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- PDB-5wrm: Mu2 subunit of the clathrin adaptor complex AP2 in complex with I... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wrm
タイトルMu2 subunit of the clathrin adaptor complex AP2 in complex with IRS-1 Y658 peptide
要素
  • AP-2 complex subunit mu
  • Insulin receptor substrate 1
キーワードENDOCYTOSIS / clathrin adaptor AP-2 complex subunit / peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


SOS-mediated signalling / IRS-related events triggered by IGF1R / cellular response to radiation / IRS-mediated signalling / Interleukin-7 signaling / IRS activation / Signaling by LTK / PI3K/AKT activation / PI3K Cascade / PIP3 activates AKT signaling ...SOS-mediated signalling / IRS-related events triggered by IGF1R / cellular response to radiation / IRS-mediated signalling / Interleukin-7 signaling / IRS activation / Signaling by LTK / PI3K/AKT activation / PI3K Cascade / PIP3 activates AKT signaling / Signaling by ALK / negative regulation of somatostatin secretion / positive regulation of glucagon secretion / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / epithelial cell migration / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / Signal attenuation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / MHC class II antigen presentation / AP-2 adaptor complex / regulation of vesicle size / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Recycling pathway of L1 / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / mammary gland development / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / vesicle budding from membrane / clathrin-dependent endocytosis / insulin receptor complex / positive regulation of glucose metabolic process / signal sequence binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / cellular response to angiotensin / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / response to caffeine / low-density lipoprotein particle receptor binding / cellular response to fatty acid / positive regulation of epithelial cell migration / positive regulation of receptor internalization / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / synaptic vesicle endocytosis / protein localization to nucleus / positive regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of insulin secretion / phosphatidylinositol 3-kinase binding / lipid catabolic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / signaling adaptor activity / positive regulation of phosphorylation / clathrin-coated pit / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / insulin-like growth factor receptor binding / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / phosphotyrosine residue binding / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / SH2 domain binding / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / ciliary basal body / response to activity / positive regulation of D-glucose import / protein kinase C binding / intracellular protein transport / insulin receptor binding / response to insulin / caveola / terminal bouton / receptor internalization / cytokine-mediated signaling pathway / cellular response to insulin stimulus / disordered domain specific binding / cell migration / signaling receptor complex adaptor activity / synaptic vesicle / insulin receptor signaling pathway / protein-macromolecule adaptor activity / regulation of gene expression / cytoplasmic vesicle / protein-containing complex assembly / postsynapse / transmembrane transporter binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / glutamatergic synapse / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor substrate / Mu homology domain, subdomain B / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Phosphotyrosine-binding domain / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site ...Insulin receptor substrate / Mu homology domain, subdomain B / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Phosphotyrosine-binding domain / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Adaptor complexes medium subunit family / AP complex, mu/sigma subunit / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Longin-like domain superfamily / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin receptor substrate 1 / AP-2 complex subunit mu
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.597 Å
データ登録者Yoneyama, Y. / Niwa, H. / Umehara, T. / Yokoyama, S. / Hakuno, F. / Takahashi, S.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: IRS-1 acts as an endocytic regulator of IGF-I receptor to facilitate sustained IGF signaling
著者: Yoneyama, Y. / Lanzerstorfer, P. / Niwa, H. / Umehara, T. / Shibano, T. / Yokoyama, S. / Chida, K. / Weghuber, J. / Hakuno, F. / Takahashi, S.I.
履歴
登録2016年12月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP-2 complex subunit mu
P: Insulin receptor substrate 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7012
ポリマ－32,7012
非ポリマー00
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area800 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area14540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.478, 125.478, 74.138
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-521-

HOH

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要素

#1: タンパク質 AP-2 complex subunit mu / AP-2 mu chain / Adaptor protein complex AP-2 subunit mu / Adaptor-related protein complex 2 subunit ...AP-2 mu chain / Adaptor protein complex AP-2 subunit mu / Adaptor-related protein complex 2 subunit mu / Clathrin assembly protein complex 2 mu medium chain / Clathrin coat assembly protein AP50 / Clathrin coat-associated protein AP50 / Mu2-adaptin / Plasma membrane adaptor AP-2 50 kDa protein


分子量: 31798.293 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 158-435 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ap2m1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84092
#2: タンパク質・ペプチド Insulin receptor substrate 1 / IRS-1 / pp185


分子量: 903.099 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 657-664 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P35570
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.13 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 2.3M NaCl, 0.4M Na/K Phosphate, 0.01M DTT, 15% Glycerol, 0.1M MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.597→50 Å / Num. obs: 20659 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.4 % / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 26.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 1.977 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / CC1/2: 0.78 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000data processing
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BW8

1bw8


解像度: 2.597→35.927 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 29.28
詳細: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I/F_MINUS AND I/F_PLUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2268 1057 5.08 %
Rwork0.1923 --
obs0.1941 20589 99.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.597→35.927 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2118 0 0 34 2152
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092161
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9652907
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0731337
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059321
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006365
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5974-2.65780.50071400.38492482X-RAY DIFFRACTION97
2.6578-2.72420.32681210.34012551X-RAY DIFFRACTION100
2.7242-2.79790.36261370.3162583X-RAY DIFFRACTION100
2.7979-2.88020.36321300.28972500X-RAY DIFFRACTION100
2.8802-2.97310.34721580.27352543X-RAY DIFFRACTION100
2.9731-3.07930.31531280.25172564X-RAY DIFFRACTION100
3.0793-3.20250.32921300.24372529X-RAY DIFFRACTION100
3.2025-3.34820.26071510.22782531X-RAY DIFFRACTION100
3.3482-3.52450.23421310.20122544X-RAY DIFFRACTION99
3.5245-3.74510.22391290.19232559X-RAY DIFFRACTION100
3.7451-4.0340.19371500.17662532X-RAY DIFFRACTION100
4.034-4.43920.20631520.14622516X-RAY DIFFRACTION100
4.4392-5.08010.15481310.13092527X-RAY DIFFRACTION100
5.0801-6.39450.1791150.17752579X-RAY DIFFRACTION100
6.3945-35.93080.20451370.17882541X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.67560.04781.09687.08650.9461.2320.38330.0789-0.2646-0.8153-0.52951.3138-0.0968-0.35070.24220.56180.0688-0.07270.6536-0.08850.683749.05928.028728.3978
24.77183.55352.28868.49743.04343.194-0.1070.00480.20810.2664-0.03940.0682-0.02120.00430.11930.5588-0.0520.04970.62130.08640.425566.373729.29950.0597
33.12053.72042.63034.37753.12072.207-0.21610.74042.09420.0214-0.97752.6134-0.49370.13171.19920.8607-0.0867-0.21950.86640.11641.607565.565447.653343.7124
41.8062-2.89050.14884.63361.07421.07260.26440.0064-0.3368-0.2319-0.27880.66750.0534-0.16790.08390.5849-0.07590.07380.6334-0.03910.655852.63356.462735.1003
52.25681.72341.99692.2415-0.83357.75910.2441-1.30780.06981.138-0.70140.87790.8661-0.66250.47810.8655-0.11020.05620.8508-0.10490.80955.0057-1.195138.8591
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 159 through 286 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 287 through 372 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 373 through 386 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 387 through 435 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'P' and (resid 1 through 6 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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