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- PDB-1ufy: Crystal analysis of chorismate mutase from thermus thermophilus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ufy
タイトルCrystal analysis of chorismate mutase from thermus thermophilus
要素Chorismate mutase
キーワードISOMERASE / CHORISMATE MUTASE / SHIKIMATE PATHWAY / MUTANT / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chorismate mutase, AroH class / Chorismate mutase type I / Chorismate mutase domain profile. / RutC-like / RutC-like superfamily / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Chorismate mutase AroH
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.96 Å
データ登録者Inagaki, E. / Miyano, M. / Tahirov, T.H. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of Chorismate Mutase from Thermus Thermophilus
著者: Inagaki, E. / Kuramitsu, S. / Yokoyama, S. / Miyano, M. / Tahirov, T.H.
履歴
登録2003年6月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chorismate mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5857
ポリマ－13,6671
非ポリマー9186
水2,378132
1
A: Chorismate mutase
ヘテロ分子

A: Chorismate mutase
ヘテロ分子

A: Chorismate mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,75521
ポリマ－41,0003
非ポリマー2,75518
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
Buried area9810 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area14900 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)71.252, 71.252, 152.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-302-

MES

21A-460-

HOH

31A-471-

HOH

41A-522-

HOH

51A-525-

HOH

61A-528-

HOH

詳細The biological assembly is a trimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: -y+2, x-y+1, z and -x+y+1, -x+1, z.

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要素

#1: タンパク質 Chorismate mutase


分子量: 13666.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / プラスミド: PET11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q84FH6, chorismate mutase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#4: 化合物
ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.7 %
結晶化温度: 291 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7
詳細: SODIUM MALONATE, MES, pH 7.0, MICRO BATCH, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 0.8 / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年11月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.95→50 Å / Num. all: 93458 / Num. obs: 90841 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 2.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 0.95→0.96 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.345 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 59.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
SHELXL-97精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PROTOMER A OF PDB ENTRY 1ODE

1ode


解像度: 0.96→10 Å / Num. parameters: 10275 / Num. restraintsaints: 12599 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: Anisotropic refinement reduced free R (no cutoff) by 0.03. In final 20 cycles of refinement all refrections were included. Free R value is caluculated before including all refrections in the refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1274 4471 5 %RANDOM
Rwork0.1099 ---
all0.1099 88990 --
obs0.1099 88990 98.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.11 Å / Luzzati d res low obs: 3.84 Å / Num. disordered residues: 5 / Occupancy sum hydrogen: 963.52 / Occupancy sum non hydrogen: 1043.55
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.96→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数941 0 56 132 1129
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0308
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.111
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.117
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.049
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.05
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.097
LS精密化 シェル解像度: 0.96→1 Å /
Rfactor反射数
Rwork0.228 -
obs-8965

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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