[日本語] English
万見
- PDB-5y3t: Crystal structure of hetero-trimeric core of LUBAC: HOIP double-U... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y3t
タイトルCrystal structure of hetero-trimeric core of LUBAC: HOIP double-UBA complexed with HOIL-1L UBL and SHARPIN UBL
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
  • RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
  • Sharpin
キーワードLIGASE / HOIP / HOIL-1L / SHARPIN / Linear-Ubiquitin Assembly Complex / NF-KB Activation / LUBAC Tethering Motif / LUBAC Stabilization
機能・相同性
機能・相同性情報


TNFR1-induced proapoptotic signaling / apoptotic nuclear changes / regulation of CD40 signaling pathway / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway ...TNFR1-induced proapoptotic signaling / apoptotic nuclear changes / regulation of CD40 signaling pathway / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / ubiquitin ligase activator activity / negative regulation of necroptotic process / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / keratinization / polyubiquitin modification-dependent protein binding / epidermis development / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / ubiquitin binding / mitochondrion organization / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cytoplasmic side of plasma membrane / negative regulation of inflammatory response / protein polyubiquitination / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / T cell receptor signaling pathway / protein-macromolecule adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein ubiquitination / defense response to bacterium / positive regulation of apoptotic process / synapse / dendrite / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / zinc ion binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sharpin, PH domain / Sharpin PH domain / : / : / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal ...Sharpin, PH domain / Sharpin PH domain / : / : / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / IBR domain / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / PH-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sharpin / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Tokunaga, A. / Fujita, H. / Ariyoshi, M. / Ohki, I. / Tochio, H. / Iwai, K. / Shirakawa, M.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of ScienceJP26119004 日本
Japan Society for the Promotion of Science15H01182 日本
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2018
タイトル: Cooperative Domain Formation by Homologous Motifs in HOIL-1L and SHARPIN Plays A Crucial Role in LUBAC Stabilization.
著者: Fujita, H. / Tokunaga, A. / Shimizu, S. / Whiting, A.L. / Aguilar-Alonso, F. / Takagi, K. / Walinda, E. / Sasaki, Y. / Shimokawa, T. / Mizushima, T. / Ohki, I. / Ariyoshi, M. / Tochio, H. / ...著者: Fujita, H. / Tokunaga, A. / Shimizu, S. / Whiting, A.L. / Aguilar-Alonso, F. / Takagi, K. / Walinda, E. / Sasaki, Y. / Shimokawa, T. / Mizushima, T. / Ohki, I. / Ariyoshi, M. / Tochio, H. / Bernal, F. / Shirakawa, M. / Iwai, K.
履歴
登録2017年7月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
C: Sharpin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7724
ポリマ－53,6803
非ポリマー921
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Presence of all the protein components in eluted fraction were verified by mass spectrometry., native gel electrophoresis, Formation of a single complex was confirmed.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9060 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area21410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.902, 59.732, 58.554
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.42, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1 / Heme-oxidized IRP2 ubiquitin ligase 1 homolog / HOIL-1 / RING-type E3 ubiquitin transferase HOIL-1 ...Heme-oxidized IRP2 ubiquitin ligase 1 homolog / HOIL-1 / RING-type E3 ubiquitin transferase HOIL-1 / UbcM4-interacting protein 28 / Ubiquitin-conjugating enzyme 7-interacting protein 3


分子量: 15762.995 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-140 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rbck1, Rbck, Ubce7ip3, Uip28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9WUB0, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / Putative Ariadne-like ubiquitin ligase / PAUL / RING finger ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / Putative Ariadne-like ubiquitin ligase / PAUL / RING finger protein 31 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF31


分子量: 17995.115 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 474-630 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rnf31, Paul / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q924T7, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: タンパク質 Sharpin / Shank-associated RH domain-interacting protein / Shank-interacting protein-like 1 / mSIPL1


分子量: 19921.514 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 163-341 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Sharpin, Cpdm, Sipl1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q91WA6
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: Magnesium sulfate, MES

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2017年3月7日
放射モノクロメーター: Si(111) crystals / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 19275 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 95.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DBG

4dbg


解像度: 2.4→48.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 9.857 / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.396 / ESU R Free: 0.256 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23961 1413 7.3 %RANDOM
Rwork0.18567 ---
obs0.18971 17862 99.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 65.224 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å20.03 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.4→48.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3315 0 6 21 3342
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0193391
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023227
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7031.9574597
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.00437415
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0865421
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.71223.789161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.93515568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1271529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2505
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213859
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02782
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.6946.1531693
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.6946.1511692
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.4669.2242111
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.4659.2252112
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.736.8221698
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.736.8211698
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other8.5519.9662487
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined10.33148.9083653
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other10.3348.9133654
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.401→2.463 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 113 -
Rwork0.279 1219 -
obs--92.89 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る