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- PDB-5x1d: Crystal Structure of T246A-N247A Human CRMP-2 Mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5x1d
タイトルCrystal Structure of T246A-N247A Human CRMP-2 Mutant
要素Dihydropyrimidinase-related protein 2
キーワードPROTEIN BINDING / Developmental protein / Phosphoprotein / Microtubule associated proteins / Neurogenesis / Dihydropyrimidase-related protein / Collapsin response mediator protein
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydropyrimidinase activity / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in cyclic amides / CRMPs in Sema3A signaling / nucleobase-containing compound metabolic process / Recycling pathway of L1 / cytoskeleton organization / endocytosis / mitotic spindle / nervous system development / microtubule cytoskeleton ...dihydropyrimidinase activity / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in cyclic amides / CRMPs in Sema3A signaling / nucleobase-containing compound metabolic process / Recycling pathway of L1 / cytoskeleton organization / endocytosis / mitotic spindle / nervous system development / microtubule cytoskeleton / cell differentiation / cilium / signal transduction / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hydantoinase/dihydropyrimidinase / : / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll ...Hydantoinase/dihydropyrimidinase / : / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydropyrimidinase-related protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Nitta, R. / Tomabechi, Y. / Aoki, M. / Shirouzu, M.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Structural basis for CRMP2-induced axonal microtubule formation
著者: Niwa, S. / Nakamura, F. / Tomabechi, Y. / Aoki, M. / Shigematsu, H. / Matsumoto, T. / Yamagata, A. / Fukai, S. / Hirokawa, N. / Goshima, Y. / Shirouzu, M. / Nitta, R.
履歴
登録2017年1月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.value
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydropyrimidinase-related protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3111
ポリマ－57,3111
非ポリマー00
水6,630368
1
A: Dihydropyrimidinase-related protein 2

A: Dihydropyrimidinase-related protein 2

A: Dihydropyrimidinase-related protein 2

A: Dihydropyrimidinase-related protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)229,2434
ポリマ－229,2434
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_545y+1/2,x-1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation10_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
Buried area14460 Å2
ΔGint-57.1 kcal/mol
Surface area63480 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)114.231, 114.231, 193.568
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-771-

HOH

21A-785-

HOH

31A-803-

HOH

41A-810-

HOH

51A-964-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Dihydropyrimidinase-related protein 2 / DRP-2 / Collapsin response mediator protein 2 / CRMP-2 / N2A3 / Unc-33-like phosphoprotein 2 / ULIP-2


分子量: 57310.801 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-525 / 変異: T246A/N247A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPYSL2, CRMP2, ULIP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16555
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 368 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: PEG 6000, tri-sodium citrate pH 5.6, Lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 32871 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.8 % / Net I/σ(I): 4.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1690精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→41.512 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1896 1997 6.08 %
Rwork0.1586 --
obs0.1604 32839 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→41.512 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3788 0 0 368 4156
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033866
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7775247
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2061415
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028591
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003685
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1998-2.25490.23751410.2022168X-RAY DIFFRACTION100
2.2549-2.31580.22681390.19352143X-RAY DIFFRACTION100
2.3158-2.3840.24151420.18472187X-RAY DIFFRACTION100
2.384-2.46090.24781400.17952171X-RAY DIFFRACTION100
2.4609-2.54880.22951390.17962155X-RAY DIFFRACTION100
2.5488-2.65090.18881410.17142191X-RAY DIFFRACTION100
2.6509-2.77150.19361430.17392187X-RAY DIFFRACTION100
2.7715-2.91760.21661410.17462185X-RAY DIFFRACTION100
2.9176-3.10030.21121420.1772188X-RAY DIFFRACTION100
3.1003-3.33960.20151430.17252207X-RAY DIFFRACTION100
3.3396-3.67550.191440.15392212X-RAY DIFFRACTION100
3.6755-4.20690.16961450.1332230X-RAY DIFFRACTION100
4.2069-5.29850.15241440.12912242X-RAY DIFFRACTION100
5.2985-41.51950.15721530.14892376X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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