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- PDB-5xwu: Crystal structure of PTPdelta Ig1-Ig3 in complex with SALM2 LRR-Ig -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xwu
タイトルCrystal structure of PTPdelta Ig1-Ig3 in complex with SALM2 LRR-Ig
要素
  • Leucine-rich repeat and fibronectin type III domain-containing protein 1
  • Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / synaptic orgnizers
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / trans-synaptic signaling / Synaptic adhesion-like molecules / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / presynaptic membrane assembly / synaptic membrane adhesion / regulation of postsynaptic density assembly / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of synapse assembly ...: / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / trans-synaptic signaling / Synaptic adhesion-like molecules / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / presynaptic membrane assembly / synaptic membrane adhesion / regulation of postsynaptic density assembly / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of synapse assembly / positive regulation of dendrite morphogenesis / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / regulation of immune response / 脱リン酸化 / cell adhesion molecule binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / プロテインチロシンホスファターゼ / protein tyrosine phosphatase activity / Schaffer collateral - CA1 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / neuron differentiation / presynaptic membrane / receptor complex / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / 免疫グロブリンフォールド / ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / 免疫グロブリンフォールド / ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Leucine-rich repeat profile. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / ロイシンリッチリピート / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Leucine-rich repeat domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Leucine-rich repeat and fibronectin type III domain-containing protein 1 / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.162 Å
データ登録者Goto-Ito, S. / Yamagata, A. / Sato, Y. / Fukai, S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural basis of trans-synaptic interactions between PTP delta and SALMs for inducing synapse formation.
著者: Goto-Ito, S. / Yamagata, A. / Sato, Y. / Uemura, T. / Shiroshima, T. / Maeda, A. / Imai, A. / Mori, H. / Yoshida, T. / Fukai, S.
履歴
登録2017年6月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
B: Leucine-rich repeat and fibronectin type III domain-containing protein 1
C: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
D: Leucine-rich repeat and fibronectin type III domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,92413
ポリマ－149,3764
非ポリマー2,5499
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10400 Å2
ΔGint19 kcal/mol
Surface area63680 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)90.040, 127.198, 210.919
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta / R-PTP-delta


分子量: 34432.973 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 20-321 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ptprd / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q64487, プロテインチロシンホスファターゼ
#2: タンパク質 Leucine-rich repeat and fibronectin type III domain-containing protein 1 / Synaptic adhesion-like molecule 2 / Synaptic differentiation-enhancing molecule 1


分子量: 40254.949 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 32-390 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lrfn1, Salm2, Semo1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q2WF71
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸 / MES (緩衝剤)


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 7% PEG 20000, 0.1M MES (pH 6.0)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.18→50 Å / Num. obs: 41658 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.6 % / Net I/σ(I): 7.48

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 3.162→48.71 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2594 2029 4.88 %
Rwork0.218 --
obs0.22 41611 98.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.162→48.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9809 0 164 0 9973
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00310176
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.68113837
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.7773761
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0271626
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031817
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1619-3.2410.36221150.32422363X-RAY DIFFRACTION83
3.241-3.32860.36591460.29112819X-RAY DIFFRACTION100
3.3286-3.42650.30591350.26642821X-RAY DIFFRACTION100
3.4265-3.5370.30511660.26352801X-RAY DIFFRACTION100
3.537-3.66340.30521490.24282801X-RAY DIFFRACTION100
3.6634-3.810.28781390.2292855X-RAY DIFFRACTION100
3.81-3.98340.26451400.21982842X-RAY DIFFRACTION100
3.9834-4.19330.26391590.21032814X-RAY DIFFRACTION100
4.1933-4.45580.24831300.18142890X-RAY DIFFRACTION100
4.4558-4.79960.18361430.16992848X-RAY DIFFRACTION100
4.7996-5.28210.22351510.17912870X-RAY DIFFRACTION100
5.2821-6.04520.22681490.20282901X-RAY DIFFRACTION100
6.0452-7.61160.24061340.21472939X-RAY DIFFRACTION100
7.6116-48.71590.23411730.2073018X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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