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Yorodumi- PDB-4kmo: Crystal Structure of the Vps33-Vps16 HOPS subcomplex from Chaetom... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4kmo | ||||||
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Title | Crystal Structure of the Vps33-Vps16 HOPS subcomplex from Chaetomium thermophilum | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSPORT PROTEIN / Membrane trafficking / SM protein / HOPS complex / thermophile | ||||||
Function / homology | Function and homology information CORVET complex / HOPS complex / vacuole fusion, non-autophagic / fungal-type vacuole / endosomal transport / ligase activity / vesicle-mediated transport / intracellular protein transport / actin binding / endosome Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Chaetomium thermophilum (fungus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.6 Å | ||||||
Authors | Baker, R.W. / Jeffrey, P.D. / Hughson, F.M. | ||||||
Citation | Journal: Plos One / Year: 2013 Title: Crystal Structures of the Sec1/Munc18 (SM) Protein Vps33, Alone and Bound to the Homotypic Fusion and Vacuolar Protein Sorting (HOPS) Subunit Vps16* Authors: Baker, R.W. / Jeffrey, P.D. / Hughson, F.M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4kmo.cif.gz | 348.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4kmo.ent.gz | 283.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4kmo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4kmo_validation.pdf.gz | 451.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4kmo_full_validation.pdf.gz | 463.8 KB | Display | |
Data in XML | 4kmo_validation.xml.gz | 31.4 KB | Display | |
Data in CIF | 4kmo_validation.cif.gz | 43.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/km/4kmo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/km/4kmo | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4jc8SC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 74365.281 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Chaetomium thermophilum (fungus) / Strain: thermophilum / Gene: CTHT_0057760 / Plasmid: pQLinkH / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: G0SCM5*PLUS |
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#2: Protein | Mass: 38287.363 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Chaetomium thermophilum (fungus) / Strain: thermophilum DSM 1495 / Gene: CTHT_0026760 / Plasmid: pQLinkH / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: G0S6M7*PLUS |
#3: Chemical | ChemComp-SO4 / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
Sequence details | THE PUBLISHED SEQUENCE OF VPS33 ERRONEOUSLY CONTAINS AN E2 DOMAIN AT THE N-TERMINUS. THE SEQUENCE ...THE PUBLISHED SEQUENCE OF VPS33 ERRONEOUSL |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.27 Å3/Da / Density % sol: 45.82 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6 Details: 12-16% (w/v) PEG 4000, 150 mM ammonium sulfate, 100 mM MES buffer , pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X29A / Wavelength: 0.9793 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Nov 6, 2012 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.6→50 Å / Num. all: 31686 / Num. obs: 31686 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 6.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4JC8 Resolution: 2.6→48.656 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.34 / Phase error: 26.71 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 55.9167 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→48.656 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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