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
DENZO		データ削減
SCALEPACK		データスケーリング
SHELX		位相決定
直接法		位相決定
REFMAC	5.5.0072	精密化
PDB_EXTRACT	3.005	データ抽出

精密化

構造決定の手法:

単波長異常分散 / 解像度: 2.004→30 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.935 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.887 / WR_factor R_free: 0.27 / WR_factor R_work: 0.239 / SU B: 11.569 / SU ML: 0.154 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.228 / ESU R Free: 0.191 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES: WITH TLS ADDED. Phenix, Arp/warp, Coot and Molprobity were also used during refinement.

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.276	337	4.662 %	RANDOM
R_work	0.243	-	-	-
obs	0.244	7229	98.865 %	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT

原子変位パラメータ

B_iso mean: 31.154 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	-1.706 Å²	0 Å²	-0.265 Å²
2-	-	1.444 Å²	0 Å²
3-	-	-	0.046 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.004→30 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	775	0	3	11	789

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.012	0.022	789
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d	0.002	0.02	506
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.095	1.96	1075
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg	0.748	3.003	1237
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	6.012	5	103
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	33.446	24.688	32
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	14.389	15	122
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	20.348	15	4
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.062	0.2	126
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.004	0.021	892
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other	0.001	0.02	154
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	0.983	2	519
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other	0.217	2	207
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	1.651	3	825
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	1.305	2	270
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it	1.814	3	250

LS精密化シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Num. reflection all	% reflection obs (%)
2.004-2.056	0.29	18	0.349	505	559	93.56
2.056-2.112	0.264	23	0.322	469	495	99.394
2.112-2.173	0.251	21	0.301	470	493	99.594
2.173-2.239	0.365	21	0.294	470	497	98.793
2.239-2.312	0.434	23	0.28	440	468	98.932
2.312-2.393	0.291	16	0.262	445	462	99.784
2.393-2.483	0.19	20	0.236	429	451	99.557
2.483-2.583	0.229	18	0.263	399	419	99.523
2.583-2.697	0.161	18	0.264	406	425	99.765
2.697-2.828	0.271	22	0.275	361	383	100
2.828-2.979	0.305	20	0.262	365	386	99.741
2.979-3.158	0.3	24	0.268	336	360	100
3.158-3.374	0.271	13	0.243	317	333	99.099
3.374-3.64	0.184	13	0.229	289	305	99.016
3.64-3.982	0.298	18	0.19	272	295	98.305
3.982-4.442	0.281	13	0.189	258	276	98.188
4.442-5.11	0.284	12	0.176	214	228	99.123
5.11-6.214	0.236	14	0.214	190	205	99.512
6.214-8.605	0.364	5	0.278	163	170	98.824
8.605-30	0.453	5	0.305	94	102	97.059

精密化 TLS

手法: refined / Origin x: 16.5258 Å / Origin y: 16.6552 Å / Origin z: 14.8903 Å

	11	12	13	21	22	23	31	32	33
T	0.0439 Å²	-0.0152 Å²	0.0303 Å²	-	0.0751 Å²	-0.0101 Å²	-	-	0.0843 Å²
L	3.2374 °²	0.4764 °²	2.8561 °²	-	2.1422 °²	0.6545 °²	-	-	4.8958 °²
S	-0.1521 Å °	-0.0408 Å °	-0.0478 Å °	-0.1307 Å °	0.0831 Å °	0.0034 Å °	0.1086 Å °	-0.1199 Å °	0.069 Å °

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