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- PDB-5v0s: Crystal structure of the ACT domain of prephenate dehydrogenase t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v0s
タイトルCrystal structure of the ACT domain of prephenate dehydrogenase tyrA from Bacillus anthracis
要素Prephenate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / prephenate dehydrogenase / tyrA / Bacillus anthracis / CSGID / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases
機能・相同性
機能・相同性情報


prephenate dehydrogenase / prephenate dehydrogenase (NADP+) activity / prephenate dehydrogenase (NAD+) activity / tyrosine biosynthetic process / NAD+ binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Prephenate dehydrogenase, dimerization domain / Prephenate dehydrogenase, dimerization domain / : / Prephenate dehydrogenase / Prephenate dehydrogenase, nucleotide-binding domain / Prephenate dehydrogenase, nucleotide-binding domain / Prephenate/arogenate dehydrogenase domain profile. / : / AHAS small subunit-like ACT domain / ACT domain profile. ...Prephenate dehydrogenase, dimerization domain / Prephenate dehydrogenase, dimerization domain / : / Prephenate dehydrogenase / Prephenate dehydrogenase, nucleotide-binding domain / Prephenate dehydrogenase, nucleotide-binding domain / Prephenate/arogenate dehydrogenase domain profile. / : / AHAS small subunit-like ACT domain / ACT domain profile. / ACT domain / ACT-like domain / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Prephenate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Shabalin, I.G. / Hou, J. / Cymborowski, M.T. / Otwinowski, Z. / Kwon, K. / Christendat, D. / Gritsunov, A. / Anderson, W.F. / Minor, W. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM118619 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM117325 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)RR029205 米国
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2020
タイトル: Structural and biochemical analysis of Bacillus anthracis prephenate dehydrogenase reveals an unusual mode of inhibition by tyrosine via the ACT domain.
著者: Shabalin, I.G. / Gritsunov, A. / Hou, J. / Slawek, J. / Miks, C.D. / Cooper, D.R. / Minor, W. / Christendat, D.
履歴
登録2017年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_audit_support / software
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _software.classification ..._pdbx_audit_support.funding_organization / _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.22021年4月7日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
改定 1.32022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id ..._pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prephenate dehydrogenase
B: Prephenate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0345
ポリマ－15,8582
非ポリマー1763
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area7770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.070, 48.070, 233.395
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

SO4

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: HIS / Beg label comp-ID: HIS / End auth comp-ID: TYR / End label comp-ID: TYR / Refine code: _ / Auth seq-ID: 307 - 375 / Label seq-ID: 1 - 69

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Prephenate dehydrogenase


分子量: 7928.929 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 307-375 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: tyrA, GBAA_2954, BASH2_02940 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-codonplus-RIL / 参照: UniProt: Q81P63, prephenate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細The full-length protein was subjected to limited proteolysis by chymotrypsin right before ...The full-length protein was subjected to limited proteolysis by chymotrypsin right before crystallization. Only ACT domain is present in the structure

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.89 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 ul of 15 mg/ml protein in 20 mM HEPES pH 7.5, 500 mM NaCl, 5% Glycerol, and 10 mM BME were mixed with 0.2 ul of the MCSG Suite I condition #31 (0.1 M Tris pH=8.5, 0.2 M Calcium chloride, ...詳細: 0.2 ul of 15 mg/ml protein in 20 mM HEPES pH 7.5, 500 mM NaCl, 5% Glycerol, and 10 mM BME were mixed with 0.2 ul of the MCSG Suite I condition #31 (0.1 M Tris pH=8.5, 0.2 M Calcium chloride, 25% w/v PEG 4000) and equilibrated against 1.5 M NaCl solution in 96 Well 3 drop Crystallization Plate (Swissci). Before crystallization protein was incubated with 1/50 v/v of 2 mg/ml chymotrypsin solution at 289 K for 3 hours.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月21日 / 詳細: Beryllium Lenses
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 11294 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.057 / Rsym value: 0.053 / Χ2: 1.03 / Net I/av σ(I): 32.5 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allRsym valueΧ2% possible all
2-2.037.50.6191.74820.8440.1950.6530.6190.63488.1
2.03-2.077.30.4620.9040.150.4890.66992.7
2.07-2.117.50.3320.9590.1090.3520.69195.7
2.11-2.157.40.2630.9880.0870.2790.70996
2.15-2.27.50.2550.9710.0860.2710.7199.1
2.2-2.257.60.2710.9520.0910.2880.72596.5
2.25-2.317.40.2450.9640.0840.2620.7298.1
2.31-2.377.90.1870.9840.0620.1990.70496.4
2.37-2.447.50.1530.9840.0520.1630.79897.7
2.44-2.527.60.1250.9930.0430.1330.78297.9
2.52-2.617.70.1330.9960.0450.1410.80597.1
2.61-2.717.60.0950.9960.0320.1010.83497.6
2.71-2.847.50.0880.9960.030.0940.85298.3
2.84-2.997.40.0720.9970.0250.0770.96397.6
2.99-3.177.50.0530.9980.0180.0561.0398.6
3.17-3.427.30.0420.9980.0150.0451.12799.3
3.42-3.767.40.03810.0130.0411.61499.5
3.76-4.317.20.03410.0120.0361.70798.9
4.31-5.4370.0360.9990.0120.0381.83398.9
5.43-506.40.0370.9990.0140.042.45593.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MD2データ収集
HKL-3000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELX位相決定
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
HKL-3000位相決定
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.01→41.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 8.848 / SU ML: 0.116 / SU R Cruickshank DPI: 0.1527 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.157
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2323 565 5 %RANDOM
Rwork0.1708 ---
obs0.1737 10640 96.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 226.58 Å2 / Biso mean: 53.642 Å2 / Biso min: 26.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1 Å20.5 Å20 Å2
2--1 Å2-0 Å2
3----3.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.01→41.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1060 0 7 73 1140
Biso mean--75.29 62.51 -
残基数----138
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0191081
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021070
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5012.0041448
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87632430
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2635136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.54924.18643
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.55415195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.11157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2179
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021173
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02202
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 3876 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.007→2.059 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 33 -
Rwork0.262 657 -
all-690 -
obs--85.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
112.33977.5603-9.449518.6227-14.01522.3098-0.17140.05930.4197-0.78230.0250.76110.84960.28950.14630.13640.0448-0.1320.1565-0.04630.2672-14.11513.764-4.221
210.6691-2.0701-8.12715.77345.124519.74960.22180.0633-0.2375-0.2775-0.27230.2056-0.3452-0.32250.05060.19540.009-0.03880.08660.02720.1647-7.1635.391-1.891
36.5712-2.8724-1.5245.62030.18974.1466-0.40560.04320.05320.17170.2463-0.02810.0960.01470.15920.1869-0.0098-0.05350.13480.00120.1642-7.81515.453-1.737
44.3005-0.6166-0.6417.66472.40135.2798-0.22690.24020.1856-0.40350.08120.3306-0.14860.16950.14570.1923-0.0006-0.10450.17460.03230.1812-10.18912.924-7.399
57.86783.70822.623929.69161.54499.2654-0.09240.4972-0.4491-0.55520.2990.98250.3865-0.3124-0.20660.2319-0.0615-0.06630.2876-0.02180.2832-16.3085.251-7.628
65.73472.45010.23746.338-0.09692.2249-0.09990.0456-0.05570.0868-0.1254-0.39810.03750.35360.22520.1783-0.0056-0.04110.17180.05390.18842.11410.1915.161
77.3851.7846-1.28294.1914-0.94684.6838-0.31270.2445-0.0244-0.18390.04110.02290.1458-0.17580.27160.159-0.0276-0.03470.10690.01250.1738-1.53816.0343.409
814.3465-0.2931-9.96487.2583-0.134816.0475-0.12650.50740.0072-0.5341-0.1164-0.4625-0.35610.29960.24280.1816-0.0917-0.07390.21470.06590.20823.76216.831.734
912.6075-7.1427-1.780817.28460.447913.4577-0.0981-1.08490.08750.74590.0026-0.1161-0.4532-0.09180.09550.2175-0.0605-0.0830.26910.01050.15880.56413.65916.084
1010.19641.8169-2.146820.42623.20953.169-0.0114-0.8134-0.61370.0442-0.1303-0.88620.07690.34130.14160.2337-0.0207-0.08860.37540.0660.3418.7810.0410.736
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A307 - 315
2X-RAY DIFFRACTION2A316 - 330
3X-RAY DIFFRACTION3A331 - 343
4X-RAY DIFFRACTION4A344 - 368
5X-RAY DIFFRACTION5A369 - 375
6X-RAY DIFFRACTION6B307 - 330
7X-RAY DIFFRACTION7B331 - 342
8X-RAY DIFFRACTION8B343 - 356
9X-RAY DIFFRACTION9B357 - 368
10X-RAY DIFFRACTION10B369 - 375

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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