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- PDB-5uzj: Crystal Structure of ROCK1 bound to an aminopyridine inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uzj
タイトルCrystal Structure of ROCK1 bound to an aminopyridine inhibitor
要素Rho-associated protein kinase 1
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / DIMERIZATION / DIMER / PHOSPHORYLATION / KINASE / Transferase-Transferase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


apical constriction / podocyte cell migration / regulation of angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of phosphatase activity / myoblast migration / membrane to membrane docking / regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of connective tissue replacement / response to transforming growth factor beta ...apical constriction / podocyte cell migration / regulation of angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of phosphatase activity / myoblast migration / membrane to membrane docking / regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of connective tissue replacement / response to transforming growth factor beta / regulation of cell junction assembly / negative regulation of bicellular tight junction assembly / positive regulation of dephosphorylation / bleb / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / embryonic morphogenesis / neuron projection arborization / bleb assembly / leukocyte tethering or rolling / negative regulation of biomineral tissue development / regulation of cell motility / positive regulation of amyloid-beta clearance / regulation of establishment of endothelial barrier / regulation of synapse maturation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / regulation of stress fiber assembly / actomyosin structure organization / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / response to angiotensin / aortic valve morphogenesis / cortical actin cytoskeleton organization / motor neuron apoptotic process / RHOBTB1 GTPase cycle / regulation of neuron differentiation / RND3 GTPase cycle / regulation of establishment of cell polarity / tau-protein kinase activity / regulation of focal adhesion assembly / leukocyte migration / leukocyte cell-cell adhesion / RHOB GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / Apoptotic cleavage of cellular proteins / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / mRNA destabilization / negative regulation of amyloid-beta formation / regulation of synaptic vesicle endocytosis / mitotic cytokinesis / RHOH GTPase cycle / smooth muscle contraction / positive regulation of focal adhesion assembly / RHOA GTPase cycle / epithelial to mesenchymal transition / Rho protein signal transduction / regulation of cell adhesion / ruffle / positive regulation of autophagy / EPHB-mediated forward signaling / negative regulation of protein binding / centriole / regulation of microtubule cytoskeleton organization / negative regulation of angiogenesis / regulation of cell migration / blood vessel diameter maintenance / protein localization to plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / small GTPase binding / tau protein binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic stress granule / neuron projection development / G alpha (12/13) signalling events / lamellipodium / peptidyl-serine phosphorylation / actin cytoskeleton organization / secretory granule lumen / Potential therapeutics for SARS / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / cytoskeleton / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity
類似検索 - 分子機能
Rho-associated protein kinase 1, HR1 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) ...Rho-associated protein kinase 1, HR1 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8UV / Rho-associated protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Jacobs, M.D.
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. Lett. / 年: 2018
タイトル: ROCK inhibitors 3: Design, synthesis and structure-activity relationships of 7-azaindole-based Rho kinase (ROCK) inhibitors.
著者: Bandarage, U.K. / Cao, J. / Come, J.H. / Court, J.J. / Gao, H. / Jacobs, M.D. / Marhefka, C. / Nanthakumar, S. / Green, J.
履歴
登録2017年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.22018年8月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho-associated protein kinase 1
B: Rho-associated protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,7054
ポリマ－96,0252
非ポリマー6812
水36020
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4310 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area35400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)183.970, 183.970, 91.640
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Rho-associated protein kinase 1 / Renal carcinoma antigen NY-REN-35 / Rho-associated / coiled-coil-containing protein kinase 1 / ...Renal carcinoma antigen NY-REN-35 / Rho-associated / coiled-coil-containing protein kinase 1 / coiled-coil-containing protein kinase I / ROCK-I / p160 ROCK-1 / p160ROCK


分子量: 48012.285 Da / 分子数: 2 / 断片: kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ROCK1 / プラスミド: PBEV10
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13464, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-8UV / N-[4-(2-aminopyridin-4-yl)-1,3-thiazol-2-yl]-2-(3-methoxyphenyl)acetamide / N-[4-(2-アミノ-4-ピリジニル)-2-チアゾリル]-3-メトキシベンゼンアセトアミド


分子量: 340.400 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H16N4O2S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.62 % / Mosaicity: 0.152 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 4.5% PEG3350, 100MM MES, 50MM CACL2, 10MM DTT, 0.45 MM PROTEIN, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→29.07 Å / Num. obs: 26075 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 6.72 % / Biso Wilson estimate: 78.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.138 / Rrim(I) all: 0.138 / Χ2: 0.88 / Net I/σ(I): 9.1 / Num. measured all: 184546 / Scaling rejects: 9229
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsΧ2Diffraction-ID% possible all
3.3-3.426.630.4753.41.19198.9
3.42-3.556.50.4224.31.14199.6
3.55-3.726.650.2984.91199.1
3.72-3.916.690.25960.94197.5
3.91-4.166.680.25770.9196.6
4.16-4.486.760.1468.70.81195.6
4.48-4.926.80.10910.50.77194.8
4.92-5.636.860.10411.40.74194.1
5.63-7.086.940.10911.90.67192.5
7.08-29.076.740.04123.60.58191

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREK8.0SSIデータ収集
d*TREK8.0SSIデータスケーリング
BUSTER2.11.7精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
d*TREKデータ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: pdbid 2ETR

2etr


解像度: 3.3→19.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.863 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 5.573 / SU Rfree Blow DPI: 0.4
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 1277 5.16 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.202 24770 91.7 %-
原子変位パラメータBiso max: 174.5 Å2 / Biso mean: 75.98 Å2 / Biso min: 22.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.9937 Å20 Å20 Å2
2---3.9937 Å20 Å2
3---7.9873 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.4 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.3→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6284 0 48 20 6352
Biso mean--77.11 45.27 -
残基数----773
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2257SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes171HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes928HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6487HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion794SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7274SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d6487HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg8764HARMONIC21.1
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.61
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.45
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.45 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2476 160 5.45 %
Rwork0.2374 2775 -
all0.238 2935 -
obs--89.59 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3209-0.83650.63541.41690.04241.03680.0052-0.3864-0.07990.05760.0987-0.0422-0.2319-0.2134-0.1038-0.09740.180.0736-0.05460.0436-0.318152.3895110.366727.7234
23.4868-0.7099-0.35741.23720.10940.7975-0.0167-0.2347-0.0896-0.06250.08610.09190.23640.3693-0.06930.0380.19540.076-0.1691-0.011-0.26910.1219130.05522.5418
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A6 - 405
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B5 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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