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- PDB-5va6: CRYSTAL STRUCTURE OF ATXR5 IN COMPLEX WITH HISTONE H3.1 MONO-METH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5va6
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF ATXR5 IN COMPLEX WITH HISTONE H3.1 MONO-METHYLATED ON R26
要素
  • Histone H3.1
  • Probable Histone-lysine N-methyltransferase ATXR5
キーワードTRANSFERASE/DNA BINDING PROTEIN / nucleosome / TRANSFERASE-DNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine27 N-methyltransferase / histone H3K27 monomethyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation ...[histone H3]-lysine27 N-methyltransferase / histone H3K27 monomethyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / chloroplast / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / transcription coregulator activity / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / methylation / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger ...: / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Beta Complex / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Probable Histone-lysine N-methyltransferase ATXR5 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Ricinus communis (トウゴマ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Bergamin, E. / Sarvan, S. / Malette, J. / Eram, M. / Yeung, S. / Mongeon, V. / Joshi, M. / Brunzelle, J.S. / Michaels, S.D. / Blais, A. ...Bergamin, E. / Sarvan, S. / Malette, J. / Eram, M. / Yeung, S. / Mongeon, V. / Joshi, M. / Brunzelle, J.S. / Michaels, S.D. / Blais, A. / Vedadi, M. / Couture, J.-F.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2017
タイトル: Molecular basis for the methylation specificity of ATXR5 for histone H3.
著者: Bergamin, E. / Sarvan, S. / Malette, J. / Eram, M.S. / Yeung, S. / Mongeon, V. / Joshi, M. / Brunzelle, J.S. / Michaels, S.D. / Blais, A. / Vedadi, M. / Couture, J.F.
履歴
登録2017年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_high

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable Histone-lysine N-methyltransferase ATXR5
B: Probable Histone-lysine N-methyltransferase ATXR5
C: Histone H3.1
D: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7506
ポリマ－55,9824
非ポリマー7692
水2,864159
1
A: Probable Histone-lysine N-methyltransferase ATXR5
C: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3753
ポリマ－27,9912
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10830 Å2
手法PISA
2
B: Probable Histone-lysine N-methyltransferase ATXR5
D: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3753
ポリマ－27,9912
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area10580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.310, 86.810, 74.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.83, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Probable Histone-lysine N-methyltransferase ATXR5


分子量: 26218.723 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 146-374 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ricinus communis (トウゴマ) / 遺伝子: ATXR5, RCOM_1460410 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B9RU15, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 1772.078 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 20-37 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.42 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 50% polypropylene glycol 400, 5% DMSO, 0.1 M HEPES-NaOH (pH 6.0)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→17 Å / Num. obs: 17859 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 55.8 Å2 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 7.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4O30

4o30


解像度: 2.4→16.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9057 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8661 / SU R Cruickshank DPI: 0.678 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.685 / SU Rfree Blow DPI: 0.331 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.335
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 922 5.16 %RANDOM
Rwork0.2457 ---
obs0.2485 17859 95.83 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.4156 Å20 Å210.9333 Å2
2---1.5256 Å20 Å2
3----1.89 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.422 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.4→16.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3481 0 52 159 3692
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013617HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.234888HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1260SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes89HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes560HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3617HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.07
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.64
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion487SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4114SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.6 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4365 132 4.65 %
Rwork0.3558 2709 -
all0.3598 2841 -
obs--95.83 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.48170.05240.45370.87440.02251.01970.0847-0.1089-0.08670.0536-0.0465-0.00410.08860.0168-0.0382-0.0882-0.00980.0819-0.13750.0196-0.145724.8428-17.64532.5359
21.40650.32250.6471.219-0.07341.80170.06460.02670.04170.1949-0.1099-0.0157-0.08920.02790.0453-0.04980.0150.0851-0.1828-0.0144-0.1643-0.8267-2.922930.0561
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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