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- PDB-5wsv: Crystal structure of Myosin VIIa IQ5 in complex with Ca2+-CaM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wsv
タイトルCrystal structure of Myosin VIIa IQ5 in complex with Ca2+-CaM
要素
  • Calmodulin
  • Unconventional myosin-VIIa
キーワードMOTOR PROTEIN/CALCIUM BINDING PROTEIN / Molecular motor / Calcium signaling / Protein complex / Calmodulin / MOTOR PROTEIN-CALCIUM BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


pigment granule localization / pigment granule transport / upper tip-link density / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / myosin VII complex / stereocilium base / inner ear receptor cell differentiation / phagolysosome assembly / equilibrioception / mechanoreceptor differentiation ...pigment granule localization / pigment granule transport / upper tip-link density / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / myosin VII complex / stereocilium base / inner ear receptor cell differentiation / phagolysosome assembly / equilibrioception / mechanoreceptor differentiation / sensory perception of light stimulus / inner ear receptor cell stereocilium organization / photoreceptor connecting cilium / sensory organ development / : / : / : / : / inner ear auditory receptor cell differentiation / positive regulation of protein autophosphorylation / : / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / actin filament-based movement / : / stereocilium / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / auditory receptor cell stereocilium organization / myosin complex / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / cell projection organization / sensory perception / positive regulation of DNA binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / inner ear morphogenesis / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / spectrin binding / lysosome organization / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / microfilament motor activity / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / response to corticosterone / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / inner ear development / Phase 0 - rapid depolarisation / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / microvillus / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / cytoskeletal motor activity / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Ion transport by P-type ATPases / adenylate cyclase binding / Uptake and function of anthrax toxins / protein phosphatase activator activity / cochlea development / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / photoreceptor outer segment / regulation of synaptic vesicle endocytosis / phagocytosis / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / catalytic complex / RHO GTPases activate IQGAPs / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / activation of adenylate cyclase activity / calcium channel inhibitor activity / enzyme regulator activity / presynaptic cytosol / cellular response to interferon-beta / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
: / Myosin VII N-terminal beta barrel domain / Class VII myosin, motor domain / Myosin VII, FERM domain C-lobe, repeat 1 / Myosin VII, FERM domain C-lobe, repeat 2 / Myosin-X FERM PH domain-like / : / MyTH4 domain / MyTH4 domain superfamily / MyTH4 domain ...: / Myosin VII N-terminal beta barrel domain / Class VII myosin, motor domain / Myosin VII, FERM domain C-lobe, repeat 1 / Myosin VII, FERM domain C-lobe, repeat 2 / Myosin-X FERM PH domain-like / : / MyTH4 domain / MyTH4 domain superfamily / MyTH4 domain / MyTH4 domain profile. / Domain in Myosin and Kinesin Tails / RA like domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / IQ calmodulin-binding motif / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin motor domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Kinesin motor domain superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Unconventional myosin-VIIa
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.33 Å
データ登録者Li, J. / Chen, Y. / Deng, Y. / Lu, Q. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Ca(2+)-Induced Rigidity Change of the Myosin VIIa IQ Motif-Single alpha Helix Lever Arm Extension
著者: Li, J. / Chen, Y. / Deng, Y. / Unarta, I.C. / Lu, Q. / Huang, X. / Zhang, M.
履歴
登録2016年12月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Unconventional myosin-VIIa
C: Calmodulin
D: Unconventional myosin-VIIa
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,82715
ポリマ－45,2194
非ポリマー60911
水21612
1
A: Calmodulin
B: Unconventional myosin-VIIa
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7706
ポリマ－22,6092
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3060 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area8290 Å2
手法PISA
2
C: Calmodulin
D: Unconventional myosin-VIIa
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0589
ポリマ－22,6092
非ポリマー4497
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3900 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area8200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.683, 89.755, 45.724
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.030, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16950.584 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-147 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Unconventional myosin-VIIa


分子量: 5658.692 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 828-870 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Myo7a, Myo7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P97479
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 27.1 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M ammonium sulfate, 0.1M Bis-Tris (pH 6.5), 25%(w/v) PEG 3,500

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月12日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.33→50 Å / Num. obs: 12459 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 2.35→2.39 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Rsym value: 0.36 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3G43

3g43


解像度: 2.33→44.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 25.713 / SU ML: 0.282 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.643 / ESU R Free: 0.289
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2623 598 4.8 %RANDOM
Rwork0.2281 ---
obs0.2298 11840 96.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 93.27 Å2 / Biso mean: 45.433 Å2 / Biso min: 23.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.44 Å2-0 Å2-0.21 Å2
2--1.04 Å20 Å2
3----1.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.33→44.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2465 0 23 12 2500
Biso mean--63.41 36.69 -
残基数----341
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0192517
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022216
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2461.9433419
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.98235040
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.9925339
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.09325.714112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.99115370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.768159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2403
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022965
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02554
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5153.3321362
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5153.331361
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5064.9871696
LS精密化 シェル解像度: 2.329→2.389 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.45 29 -
Rwork0.315 769 -
all-798 -
obs--85.53 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.73830.15010.23140.3693-0.45861.2183-0.021-0.08610.1091-0.08040.0691-0.09560.125-0.1539-0.04810.0405-0.01790.00920.0324-0.04460.227441.3881-75.168350.0792
21.23110.07560.90060.09070.16730.80940.0967-0.14450.10560.0271-0.1227-0.00690.1167-0.23330.0260.0695-0.01830.00150.1471-0.01430.18237.1482-73.018652.5876
30.6681-0.52140.58280.77510.40052.51310.06310.12710.097-0.0212-0.1598-0.05270.1059-0.02220.09670.0582-0.02050.02430.05240.02610.142127.839-76.702428.0984
41.2804-1.27670.9992.9689-1.1730.9590.2314-0.1676-0.0527-0.2284-0.1909-0.0270.0548-0.1365-0.04040.14040.0055-0.01610.11320.00660.103624.5869-79.180328.799
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 144
2X-RAY DIFFRACTION2B826 - 854
3X-RAY DIFFRACTION3C5 - 146
4X-RAY DIFFRACTION4D828 - 856

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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