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Yorodumi- PDB-5xsq: Crystal Structure of the Marburg Virus Nucleoprotein Core Domain ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5xsq | ||||||
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Title | Crystal Structure of the Marburg Virus Nucleoprotein Core Domain Chaperoned by a VP35 Peptide | ||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN / Marburg virus / Nucleoprotein / VP35 / NPBP / filovirus | ||||||
Function / homology | Function and homology information viral RNA genome packaging / helical viral capsid / viral budding via host ESCRT complex / virion component / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / ribonucleoprotein complex / RNA binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Lake Victoria marburgvirus | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.6 Å | ||||||
Authors | Zhu, T. / Song, H. / Shi, Y. / Qi, J. / Gao, G.F. | ||||||
Citation | Journal: J. Virol. / Year: 2017 Title: Crystal Structure of the Marburg Virus Nucleoprotein Core Domain Chaperoned by a VP35 Peptide Reveals a Conserved Drug Target for Filovirus Authors: Zhu, T. / Song, H. / Peng, R. / Shi, Y. / Qi, J. / Gao, G.F. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5xsq.cif.gz | 397 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5xsq.ent.gz | 329.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5xsq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5xsq_validation.pdf.gz | 472.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5xsq_full_validation.pdf.gz | 488.7 KB | Display | |
Data in XML | 5xsq_validation.xml.gz | 35.7 KB | Display | |
Data in CIF | 5xsq_validation.cif.gz | 48.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xs/5xsq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xs/5xsq | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4ypiS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 36365.484 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 18-344 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Lake Victoria marburgvirus (strain Ozolin-75) Strain: Ozolin-75 / Gene: NP / Plasmid: pet21a / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q6UY69 #2: Protein/peptide | Mass: 3120.512 Da / Num. of mol.: 3 / Source method: obtained synthetically Source: (synth.) Lake Victoria marburgvirus (strain Ozolin-75) References: UniProt: Q6UY68 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.41 Å3/Da / Density % sol: 48.96 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.2M sodium citrate tribasic monohydrate, pH 8.3, 20% (w/v) PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U1 / Wavelength: 0.97922 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jun 2, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97922 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→50 Å / Num. obs: 35200 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 6.3 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Rpim(I) all: 0.061 / Net I/σ(I): 14.937 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.69 Å / Redundancy: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 2.307 / Mean I/σ(I) obs: 1.209 / CC1/2: 0.457 / Rpim(I) all: 0.993 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4YPI Resolution: 2.6→34.907 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / Phase error: 33.86
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→34.907 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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