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万見
- PDB-5xpk: Crystal structure of ubiquitin-k6mimic -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xpk
タイトルCrystal structure of ubiquitin-k6mimic
要素
  • D-ubiquitin
  • Ubiquitin
キーワードPROTEIN BINDING / Ubiquitin / Synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / energy homeostasis ...hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / neuron projection morphogenesis / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / regulation of mitochondrial membrane potential / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of protein ubiquitination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Regulation of TNFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
polypeptide(D) / polypeptide(D) (> 10) / Polyubiquitin-B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.274 Å
データ登録者Man, P. / Shuai, G. / Qian, Q. / Lei, L.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of ubiquitin-k6mimic at 2.27 Angstroms resolution.
著者: Man, P. / Shuai, G. / Qian, Q. / Lei, L.
履歴
登録2017年6月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: D-ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1642
ポリマ－17,1642
非ポリマー00
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)26.656, 46.626, 40.495
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.47, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-76-

GLY

21B-101-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8593.862 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: P0CG47
#2: タンパク質 D-ubiquitin


分子量: 8569.782 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0CG47*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M Ammonium formate, 20% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.274→40.482 Å / Num. obs: 4160 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 2.9 % / Net I/σ(I): 9.39
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 2.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.16 / % possible all: 80

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.10.1_2155) / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.274→40.482 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.39
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3103 243 5.84 %
Rwork0.2501 --
obs0.2543 4160 89.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.274→40.482 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1202 0 0 15 1217
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031213
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6631631
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.815618
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051194
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004210
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.274-2.86490.39481070.29161710X-RAY DIFFRACTION79
2.8649-40.48810.28231360.23632207X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2718-0.0513-0.02780.01180.0050.00090.097-0.1720.0421-0.1354-0.50890.4945-0.0086-0.4209-0.00490.3865-0.011-0.04530.34750.01280.4135-2.0593-2.00326.3238
20.08340.0431-0.13380.0577-0.12690.3135-0.0767-0.0587-0.0057-0.03280.0983-0.20660.18650.14710.07410.72010.6746-0.09390.493-1.09481.12557.127-11.90451.3454
30.40670.44290.37240.77740.2940.36490.2338-0.341-0.10990.273-0.16460.3620.6057-0.50390.05260.2098-0.051-0.0470.25530.14020.3224-1.1722-0.525912.913
40.0726-0.0490.00490.0478-0.04740.05720.0022-0.1528-0.29250.57620.454-0.38990.57270.03290.00050.40410.01360.00130.34040.0070.34954.0499-7.121815.5693
50.0214-0.0655-0.01240.18530.04050.0161-0.3305-0.27720.3525-0.03790.0845-0.93240.35660.66270.00290.36790.1249-0.04270.5752-0.01130.368711.6673-8.412813.1047
60.33740.18970.58810.58650.01521.76820.0670.36830.2508-0.13340.0285-0.62010.620.68450.01890.359-0.0875-0.00130.24970.04160.398710.06914.777311.0961
70.01660.0028-0.02860.0039-0.00150.03370.27880.23730.2624-0.4507-0.5282-0.1645-0.2644-0.2607-0.00020.31660.07970.04340.30920.08590.443-0.83655.21363.8774
80.03150.0089-0.02230.03860.05010.0809-0.01340.6380.1528-0.1826-0.1297-0.16220.05590.28340.00010.41270.0194-0.04040.37240.02820.29758.1141-4.84864.8748
90.8096-1.033-0.24861.3190.31780.0774-0.07450.03540.07150.1391-0.07780.2-0.21090.0676-0.01990.716-0.33360.05110.886-0.00660.690820.4404-8.770314.1634
100.4381-0.2262-0.27220.61180.00250.8238-0.05880.0753-0.0267-0.41910.0692-0.1550.1732-0.0208-0.00030.26870.0330.01530.26550.01980.2545-7.3965-26.61429.1837
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 5 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 7 through 12 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 13 through 22 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 23 through 34 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 35 through 44 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 45 through 59 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 60 through 64 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 65 through 71 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 72 through 76 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 10 through 76 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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