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- PDB-5wwn: Crystal structure of Tsr1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wwn
タイトルCrystal structure of Tsr1
要素Ribosome biogenesis protein TSR1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / ribosome biogenesis protein
機能・相同性
機能・相同性情報


endonucleolytic cleavage of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / U3 snoRNA binding / preribosome, small subunit precursor / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribonucleoprotein complex binding / 90S preribosome / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / GTPase activity / nucleolus / GTP binding ...endonucleolytic cleavage of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / U3 snoRNA binding / preribosome, small subunit precursor / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribonucleoprotein complex binding / 90S preribosome / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / GTPase activity / nucleolus / GTP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosome biogenesis protein BMS1/TSR1, C-terminal / AARP2CN / Bms1/Tsr1-type G domain / Ribosome biogenesis protein Bms1/Tsr1 / 40S ribosome biogenesis protein Tsr1 and BMS1 C-terminal / AARP2CN (NUC121) domain / Bms1-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / AARP2CN (NUC121) domain / Protein of unknown function (DUF663)
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosome biogenesis protein TSR1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.805 Å
データ登録者Ye, K. / Wang, B.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Molecular architecture of the 90S small subunit pre-ribosome.
著者: Qi Sun / Xing Zhu / Jia Qi / Weidong An / Pengfei Lan / Dan Tan / Rongchang Chen / Bing Wang / Sanduo Zheng / Cheng Zhang / Xining Chen / Wei Zhang / Jing Chen / Meng-Qiu Dong / Keqiong Ye /
要旨: Eukaryotic small ribosomal subunits are first assembled into 90S pre-ribosomes. The complete 90S is a gigantic complex with a molecular mass of approximately five megadaltons. Here, we report the ...Eukaryotic small ribosomal subunits are first assembled into 90S pre-ribosomes. The complete 90S is a gigantic complex with a molecular mass of approximately five megadaltons. Here, we report the nearly complete architecture of 90S determined from three cryo-electron microscopy single particle reconstructions at 4.5 to 8.7 angstrom resolution. The majority of the density maps were modeled and assigned to specific RNA and protein components. The nascent ribosome is assembled into isolated native-like substructures that are stabilized by abundant assembly factors. The 5' external transcribed spacer and U3 snoRNA nucleate a large subcomplex that scaffolds the nascent ribosome. U3 binds four sites of pre-rRNA, including a novel site on helix 27 but not the 3' side of the central pseudoknot, and crucially organizes the 90S structure. The 90S model provides significant insight into the principle of small subunit assembly and the function of assembly factors.
履歴
登録2017年1月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosome biogenesis protein TSR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,87711
ポリマ－81,9161
非ポリマー96110
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area230 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area25780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.374, 116.344, 119.463
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ribosome biogenesis protein TSR1 / 20S rRNA accumulation protein 1


分子量: 81916.039 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 80-788 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: TSR1, YDL060W / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q07381
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.64 % / Mosaicity: 1.576 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M sodium chloride, 0.08M BIS-TRIS pH 5.5, 0.02M BIS-TRIS pH 6.5, 1.6M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 22912 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 54.59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/av σ(I): 15.576 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)CC1/2Diffraction-ID% possible allRmerge(I) obs
2.8-2.857.20.3331100
2.85-2.97.20.4271100
2.9-2.967.20.4731100
2.96-3.027.20.5941100
3.02-3.087.20.7241100
3.08-3.157.20.81311000.794
3.15-3.237.20.83611000.649
3.23-3.327.20.92199.90.562
3.32-3.427.20.92911000.489
3.42-3.537.20.95711000.37
3.53-3.657.20.96811000.267
3.65-3.87.10.97511000.211
3.8-3.9770.98311000.197
3.97-4.1870.98911000.167
4.18-4.446.80.99311000.121
4.44-4.796.80.995199.90.1
4.79-5.276.80.99511000.086
5.27-6.036.70.99611000.085
6.03-7.5970.99711000.071
7.59-506.30.997198.80.049

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.805→43.458 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.92
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2742 1128 4.94 %
Rwork0.2144 --
obs0.2173 22852 99.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 210.27 Å2 / Biso mean: 48.9496 Å2 / Biso min: 22.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.805→43.458 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4347 0 50 0 4397
Biso mean--94.27 --
残基数----531
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014486
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2846059
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052651
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006775
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.5371679
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8054-2.93310.34621700.27862536270696
2.9331-3.08770.33871300.257227142844100
3.0877-3.28110.30761250.23926922817100
3.2811-3.53430.33331540.233326852839100
3.5343-3.88980.27281330.205627252858100
3.8898-4.45220.25491420.197127162858100
4.4522-5.60740.23741200.18627902910100
5.6074-43.46310.23871540.21272866302099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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