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- PDB-5vac: Crystal Structure of ATXR5 SET domain in complex with K36me3 hist... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vac
タイトルCrystal Structure of ATXR5 SET domain in complex with K36me3 histone H3 peptide
要素
  • Histone H3.2
  • Probable Histone-lysine N-methyltransferase ATXR5
キーワードTRANSFERASE/DNA BINDING PROTEIN / TRANSFERASE-DNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine27 N-methyltransferase / histone H3K27 monomethyltransferase activity / Chromatin modifying enzymes / histone acetyltransferase activity / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / chloroplast ...[histone H3]-lysine27 N-methyltransferase / histone H3K27 monomethyltransferase activity / Chromatin modifying enzymes / histone acetyltransferase activity / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / chloroplast / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / transcription coregulator activity / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / methylation / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger ...: / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Beta Complex / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Probable Histone-lysine N-methyltransferase ATXR5 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Ricinus communis (トウゴマ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.949 Å
データ登録者Bergamin, E. / Sarvan, S. / Malette, J. / Eram, M. / Yeung, S. / Mongeon, V. / Joshi, M. / Brunzelle, J.S. / Michaels, S.D. / Blais, A. ...Bergamin, E. / Sarvan, S. / Malette, J. / Eram, M. / Yeung, S. / Mongeon, V. / Joshi, M. / Brunzelle, J.S. / Michaels, S.D. / Blais, A. / Vedadi, M. / Couture, J.F.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2017
タイトル: Molecular basis for the methylation specificity of ATXR5 for histone H3.
著者: Bergamin, E. / Sarvan, S. / Malette, J. / Eram, M.S. / Yeung, S. / Mongeon, V. / Joshi, M. / Brunzelle, J.S. / Michaels, S.D. / Blais, A. / Vedadi, M. / Couture, J.F.
履歴
登録2017年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable Histone-lysine N-methyltransferase ATXR5
C: Histone H3.2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5554
ポリマ－28,0932
非ポリマー4632
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2200 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.548, 81.353, 88.503
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Probable Histone-lysine N-methyltransferase ATXR5


分子量: 26204.695 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 146-374 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ricinus communis (トウゴマ) / 遺伝子: ATXR5, RCOM_1460410 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B9RU15, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.2 / Histone H3/m / Histone H3/o


分子量: 1888.239 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 19-37 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q71DI3
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.49 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 50% polypropylene glycol 400, 5% DMSO, 0.1 M HEPES-NaOH (pH 6.0)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→55 Å / Num. obs: 18959 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.6 % / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 7.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.6.4_486精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4O30

4o30


解像度: 1.949→54.962 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.61
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2281 956 5.04 %
Rwork0.1888 --
obs0.1907 18959 94.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.61 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / Bsol: 59.398 Å2 / ksol: 0.364 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.3958 Å2-0 Å20 Å2
2---11.865 Å2-0 Å2
3---1.4692 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.949→54.962 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1752 0 4 78 1834
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071795
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0632431
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.603667
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072272
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004321
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9493-2.05210.34911150.26572236X-RAY DIFFRACTION84
2.0521-2.18070.25841440.21252403X-RAY DIFFRACTION90
2.1807-2.34910.2231380.19492529X-RAY DIFFRACTION94
2.3491-2.58550.26381360.19042593X-RAY DIFFRACTION97
2.5855-2.95960.22641320.19512672X-RAY DIFFRACTION98
2.9596-3.72860.21581480.18512728X-RAY DIFFRACTION100
3.7286-54.98380.21071430.17592842X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -21.3681 Å / Origin y: -19.1116 Å / Origin z: -14.4757 Å
111213212223313233
T0.1882 Å2-0.0281 Å20.0336 Å2-0.1957 Å20.0024 Å2--0.199 Å2
L0.9657 °2-0.0217 °20.0487 °2-2.3705 °2-0.6 °2--1.7735 °2
S0.0214 Å °0.0278 Å °0.0033 Å °-0.0475 Å °0.065 Å °0.0146 Å °0.1181 Å °-0.0112 Å °-0.0724 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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