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万見
- PDB-1kwa: HUMAN CASK/LIN-2 PDZ DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kwa
タイトルHUMAN CASK/LIN-2 PDZ DOMAIN
要素HCASK/LIN-2 PROTEIN
キーワードKINASE / PDZ DOMAIN / NEUREXIN / SYNDECAN / RECEPTOR CLUSTERING
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cellular response to growth factor stimulus / neurexin family protein binding / GMP kinase activity / negative regulation of wound healing / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / regulation of neurotransmitter secretion / nuclear lamina / calcium ion import / Nephrin family interactions / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors ...negative regulation of cellular response to growth factor stimulus / neurexin family protein binding / GMP kinase activity / negative regulation of wound healing / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / regulation of neurotransmitter secretion / nuclear lamina / calcium ion import / Nephrin family interactions / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Neurexins and neuroligins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / ciliary membrane / Syndecan interactions / positive regulation of calcium ion import / regulation of synaptic vesicle exocytosis / basement membrane / negative regulation of cell-matrix adhesion / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of localization in cell / Schaffer collateral - CA1 synapse / nuclear matrix / cell-cell junction / intracellular protein localization / actin cytoskeleton / presynaptic membrane / basolateral plasma membrane / vesicle / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / cell adhesion / signaling receptor binding / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
CASK, SH3 domain / L27 domain, C-terminal / L27 domain / : / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. ...CASK, SH3 domain / L27 domain, C-terminal / L27 domain / : / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Protein kinase domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peripheral plasma membrane protein CASK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散, 単一同系置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Daniels, D.L. / Cohen, A.R. / Anderson, J.M. / Brunger, A.T.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the hCASK PDZ domain reveals the structural basis of class II PDZ domain target recognition
著者: Daniels, D.L. / Cohen, A.R. / Anderson, J.M. / Brunger, A.T.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1996
タイトル: Crystal Structures of a Complexed and Peptide-Free Membrane Protein-Binding Domain: Molecular Basis of Peptide Recognition by Pdz
著者: Doyle, D.A. / Lee, A. / Lewis, J. / Kim, E. / Sheng, M. / Mackinnon, R.
履歴
登録1998年1月16日処理サイト: BNL
改定 1.01998年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HCASK/LIN-2 PROTEIN
B: HCASK/LIN-2 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6785
ポリマ－20,3902
非ポリマー2883
水3,333185
1
A: HCASK/LIN-2 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3873
ポリマ－10,1951
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: HCASK/LIN-2 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2912
ポリマ－10,1951
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: HCASK/LIN-2 PROTEIN
B: HCASK/LIN-2 PROTEIN
ヘテロ分子

A: HCASK/LIN-2 PROTEIN
B: HCASK/LIN-2 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,35610
ポリマ－40,7794
非ポリマー5766
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_576x,-y+2,-z+11
Buried area6080 Å2
ΔGint-126 kcal/mol
Surface area17120 Å2
手法PISA
4


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1960 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area9640 Å2
手法PISA
5
A: HCASK/LIN-2 PROTEIN
ヘテロ分子

B: HCASK/LIN-2 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6785
ポリマ－20,3902
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_576x,-y+2,-z+11
Buried area1470 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area10130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.800, 97.000, 92.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-105-

HOH

21B-3-

HOH

31B-85-

HOH

41B-100-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.417572, 0.546936, 0.7256), (-0.782662, -0.189174, 0.593004), (0.461599, -0.815521, 0.349072)
ベクター: -71.2218, 92.4814, 109.0678)

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要素

#1: タンパク質 HCASK/LIN-2 PROTEIN / HCASK / GLGF REPEAT / DHR


分子量: 10194.873 Da / 分子数: 2 / 断片: PDZ DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: CLONED FROM A CDNA LIVER LIBRARY / 細胞内の位置: MEMBRANE-ASSOCIATED / 遺伝子: HCASK / 器官: LIVER / プラスミド: N-TERMINAL GST FUSION, AMP RESISTANT / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5 ALPHA / 参照: UniProt: O14936
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / HCASK / GLGF REPEAT / DHR


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 断片: PDZ DOMAIN / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化温度: 294 K / pH: 6.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED IN 1.8M AMMONIUM SULFATE AND 100MM MES PH 6.5 AT 21 DEGREES C., temperature 294K
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
14 mg/mlhCASK1drop
20.9 Mammonium sulfate1drop
350 mMMES1drop
41.8 Mammonium sulfate1reservoir
5100 mMMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL1-5 / 波長: 0.979 / 波長: 0.979, 1.033
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE AREA DETECTOR / 日付: 1996年12月1日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
21.0331
反射解像度: 1.93→30 Å / Num. obs: 14216 / % possible obs: 88.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 13 Å2 / Rsym value: 0.032 / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル解像度: 1.93→1.96 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.293 / % possible all: 78.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 50697 / Rmerge(I) obs: 0.032
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78.1 % / Rmerge(I) obs: 0.293

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解析

精密化構造決定の手法: 多波長異常分散, 単一同系置換
解像度: 1.93→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 1278 9.4 %RANDOM
Rwork0.251 ---
obs0.251 13564 96 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.61 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.94 Å20 Å20 Å2
2--0.52 Å20 Å2
3---3.43 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1373 0 15 185 1573
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.852
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.782.5
LS精密化 シェル解像度: 1.93→2.05 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 204 9.4 %
Rwork0.278 1957 -
obs--93 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2SULPHATE_ION.PARA
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.7
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.278

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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