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- PDB-5xae: mutNLIR_LC3B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xae
タイトルmutNLIR_LC3B
要素Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
キーワードPROTEIN BINDING / Autophagy / LC3B / Atg8
機能・相同性
機能・相同性情報


SARS-CoV-2 modulates autophagy / ceramide binding / phosphatidylethanolamine binding / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / organelle membrane / autophagosome membrane ...SARS-CoV-2 modulates autophagy / ceramide binding / phosphatidylethanolamine binding / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / organelle membrane / autophagosome membrane / axoneme / autophagosome assembly / autophagosome maturation / Pexophagy / mitophagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / endomembrane system / autophagosome / cellular response to starvation / macroautophagy / mitochondrial membrane / autophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / microtubule / ubiquitin protein ligase binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein 1 light chain 3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.996 Å
データ登録者Kwon, D.H. / Kim, L. / Song, H.K.
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2017
タイトル: A novel conformation of the LC3-interacting region motif revealed by the structure of a complex between LC3B and RavZ
著者: Kwon, D.H. / Kim, L. / Kim, B.W. / Kim, J.H. / Roh, K.H. / Choi, E.J. / Song, H.K.
履歴
登録2017年3月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.name
改定 1.22017年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
B: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
C: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
D: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,3834
ポリマ－66,3834
非ポリマー00
水3,819212
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3820 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area31500 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)41.720, 53.447, 61.584
Angle α, β, γ (deg.)77.15, 73.18, 85.05
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B / Autophagy-related protein LC3 B / Autophagy-related ubiquitin-like modifier LC3 B / MAP1 light ...Autophagy-related protein LC3 B / Autophagy-related ubiquitin-like modifier LC3 B / MAP1 light chain 3-like protein 2 / MAP1A/MAP1B light chain 3 B / MAP1A/MAP1B LC3 B / Microtubule-associated protein 1 light chain 3 beta


分子量: 16595.727 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAP1LC3B, MAP1ALC3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9GZQ8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Pentaerythritol propoxylate, 0.1M HEPES pH 7.0, 0.2M Potassium chloride.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.996→39.923 Å / Num. obs: 32311 / % possible obs: 95.74 % / 冗長度: 2.1 % / Net I/σ(I): 19.78

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VTU

3vtu


解像度: 1.996→39.923 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 33.68
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2587 1995 6.18 %
Rwork0.22 --
obs0.2224 32288 95.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.996→39.923 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4157 0 0 212 4369
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0124235
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7275701
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0552621
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.099630
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01742
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.996-2.04590.40821260.33171928X-RAY DIFFRACTION86
2.0459-2.10120.37811330.32532029X-RAY DIFFRACTION90
2.1012-2.16310.36981400.29382115X-RAY DIFFRACTION94
2.1631-2.23290.33191430.28462166X-RAY DIFFRACTION95
2.2329-2.31270.30471470.27832215X-RAY DIFFRACTION96
2.3127-2.40530.31391410.23552158X-RAY DIFFRACTION97
2.4053-2.51470.2731460.23922197X-RAY DIFFRACTION97
2.5147-2.64730.26341470.23372230X-RAY DIFFRACTION98
2.6473-2.81310.30711470.23542226X-RAY DIFFRACTION98
2.8131-3.03020.32351440.24462190X-RAY DIFFRACTION98
3.0302-3.3350.28151440.21842222X-RAY DIFFRACTION98
3.335-3.81730.21911490.1922249X-RAY DIFFRACTION99
3.8173-4.80810.19161440.16612189X-RAY DIFFRACTION98
4.8081-39.93130.20821440.20482179X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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