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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5w8m | ||||||||||||
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Title | Crystal structure of Chaetomium thermophilum Vps29 | ||||||||||||
![]() | Vacuolar protein sorting-associated protein 29 | ||||||||||||
![]() | ENDOCYTOSIS / endosome / retromer / vps29 | ||||||||||||
Function / homology | ![]() retromer complex / retrograde transport, endosome to Golgi / intracellular protein transport / endosome / cytosol Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Collins, B.M. / Leneva, N. | ||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structure of the membrane-assembled retromer coat determined by cryo-electron tomography. Authors: Oleksiy Kovtun / Natalya Leneva / Yury S Bykov / Nicholas Ariotti / Rohan D Teasdale / Miroslava Schaffer / Benjamin D Engel / David J Owen / John A G Briggs / Brett M Collins / ![]() ![]() ![]() Abstract: Eukaryotic cells traffic proteins and lipids between different compartments using protein-coated vesicles and tubules. The retromer complex is required to generate cargo-selective tubulovesicular ...Eukaryotic cells traffic proteins and lipids between different compartments using protein-coated vesicles and tubules. The retromer complex is required to generate cargo-selective tubulovesicular carriers from endosomal membranes. Conserved in eukaryotes, retromer controls the cellular localization and homeostasis of hundreds of transmembrane proteins, and its disruption is associated with major neurodegenerative disorders. How retromer is assembled and how it is recruited to form coated tubules is not known. Here we describe the structure of the retromer complex (Vps26-Vps29-Vps35) assembled on membrane tubules with the bin/amphiphysin/rvs-domain-containing sorting nexin protein Vps5, using cryo-electron tomography and subtomogram averaging. This reveals a membrane-associated Vps5 array, from which arches of retromer extend away from the membrane surface. Vps35 forms the 'legs' of these arches, and Vps29 resides at the apex where it is free to interact with regulatory factors. The bases of the arches connect to each other and to Vps5 through Vps26, and the presence of the same arches on coated tubules within cells confirms their functional importance. Vps5 binds to Vps26 at a position analogous to the previously described cargo- and Snx3-binding site, which suggests the existence of distinct retromer-sorting nexin assemblies. The structure provides insight into the architecture of the coat and its mechanism of assembly, and suggests that retromer promotes tubule formation by directing the distribution of sorting nexin proteins on the membrane surface while providing a scaffold for regulatory-protein interactions. | ||||||||||||
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in CIF | ![]() | 87 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 0154C ![]() 0155C ![]() 0156C ![]() 0157C ![]() 0158C ![]() 0159C ![]() 0160C ![]() 0161C ![]() 0162C ![]() 0163C ![]() 6h7wC ![]() 1w24S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 22387.654 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-PGE / | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.28 Å3/Da / Density % sol: 46.09 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 8 Details: 8% PEG20000, 8% PEG550MME, 0.2 M calcium acetate and 0.1 M Tris (pH 8.0) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Jun 1, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.52→48.8 Å / Num. obs: 184667 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 7.5 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.057 / Net I/σ(I): 9.9 |
Reflection shell | Resolution: 1.52→1.55 Å / Redundancy: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.707 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 8919 / CC1/2: 0.681 / Rpim(I) all: 0.431 / % possible all: 97.7 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1W24 Resolution: 1.52→45.594 Å / SU ML: 0.14 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 17.18
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.52→45.594 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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