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- PDB-5wvc: Structure of the CARD-CARD disk -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wvc
タイトルStructure of the CARD-CARD disk
要素
  • Apoptotic protease-activating factor 1
  • Caspase
キーワードAPOPTOSIS / protein-protein interaction / signaling protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-9 / response to G1 DNA damage checkpoint signaling / caspase complex / Formation of apoptosome / regulation of apoptotic DNA fragmentation / apoptosome / leukocyte apoptotic process / glial cell apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activator activity / response to cobalt ion ...caspase-9 / response to G1 DNA damage checkpoint signaling / caspase complex / Formation of apoptosome / regulation of apoptotic DNA fragmentation / apoptosome / leukocyte apoptotic process / glial cell apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activator activity / response to cobalt ion / response to anesthetic / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Regulation of the apoptosome activity / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / fibroblast apoptotic process / AKT phosphorylates targets in the cytosol / epithelial cell apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / platelet formation / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / Transcriptional Regulation by E2F6 / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / signal transduction in response to DNA damage / forebrain development / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / heat shock protein binding / cardiac muscle cell apoptotic process / response to nutrient / cellular response to dexamethasone stimulus / intrinsic apoptotic signaling pathway / protein maturation / enzyme activator activity / positive regulation of apoptotic signaling pathway / response to ischemia / kidney development / neural tube closure / NOD1/2 Signaling Pathway / protein processing / ADP binding / SH3 domain binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular response to UV / positive regulation of neuron apoptotic process / nervous system development / response to estradiol / peptidase activity / secretory granule lumen / neuron apoptotic process / regulation of apoptotic process / response to lipopolysaccharide / ficolin-1-rich granule lumen / cell differentiation / response to hypoxia / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / nucleotide binding / apoptotic process / DNA damage response / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CASP9, CARD domain / Apoptotic Protease-Activating Factor 1, CARD domain / : / Apoptotic protease-activating factor 1-like, winged-helix domain / Apoptotic protease-activating factor 1 / APAF-1 helical domain / APAF-1 helical domain / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / Caspase recruitment domain / Death Domain, Fas ...CASP9, CARD domain / Apoptotic Protease-Activating Factor 1, CARD domain / : / Apoptotic protease-activating factor 1-like, winged-helix domain / Apoptotic protease-activating factor 1 / APAF-1 helical domain / APAF-1 helical domain / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / Caspase recruitment domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / NB-ARC / NB-ARC domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / cDNA FLJ75893, highly similar to Homo sapiens caspase 9, apoptosis-related cysteine peptidase (CASP9), transcript variant alpha, mRNA / Apoptotic protease-activating factor 1 / Caspase-9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.993 Å
データ登録者Lin, S.C. / Lo, Y.C. / Su, T.W.
資金援助 台湾, 7件
組織認可番号国
Academia SinciaAS-102-TP-B14-1 台湾
Academia SinicaAS-102-TP-B14-2 台湾
Academia SinicaAS-102-TP-B14 台湾
MoST101-2320-B-001-034-MY3 台湾
MoST104-2320-B-001-020-MY3 台湾
MoST101-2311-B-006-008-MY3 台湾
MoST104-2320-B-006-033-MY3 台湾
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Structural Insights into DD-Fold Assembly and Caspase-9 Activation by the Apaf-1 Apoptosome.
著者: Su, T.W. / Yang, C.Y. / Kao, W.P. / Kuo, B.J. / Lin, S.M. / Lin, J.Y. / Lo, Y.C. / Lin, S.C.
履歴
登録2016年12月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Apoptotic protease-activating factor 1
D: Caspase
A: Apoptotic protease-activating factor 1
B: Caspase
E: Apoptotic protease-activating factor 1
F: Caspase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,40317
ポリマ－85,0076
非ポリマー1,39611
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8500 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area28030 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)190.110, 190.110, 68.828
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Apoptotic protease-activating factor 1 / APAF-1


分子量: 10925.555 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP RESIDUES 1-95 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APAF1, KIAA0413 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14727
#2: タンパク質 Caspase


分子量: 17409.982 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP RESIDUES 1-128 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A8K7U6, UniProt: P55211*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M NH4I, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.993→24.852 Å / Num. obs: 28208 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 2.6 % / Net I/σ(I): 6.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2.993→24.852 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.75
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2281 2004 7.1 %
Rwork0.1969 --
obs0.1992 28208 97.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.993→24.852 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4794 0 11 0 4805
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034851
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6726505
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.571918
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.025731
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003848
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9933-3.0680.37871360.31951777X-RAY DIFFRACTION93
3.068-3.15080.3551450.30061859X-RAY DIFFRACTION98
3.1508-3.24330.30011420.29311865X-RAY DIFFRACTION98
3.2433-3.34770.31351400.26151881X-RAY DIFFRACTION99
3.3477-3.46710.26491460.23841886X-RAY DIFFRACTION99
3.4671-3.60550.25241460.21991885X-RAY DIFFRACTION99
3.6055-3.76910.28261370.21311852X-RAY DIFFRACTION99
3.7691-3.9670.24391410.2031909X-RAY DIFFRACTION98
3.967-4.21450.20951430.19431857X-RAY DIFFRACTION98
4.2145-4.5380.20951440.16771858X-RAY DIFFRACTION97
4.538-4.99140.20141460.17561874X-RAY DIFFRACTION97
4.9914-5.7060.21531410.1891891X-RAY DIFFRACTION98
5.706-7.16040.25271510.20011911X-RAY DIFFRACTION99
7.1604-24.8530.13721460.13171899X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.47710.35120.1177.11091.05648.23740.03120.20420.0060.01540.2058-0.1138-0.3303-0.3112-0.26730.4512-0.15470.04640.5783-0.03010.306279.1266-52.4116-11.0212
25.14021.4478-1.2786.3990.57427.46380.0679-0.0308-0.06720.10540.1467-0.32530.4060.2908-0.18510.28070.056-0.02480.65290.00760.372892.8435-73.9771-14.86
34.1284-0.14662.58077.9362.79463.6267-0.08840.4123-0.14950.0859-0.02620.59020.611-0.29980.08860.5465-0.21920.01530.91560.03440.4876.2482-81.791-33.3137
43.431.074-0.38796.52932.05316.36390.0793-0.47330.13990.0265-0.29970.3101-0.14080.25160.20490.4894-0.268-0.01320.7562-0.02340.379465.2068-65.01547.1142
52.6041-1.9294-4.14446.3434-0.45248.11390.1280.3107-0.0681-0.3833-0.190.3233-0.7979-0.62220.12450.5103-0.2093-0.14660.8668-0.07230.615444.5228-57.604-5.4821
68.07472.02950.7415.57221.37015.48460.0475-0.0317-0.0973-0.21870.0544-0.1610.04260.4162-0.10740.4945-0.2902-0.05760.76590.01490.54545.5426-78.8858-20.5605
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and ((resseq 1:95))
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and ((resseq 199:300))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and ((resseq 1:95))
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D' and ((resseq 199:301))
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'E' and ((resseq 1:94))
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'F' and ((resseq 199:301))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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